Kupfer (intrazellulär): der Weg im Körper · Biomarker & Blutanalyse

Kupfer (intrazellulär) ist Teil des Weges „Kupfer“. Diese Seite zeigt den ganzen Weg; die Station von Kupfer (intrazellulär) ist hervorgehoben.

Hier steht dieser Laborwert: Kupfer in der Nahrung — meist als Cu²⁺. Kupfer kommt in Lebensmitteln überwiegend in der oxidierten Form Cu²⁺ vor, an Eiweiße gebunden. Im Magen und oberen Dünndarm wird es daraus gelöst. Die Nahrung ist die einzige Kupferquelle. Quelle 1

Kurz erklärt

Kupfer ist ein Spurenelement, das der Körper aus der Nahrung aufnimmt und über die Leber verteilt. In Enzymen überträgt es Elektronen, etwa in der Atmungskette, in der Superoxid-Dismutase und im Coeruloplasmin. Freies Kupfer gibt es in Zellen kaum.

14 Stationen · 7 Quellen

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Der Weg Schritt für Schritt

An jeder Station steht, was der Stoff dort tut. Drei Zeichen: ↑ liefert — baut auf oder stellt bereit · ↓ zehrt — hemmt, verbraucht oder entzieht · ↕ beides, je nach Menge. Dahinter steht, worauf die Aussage beruht: gesicherte Physiologie, in Studien beobachtet oder umstritten. Die Zeichen bewerten nicht; sie benennen die Richtung.

Kupfer in der Nahrung → Cu⁺ an der Darmwand Reduktasen An der Oberfläche der Darmzellen geben Reduktasen ein Elektron an das Kupfer ab. Nur die reduzierte Form Cu⁺ passt zum Transporter der Zellwand. Wird wenig reduziert, gelangt weniger Kupfer in die Zelle. Quelle 1↑ liefert Die Reduktion bereitet die Aufnahme vor: Erst als Cu⁺ wird Kupfer vom Transporter CTR1 erkannt. Cu⁺ ist zugleich die Form, in der Kupfer in der Zelle weitergereicht wird. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Liegt viel Cu⁺ an der Darmwand vor, bringt CTR1 mehr davon in die Zelle, bis der Transporter ausgelastet ist; steigt das Kupfer in der Zelle, nimmt sie CTR1 von der Oberfläche zurück.

zu wenig — Wird wenig Kupfer reduziert, erreicht weniger Cu⁺ den Transporter CTR1, und weniger Kupfer gelangt in die Darmzelle.

gesicherte Physiologie · Quelle 1, 5
Cu⁺ an der Darmwand → In der Darmzelle CTR1 CTR1 schleust Cu⁺ in die Darmzelle. Dort binden Glutathion und das Eiweiß Metallothionein das Kupfer sofort, sodass es nicht frei in der Zelle vorliegt. Viel Zink lässt mehr Metallothionein entstehen, das Kupfer festhält. Quelle 1, 5↕ beides, je nach Menge Glutathion und Metallothionein halten Kupfer gebunden, denn freies Kupfer bildet mit Sauerstoff reaktive Verbindungen. Gebunden wird es entweder an ATP7A weitergegeben oder in der Zelle zurückgehalten. gesicherte Physiologie Quelle 1, 5
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Staut sich Kupfer in der Darmzelle, bindet Metallothionein mehr davon. Viel Zink lässt mehr Metallothionein entstehen; dieses Kupfer geht mit der abgeschilferten Zelle verloren, statt ins Blut zu gelangen.

zu wenig — Ist wenig Kupfer in der Darmzelle, gibt ATP7A weniger davon ins Blut ab, und Kupfer erreicht die Leber in kleinerer Menge.

gesicherte Physiologie · Quelle 6, 1
In der Darmzelle → Kupfer im Blut ATP7A · ATP Die Pumpe ATP7A gibt Kupfer aus der Darmzelle ins Blut ab. An Albumin und kleine Moleküle gebunden gelangt es über die Pfortader zur Leber. So liegt es nicht frei im Blut vor. Quelle 1↑ liefert Gebunden an Albumin und kleine Moleküle gelangt Kupfer zur Leber, die den größten Teil davon aufnimmt. Die Bindung hält das Metall so, dass es nicht frei im Blut vorliegt. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Steigt das Kupfer im Blut, nimmt die Leber mehr davon auf und gibt den Überschuss über ATP7B in die Galle ab.

zu wenig — Ist wenig Kupfer im Blut, kommt weniger bei Leber und anderen Geweben an, und weniger Kupfer steht für den Einbau in Kupferenzyme bereit.

