Spermidin: der Weg im Körper

Spermidin ist Teil des Weges „Spermidin“. Diese Seite zeigt den ganzen Weg; die Station von Spermidin ist hervorgehoben.

Hier steht dieser Laborwert: Spermidin — drei Stickstoff-Stellen. Die Spermidin-Synthase hängt an Putrescin eine Aminopropyl-Gruppe aus dcSAM. Spermidin kommt zusätzlich aus der Nahrung, etwa aus Weizenkeimen, Sojabohnen und gereiftem Käse, und von Darmbakterien. Quelle 1, 5

Kurz erklärt

Spermidin gehört zu den Polyaminen, kleinen Molekülen mit mehreren positiven Ladungen. Zellen bilden es aus Ornithin; es lagert sich an RNA und DNA an und liefert den Baustein, aus dem am Faktor eIF5A die Aminosäure Hypusin entsteht.

12 Stationen · 8 Quellen

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Der Weg Schritt für Schritt

Ornithin → Putrescin ODC · Vitamin B6 (PLP) Die Ornithin-Decarboxylase nimmt Ornithin die Carboxyl-Gruppe ab. Das Enzym wird sehr schnell gebildet und wieder abgebaut; darüber regelt die Zelle die Menge der Polyamine. Quelle 1
Putrescin → Spermidin Spermidin-Synthase · dcSAM Die Spermidin-Synthase hängt an Putrescin eine Aminopropyl-Gruppe aus dcSAM. Spermidin kommt zusätzlich aus der Nahrung, etwa aus Weizenkeimen, Sojabohnen und gereiftem Käse, und von Darmbakterien. Quelle 1, 5
Spermidin → Spermin Spermin-Synthase · dcSAM Eine zweite Aminopropyl-Gruppe macht aus Spermidin das Spermin. Beide Polyamine tragen mehrere positive Ladungen und binden deshalb an negativ geladene Moleküle. Quelle 1
Spermin → Rückbau der Polyamine SSAT, PAO · Acetyl-CoA Das Enzym SSAT hängt eine Acetyl-Gruppe an, die Polyamin-Oxidase macht daraus wieder Spermidin oder Putrescin. Acetylierte Formen verlassen den Körper über den Urin. Quelle 1
SAM → dcSAM AdoMetDC Die Decarboxylase AdoMetDC nimmt SAM die Carboxyl-Gruppe. Das entstandene dcSAM liefert die Aminopropyl-Gruppen für Spermidin und Spermin. Quelle 1
Spermidin in der Zelle → eIF5A mit Hypusin DHS, DOHH · Sauerstoff Zwei Enzyme übertragen einen Teil des Spermidins auf den Faktor eIF5A. So entsteht Hypusin, eine Aminosäure, die es nur in diesem einen Eiweiß gibt. Quelle 3
eIF5A mit Hypusin → Eiweißbildung · Ribosom Mit Hypusin hilft eIF5A dem Ribosom über schwierige Stellen, etwa Ketten aus mehreren Prolinen. Ohne diesen Umbau stockt die Eiweißbildung an genau solchen Stellen. Quelle 3
Spermidin in der Zelle → Bindung an RNA und DNA Polyamine lagern sich an Nukleinsäuren an und stabilisieren deren Faltung. Sie beeinflussen damit, wie RNA gelesen und wie DNA verpackt wird. Quelle 1, 2
Spermidin in der Zelle → Autophagie EP300 gehemmt In Zell- und Tiermodellen hemmt Spermidin die Acetyltransferase EP300. Eiweiße der Autophagie bleiben dadurch unacetyliert, und die Zelle beginnt, eigene Bestandteile abzubauen und wiederzuverwerten. Quelle 4, 2

Cofaktoren dieses Weges

Ornithin — Ausgangsstoff, aus dem die Ornithin-Decarboxylase Putrescin macht Quelle 1Im ORY-Katalog als Laborwert: Ornithin
Arginin — Aminosäure, aus der im Harnstoffzyklus das Ornithin hervorgeht Quelle 1Im ORY-Katalog als Laborwert: Arginin
Vitamin B6 — Cofaktor (PLP) der Ornithin-Decarboxylase Quelle 1Im ORY-Katalog als Laborwert: Vitamin B6
SAM (aus Methionin) — Wird zu dcSAM umgebaut und liefert damit die Aminopropyl-Gruppe für Spermidin und Spermin Quelle 1Im ORY-Katalog als Laborwert: Methionin
NAD⁺ — Cofaktor der Deoxyhypusin-Synthase, die den Spermidin-Teil auf eIF5A überträgt Quelle 7, 3Im ORY-Katalog als Laborwert: NAD⁺ (Nicotinamidadenindinukleotid)
Eisen — Zwei Eisenatome im aktiven Zentrum der Deoxyhypusin-Hydroxylase Quelle 8, 3Im ORY-Katalog als Laborwert: Eisen
Acetyl-CoA — Spender der Acetylgruppe für die SSAT beim Rückbau der Polyamine Quelle 1

Was auf diesen Weg einwirkt

Eflornithin — Eflornithin bindet sich fest an die Ornithin-Decarboxylase und schaltet sie dauerhaft ab. Beschrieben ist das für die örtliche Anwendung auf der Haut. Quelle 6

Quellen

Pegg AE. Mammalian polyamine metabolism and function. IUBMB Life 2009 · PubMed 19603518
Madeo F, Eisenberg T, Pietrocola F et al. Spermidine in health and disease. Science 2018 · PubMed 29371440
Park MH, Wolff EC. Hypusine, a polyamine-derived amino acid critical for eukaryotic translation. J Biol Chem 2018 · PubMed 30257869
Hofer SJ, Simon AK, Bergmann M et al. Mechanisms of spermidine-induced autophagy and geroprotection. Nat Aging 2022 · PubMed 37118547
Zou D, Zhao Z, Li L et al. A comprehensive review of spermidine: Safety, health effects, absorption and metabolism, food materials evaluation, physical and chemical processing, and bioprocessing. Compr Rev Food Sci Food Saf 2022 · PubMed 35478379
Balfour JA, McClellan K. Topical eflornithine. Am J Clin Dermatol 2001 · PubMed 11705097
Chen M, Gai Z, Okada C et al. Flexible NAD(+) Binding in Deoxyhypusine Synthase Reflects the Dynamic Hypusine Modification of Translation Factor IF5A. Int J Mol Sci 2020 · PubMed 32752130
Frey AG, Nandal A, Park JH et al. Iron chaperones PCBP1 and PCBP2 mediate the metallation of the dinuclear iron enzyme deoxyhypusine hydroxylase. Proc Natl Acad Sci U S A 2014 · PubMed 24843120

Ganzer Weg: Spermidin