Kupfer: der Weg im Körper

Diese Seite zeigt den biochemischen Weg hinter dem Laborwert Kupfer: welche Stationen aufeinander folgen, welche Enzyme den Schritt machen und welche Cofaktoren sie dafür brauchen. Jede Aussage hat eine Quelle. Die Seite beschreibt allgemeines Lehrbuchwissen und sagt nichts über einen einzelnen Menschen.

Kurz erklärt

Kupfer ist ein Spurenelement, das der Körper aus der Nahrung aufnimmt und über die Leber verteilt. In Enzymen überträgt es Elektronen, etwa in der Atmungskette, in der Superoxid-Dismutase und im Coeruloplasmin.

14 Stationen · 7 Quellen

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Der Weg Schritt für Schritt

Kupfer in der Nahrung → Cu⁺ an der Darmwand Reduktasen An der Oberfläche der Darmzellen geben Reduktasen ein Elektron an das Kupfer ab. Nur die reduzierte Form Cu⁺ passt zum Transporter der Zellwand. Quelle 1
Cu⁺ an der Darmwand → In der Darmzelle CTR1 CTR1 schleust Cu⁺ in die Darmzelle. Dort binden Glutathion und das Eiweiß Metallothionein das Kupfer sofort, sodass es nicht frei in der Zelle vorliegt. Quelle 1, 5
In der Darmzelle → Kupfer im Blut ATP7A · ATP Die Pumpe ATP7A gibt Kupfer aus der Darmzelle ins Blut ab. An Albumin und kleine Moleküle gebunden gelangt es über die Pfortader zur Leber. Quelle 1
Kupfer im Blut → Leberzelle CTR1 Die Leber nimmt Kupfer auf und verteilt es weiter. Was sie nicht braucht, gibt die Pumpe ATP7B in die Galle ab; auf diesem Weg verlässt Kupfer den Körper mit dem Stuhl. Quelle 1
Leberzelle → Coeruloplasmin ATP7B · ATP In der Leberzelle baut ATP7B Kupferatome in Coeruloplasmin ein. Dieses Protein trägt den größten Teil des Kupfers im Blut und oxidiert Eisen, damit es an Transferrin binden kann. Quelle 3
Kupfer in der Zelle → CCS Das Chaperon CCS bindet Kupfer im Zellplasma und übergibt es im direkten Kontakt an sein Zielenzym. Quelle 2
Kupfer in der Zelle → ATOX1 ATOX1 bringt Kupfer zu den beiden Kupferpumpen am Golgi-Apparat. Quelle 2, 5
Kupfer in der Zelle → COX17 COX17 und weitere Helfer bringen Kupfer in die Mitochondrien, die Kraftwerke der Zelle. Quelle 4
CCS → SOD1 Die Superoxid-Dismutase 1 trägt je ein Kupfer- und ein Zinkatom. Sie setzt das Sauerstoffradikal Superoxid zu Wasserstoffperoxid und Sauerstoff um. Quelle 2
ATOX1 → ATP7A und ATP7B Die beiden Pumpen schleusen Kupfer in Bläschen, in denen neue Kupferenzyme entstehen. Steigt der Kupfergehalt, wandern sie zur Zellwand und geben Kupfer nach außen ab. Quelle 5, 1
COX17 → Cytochrom-c-Oxidase Im Komplex IV sitzen zwei Kupferzentren. Sie übertragen am Ende der Atmungskette Elektronen auf Sauerstoff; dabei entsteht Wasser. Quelle 4
ATP7A und ATP7B → Kupferenzyme In den Bläschen erhalten unter anderem die Lysyloxidase, die Fasern des Bindegewebes vernetzt, und die Dopamin-β-Hydroxylase ihr Kupferatom. Quelle 2, 1

Cofaktoren dieses Weges

Glutathion — Bindet Kupfer nach der Aufnahme in die Zelle und reicht es an die Chaperone weiter Quelle 1, 5Im ORY-Katalog als Laborwert: Glutathion (GSH)
Zink — Zweites Metall der Superoxid-Dismutase 1; regt in Darmzellen die Bildung von Metallothionein an Quelle 2, 6Im ORY-Katalog als Laborwert: Zink
Eisen — Wird von Coeruloplasmin oxidiert, damit es an Transferrin binden kann Quelle 3Im ORY-Katalog als Laborwert: Eisen
Vitamin C — Elektronenspender der kupferhaltigen Dopamin-β-Hydroxylase Quelle 7Im ORY-Katalog als Laborwert: Vitamin C (Ascorbinsäure)
ATP — Energiequelle der Kupferpumpen ATP7A und ATP7B Quelle 1, 5

Was auf diesen Weg einwirkt

Zink — Zink regt in den Darmzellen die Bildung von Metallothionein an. Dieses Eiweiß bindet Kupfer in der Zelle fest, sodass weniger davon ins Blut übertritt. Der Zusammenhang ist beschrieben. Quelle 6

Quellen

Lutsenko S, Roy S, Tsvetkov P. Mammalian copper homeostasis: physiological roles and molecular mechanisms. Physiol Rev 2025 · PubMed 39172219
Robinson NJ, Winge DR. Copper metallochaperones. Annu Rev Biochem 2010 · PubMed 20205585
Hellman NE, Gitlin JD. Ceruloplasmin metabolism and function. Annu Rev Nutr 2002 · PubMed 12055353
Cobine PA, Pierrel F, Winge DR. Copper trafficking to the mitochondrion and assembly of copper metalloenzymes. Biochim Biophys Acta 2006 · PubMed 16631971
Lutsenko S. Dynamic and cell-specific transport networks for intracellular copper ions. J Cell Sci 2021 · PubMed 34734631
Avan A, Członkowska A, Gaskin S et al. The Role of Zinc in the Treatment of Wilson's Disease. Int J Mol Sci 2022 · PubMed 36012580
Prigge ST, Mains RE, Eipper BA et al. New insights into copper monooxygenases and peptide amidation: structure, mechanism and function. Cell Mol Life Sci 2000 · PubMed 11028916