gesicherte Physiologie · Quelle 1
Kupfer im Blut → Leberzelle CTR1 Die Leber nimmt Kupfer auf und verteilt es weiter. Was sie nicht braucht, gibt die Pumpe ATP7B in die Galle ab; auf diesem Weg verlässt Kupfer den Körper mit dem Stuhl. Staut sich Kupfer, gibt ATP7B mehr in die Galle ab. Quelle 1↕ beides, je nach Menge Die Leber entscheidet über den Verbleib: ATP7B baut Kupfer in Coeruloplasmin ein oder gibt es in die Galle ab. Die Galle ist der Hauptweg, auf dem der Körper Kupfer abgibt. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Staut sich Kupfer in der Leberzelle, wandert ATP7B zur Seite der Gallengänge und gibt mehr Kupfer in die Galle ab. Kommt die Pumpe nicht nach, bindet Metallothionein den Rest; ungebundenes Kupfer bildet reaktive Sauerstoffverbindungen.

zu wenig — Ist wenig Kupfer in der Leberzelle, bleibt ATP7B am Golgi-Apparat; es geht weniger Kupfer in die Galle, und das vorhandene wird vor allem in Coeruloplasmin eingebaut.

gesicherte Physiologie · Quelle 1, 5
Leberzelle → Coeruloplasmin ATP7B · ATP In der Leberzelle baut ATP7B Kupferatome in Coeruloplasmin ein. Dieses Protein trägt den größten Teil des Kupfers im Blut und oxidiert Eisen, damit es an Transferrin binden kann. Ohne Kupfer wird Coeruloplasmin rasch abgebaut. Quelle 3↑ liefert Coeruloplasmin oxidiert Fe²⁺ zu Fe³⁺; erst so kann Eisen an Transferrin binden und aus den Zellen ins Blut weitergegeben werden. gesicherte Physiologie Quelle 3
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Bildet die Leber mehr Coeruloplasmin, etwa bei Entzündungsvorgängen, steigt auch das Kupfer im Blut, weil dieses Eiweiß den größten Teil davon trägt.

zu wenig — Erhält Coeruloplasmin wenig Kupfer, ist es unbeständig und wird rasch abgebaut; Eisen wird dann langsamer oxidiert und kann sich in Geweben stauen.

gesicherte Physiologie · Quelle 3
Kupfer in der Zelle → CCS Das Chaperon CCS bindet Kupfer im Zellplasma und übergibt es im direkten Kontakt an sein Zielenzym. Erst mit diesem Kupfer wird SOD1 aktiv. Quelle 2↑ liefert CCS stellt SOD1 das Kupfer bereit und hilft, eine Schwefelbrücke im Enzym zu schließen; erst dann ist SOD1 aktiv. gesicherte Physiologie Quelle 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Ist reichlich Kupfer da, wird CCS rascher abgebaut; so passt die Zelle die Kupferzufuhr zu SOD1 an.

zu wenig — Ist wenig Kupfer da, bleibt mehr CCS erhalten, doch es kann nur weitergeben, was es selbst gebunden hat; mehr SOD1 bleibt dann ohne Kupfer.

gesicherte Physiologie · Quelle 2, 1
Kupfer in der Zelle → ATOX1 ATOX1 bringt Kupfer zu den beiden Kupferpumpen am Golgi-Apparat. Von dort gelangt es in neue Kupferenzyme. Quelle 2, 5↑ liefert ATOX1 übergibt Kupfer an Bindestellen der Pumpen ATP7A und ATP7B; über diese Übergabe erhalten die Pumpen das Kupfer, das sie weiterbefördern. gesicherte Physiologie Quelle 2, 5
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Bringt ATOX1 viel Kupfer zu den Pumpen, verlassen ATP7A und ATP7B den Golgi-Apparat und geben Kupfer aus der Zelle ab.

zu wenig — Ist wenig Kupfer an ATOX1, erhalten die Pumpen weniger, und in den Bläschen entstehen weniger fertige Kupferenzyme.

gesicherte Physiologie · Quelle 5, 2
Kupfer in der Zelle → COX17 COX17 und weitere Helfer bringen Kupfer in die Mitochondrien, die Kraftwerke der Zelle. Dort erhält die Cytochrom-c-Oxidase ihre Kupferzentren. Quelle 4↑ liefert COX17 reicht Kupfer an die Helfer SCO1, SCO2 und COX11 weiter, die es in die Kupferzentren der Cytochrom-c-Oxidase einbauen. gesicherte Physiologie Quelle 4
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Mehr Kupfer an COX17 macht die Atmungskette nicht schneller, wenn die Kupferzentren der Cytochrom-c-Oxidase schon besetzt sind.

