Spermidin: der Weg im Körper

Diese Seite zeigt den biochemischen Weg hinter dem Laborwert Spermidin: welche Stationen aufeinander folgen, welche Enzyme den Schritt machen und welche Cofaktoren sie dafür brauchen. Jede Aussage hat eine Quelle. Die Seite beschreibt allgemeines Lehrbuchwissen und sagt nichts über einen einzelnen Menschen.

Kurz erklärt

Spermidin gehört zu den Polyaminen, kleinen Molekülen mit mehreren positiven Ladungen. Zellen bilden es aus Ornithin; es lagert sich an RNA und DNA an und liefert den Baustein, aus dem am Faktor eIF5A die Aminosäure Hypusin entsteht.

12 Stationen · 8 Quellen

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Der Weg Schritt für Schritt

Ornithin → Putrescin ODC · Vitamin B6 (PLP) Die Ornithin-Decarboxylase nimmt Ornithin die Carboxyl-Gruppe ab. Das Enzym wird sehr schnell gebildet und wieder abgebaut; darüber regelt die Zelle die Menge der Polyamine. Quelle 1
Putrescin → Spermidin Spermidin-Synthase · dcSAM Die Spermidin-Synthase hängt an Putrescin eine Aminopropyl-Gruppe aus dcSAM. Spermidin kommt zusätzlich aus der Nahrung, etwa aus Weizenkeimen, Sojabohnen und gereiftem Käse, und von Darmbakterien. Quelle 1, 5
Spermidin → Spermin Spermin-Synthase · dcSAM Eine zweite Aminopropyl-Gruppe macht aus Spermidin das Spermin. Beide Polyamine tragen mehrere positive Ladungen und binden deshalb an negativ geladene Moleküle. Quelle 1
Spermin → Rückbau der Polyamine SSAT, PAO · Acetyl-CoA Das Enzym SSAT hängt eine Acetyl-Gruppe an, die Polyamin-Oxidase macht daraus wieder Spermidin oder Putrescin. Acetylierte Formen verlassen den Körper über den Urin. Quelle 1
SAM → dcSAM AdoMetDC Die Decarboxylase AdoMetDC nimmt SAM die Carboxyl-Gruppe. Das entstandene dcSAM liefert die Aminopropyl-Gruppen für Spermidin und Spermin. Quelle 1
Spermidin in der Zelle → eIF5A mit Hypusin DHS, DOHH · Sauerstoff Zwei Enzyme übertragen einen Teil des Spermidins auf den Faktor eIF5A. So entsteht Hypusin, eine Aminosäure, die es nur in diesem einen Eiweiß gibt. Quelle 3
eIF5A mit Hypusin → Eiweißbildung · Ribosom Mit Hypusin hilft eIF5A dem Ribosom über schwierige Stellen, etwa Ketten aus mehreren Prolinen. Ohne diesen Umbau stockt die Eiweißbildung an genau solchen Stellen. Quelle 3
Spermidin in der Zelle → Bindung an RNA und DNA Polyamine lagern sich an Nukleinsäuren an und stabilisieren deren Faltung. Sie beeinflussen damit, wie RNA gelesen und wie DNA verpackt wird. Quelle 1, 2
Spermidin in der Zelle → Autophagie EP300 gehemmt In Zell- und Tiermodellen hemmt Spermidin die Acetyltransferase EP300. Eiweiße der Autophagie bleiben dadurch unacetyliert, und die Zelle beginnt, eigene Bestandteile abzubauen und wiederzuverwerten. Quelle 4, 2

Cofaktoren dieses Weges

Ornithin — Ausgangsstoff, aus dem die Ornithin-Decarboxylase Putrescin macht Quelle 1Im ORY-Katalog als Laborwert: Ornithin
Arginin — Aminosäure, aus der im Harnstoffzyklus das Ornithin hervorgeht Quelle 1Im ORY-Katalog als Laborwert: Arginin
Vitamin B6 — Cofaktor (PLP) der Ornithin-Decarboxylase Quelle 1Im ORY-Katalog als Laborwert: Vitamin B6
SAM (aus Methionin) — Wird zu dcSAM umgebaut und liefert damit die Aminopropyl-Gruppe für Spermidin und Spermin Quelle 1Im ORY-Katalog als Laborwert: Methionin
NAD⁺ — Cofaktor der Deoxyhypusin-Synthase, die den Spermidin-Teil auf eIF5A überträgt Quelle 7, 3Im ORY-Katalog als Laborwert: NAD⁺ (Nicotinamidadenindinukleotid)
Eisen — Zwei Eisenatome im aktiven Zentrum der Deoxyhypusin-Hydroxylase Quelle 8, 3Im ORY-Katalog als Laborwert: Eisen
Acetyl-CoA — Spender der Acetylgruppe für die SSAT beim Rückbau der Polyamine Quelle 1

Was auf diesen Weg einwirkt

Eflornithin — Eflornithin bindet sich fest an die Ornithin-Decarboxylase und schaltet sie dauerhaft ab. Beschrieben ist das für die örtliche Anwendung auf der Haut. Quelle 6

Quellen

Pegg AE. Mammalian polyamine metabolism and function. IUBMB Life 2009 · PubMed 19603518
Madeo F, Eisenberg T, Pietrocola F et al. Spermidine in health and disease. Science 2018 · PubMed 29371440
Park MH, Wolff EC. Hypusine, a polyamine-derived amino acid critical for eukaryotic translation. J Biol Chem 2018 · PubMed 30257869
Hofer SJ, Simon AK, Bergmann M et al. Mechanisms of spermidine-induced autophagy and geroprotection. Nat Aging 2022 · PubMed 37118547
Zou D, Zhao Z, Li L et al. A comprehensive review of spermidine: Safety, health effects, absorption and metabolism, food materials evaluation, physical and chemical processing, and bioprocessing. Compr Rev Food Sci Food Saf 2022 · PubMed 35478379
Balfour JA, McClellan K. Topical eflornithine. Am J Clin Dermatol 2001 · PubMed 11705097
Chen M, Gai Z, Okada C et al. Flexible NAD(+) Binding in Deoxyhypusine Synthase Reflects the Dynamic Hypusine Modification of Translation Factor IF5A. Int J Mol Sci 2020 · PubMed 32752130
Frey AG, Nandal A, Park JH et al. Iron chaperones PCBP1 and PCBP2 mediate the metallation of the dinuclear iron enzyme deoxyhypusine hydroxylase. Proc Natl Acad Sci U S A 2014 · PubMed 24843120