zu wenig — Ist wenig Kupfer da, erhalten weniger Moleküle Cytochrom-c-Oxidase ihre Kupferzentren, und der Komplex wird unvollständig zusammengebaut.

gesicherte Physiologie · Quelle 4
CCS → SOD1 Die Superoxid-Dismutase 1 trägt je ein Kupfer- und ein Zinkatom. Sie setzt das Sauerstoffradikal Superoxid zu Wasserstoffperoxid und Sauerstoff um. Ist wenig Kupfer da, bleibt mehr SOD1 untätig. Quelle 2↓ zehrt SOD1 entzieht der Zelle das Sauerstoffradikal Superoxid. Das Kupfer nimmt dabei abwechselnd ein Elektron auf und gibt es ab; das Zink hält das Enzym in seiner Form. gesicherte Physiologie Quelle 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Mehr Kupfer macht SOD1 nicht schneller, wenn ihre Kupferstelle schon besetzt ist; überschüssiges Kupfer fangen Metallothionein und Glutathion ab.

zu wenig — Ist wenig Kupfer da, bleibt mehr SOD1 ohne Kupfer und arbeitet nicht; Superoxid wird dann langsamer abgebaut.

gesicherte Physiologie · Quelle 2, 1
ATOX1 → ATP7A und ATP7B Die beiden Pumpen schleusen Kupfer in Bläschen, in denen neue Kupferenzyme entstehen. Steigt der Kupfergehalt, wandern sie zur Zellwand und geben Kupfer nach außen ab. So passt die Zelle ihren Kupfergehalt an. Quelle 5, 1↕ beides, je nach Menge Die Pumpen arbeiten in zwei Richtungen: Am Golgi-Apparat liefern sie Kupfer an neue Enzyme, an der Zellwand geben sie überschüssiges Kupfer ab und senken so den Kupfergehalt der Zelle. gesicherte Physiologie Quelle 5, 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Steigt das Kupfer in der Zelle, wandern ATP7A und ATP7B zur Zellwand und geben mehr Kupfer nach außen ab; aus der Leberzelle geht es in die Galle.

zu wenig — Ist wenig Kupfer da, bleiben die Pumpen am Golgi-Apparat, und das vorhandene Kupfer geht vorrangig in neue Kupferenzyme.

gesicherte Physiologie · Quelle 5, 1
COX17 → Cytochrom-c-Oxidase Im Komplex IV sitzen zwei Kupferzentren. Sie übertragen am Ende der Atmungskette Elektronen auf Sauerstoff; dabei entsteht Wasser. Ist wenig Kupfer da, entstehen weniger fertige Komplexe. Quelle 4↑ liefert Die Cytochrom-c-Oxidase nimmt die Elektronen am Ende der Atmungskette ab und pumpt dabei Protonen; dieses Gefälle nutzt die Zelle, um ATP zu bilden. gesicherte Physiologie Quelle 4
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Mehr Kupfer beschleunigt den Komplex nicht, wenn seine beiden Kupferzentren schon besetzt sind.

zu wenig — Ist wenig Kupfer in den Mitochondrien, werden weniger vollständige Komplexe gebaut; die Atmungskette gibt dann weniger Elektronen an Sauerstoff weiter, und weniger ATP entsteht.

gesicherte Physiologie · Quelle 4
ATP7A und ATP7B → Kupferenzyme In den Bläschen erhalten unter anderem die Lysyloxidase, die Fasern des Bindegewebes vernetzt, und die Dopamin-β-Hydroxylase ihr Kupferatom. Die DBH baut Dopamin zu Noradrenalin um. Quelle 2, 1↑ liefert Die Lysyloxidase verknüpft Kollagen- und Elastinfasern miteinander. Die Dopamin-β-Hydroxylase baut mit Vitamin C als Elektronenspender Dopamin zu Noradrenalin um. gesicherte Physiologie Quelle 7, 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Mehr Kupfer macht die fertigen Enzyme nicht schneller, weil ihr Kupferatom schon eingebaut ist.

zu wenig — Ist wenig Kupfer da, erhalten weniger Enzyme ihr Kupferatom; Fasern werden dann seltener vernetzt, und aus Dopamin entsteht weniger Noradrenalin.

gesicherte Physiologie · Quelle 1, 7

Weitere Stationen

Kupfer in der Nahrung — meist als Cu²⁺ Kupfer kommt in Lebensmitteln überwiegend in der oxidierten Form Cu²⁺ vor, an Eiweiße gebunden. Im Magen und oberen Dünndarm wird es daraus gelöst. Die Nahrung ist die einzige Kupferquelle. Quelle 1↑ liefert Die Nahrung ist die einzige Kupferquelle des Körpers. Erst aus den Eiweißen gelöst kann Kupfer die Darmwand erreichen; wie viel dort ankommt, bestimmt, wie viel in die Darmzelle gelangen kann. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Kommt viel Kupfer an, gibt die Leber mehr davon über ATP7B in die Galle ab; es verlässt den Körper mit dem Stuhl.

zu wenig — Kommt wenig Kupfer an, nimmt der Darm einen größeren Anteil davon auf, und über die Galle geht weniger Kupfer hinaus.

gesicherte Physiologie · Quelle 1
Kupfer in der Zelle — an Glutathion gebunden Auch andere Zellen nehmen Kupfer über CTR1 auf. Freies Kupfer gibt es dort praktisch nicht: kleine Transportproteine, die Chaperone, nehmen es entgegen und bringen es an seinen Ort. Freies Kupfer bildet reaktive Sauerstoffverbindungen. Quelle 2, 5↑ liefert Weil Chaperone Kupfer gezielt weiterreichen, erreicht es seine Enzyme, ohne frei in der Zelle zu liegen. Freies Kupfer würde Bindestellen anderer Metalle besetzen und mit Sauerstoff reaktive Verbindungen bilden. gesicherte Physiologie Quelle 2, 5
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Staut sich Kupfer in der Zelle, kommen Glutathion und Metallothionein nicht mehr nach; freies Kupfer bildet reaktive Sauerstoffverbindungen und setzt sich an Eiweiße. In Zellkultur belastet das die Zelle.

zu wenig — Ist wenig Kupfer in der Zelle, erhalten die Chaperone weniger, und Kupferenzyme bleiben zum Teil ohne ihr Metall.

in Studien beobachtet · Quelle 1, 5

Cofaktoren dieses Weges

Glutathion — Bindet Kupfer nach der Aufnahme in die Zelle und reicht es an die Chaperone weiter; so liegt es nicht frei vor Quelle 1, 5Im ORY-Katalog als Laborwert: Glutathion (GSH)
Zink — Zweites Metall der Superoxid-Dismutase 1; regt in Darmzellen die Bildung von Metallothionein an; hält so Kupfer fest Quelle 2, 6Im ORY-Katalog als Laborwert: Zink
Eisen — Wird von Coeruloplasmin oxidiert, damit es an Transferrin binden kann; so gelangt Eisen ins Blut Quelle 3Im ORY-Katalog als Laborwert: Eisen
Vitamin C — Elektronenspender der kupferhaltigen Dopamin-β-Hydroxylase; das Enzym bildet Noradrenalin Quelle 7Im ORY-Katalog als Laborwert: Vitamin C (Ascorbinsäure)
ATP — Energiequelle der Kupferpumpen ATP7A und ATP7B; so geben sie Kupfer ab Quelle 1, 5

Was auf diesen Weg einwirkt

Zink — Zink regt in den Darmzellen die Bildung von Metallothionein an. Dieses Eiweiß bindet Kupfer in der Zelle fest, sodass weniger davon ins Blut übertritt. Der Zusammenhang ist beschrieben. Quelle 6

Quellen

Lutsenko S, Roy S, Tsvetkov P. Mammalian copper homeostasis: physiological roles and molecular mechanisms. Physiol Rev 2025 · PubMed 39172219
Robinson NJ, Winge DR. Copper metallochaperones. Annu Rev Biochem 2010 · PubMed 20205585
Hellman NE, Gitlin JD. Ceruloplasmin metabolism and function. Annu Rev Nutr 2002 · PubMed 12055353
Cobine PA, Pierrel F, Winge DR. Copper trafficking to the mitochondrion and assembly of copper metalloenzymes. Biochim Biophys Acta 2006 · PubMed 16631971
Lutsenko S. Dynamic and cell-specific transport networks for intracellular copper ions. J Cell Sci 2021 · PubMed 34734631
Avan A, Członkowska A, Gaskin S et al. The Role of Zinc in the Treatment of Wilson's Disease. Int J Mol Sci 2022 · PubMed 36012580
Prigge ST, Mains RE, Eipper BA et al. New insights into copper monooxygenases and peptide amidation: structure, mechanism and function. Cell Mol Life Sci 2000 · PubMed 11028916

Ganzer Weg: Kupfer