Threonin: der Weg im Körper

Diese Seite zeigt den biochemischen Weg hinter dem Laborwert Threonin: welche Stationen aufeinander folgen, welche Enzyme den Schritt machen und welche Cofaktoren sie dafür brauchen. Jede Aussage hat eine Quelle. Die Seite beschreibt allgemeines Lehrbuchwissen und sagt nichts über einen einzelnen Menschen.

Kurz erklärt

Threonin ist eine Aminosäure, die der Körper nicht selbst bilden kann; sie stammt aus dem Eiweiß der Nahrung. Threonin wird in Eiweiße eingebaut, besonders in das Schleimeiweiß MUC2 der Darmwand, und in der Leber über Propionyl-CoA zu Succinyl-CoA abgebaut.

Der Weg Schritt für Schritt

1. Nahrungseiweiß → Threonin Verdauungsenzyme Threonin kann der Körper nicht selbst bilden; es stammt vollständig aus der Nahrung. Seine Seitenkette trägt eine OH-Gruppe. Quelle 1, 11
2. Threonin → Darmschleimhaut B⁰AT-Träger Der Transporter B⁰AT in der Bürstensaummembran des Dünndarms nimmt Threonin auf. Ein großer Teil davon wird gleich in der Darmschleimhaut verbraucht, der Rest gelangt ins Blut. Quelle 1, 2
3. Darmschleimhaut → Muzin MUC2 Das Rückgrat des Schleimeiweißes MUC2 enthält besonders viel Threonin. An dessen OH-Gruppe werden dichte Zuckerketten geknüpft (O-Glykosylierung); so entsteht die Schleimschicht auf der Darmwand. Quelle 1, 3
4. Threonin in der Leber → 2-Oxobutyrat Dehydratase · Vitamin B6 (PLP) Die Serin-/Threonin-Dehydratase der Leber entfernt die Aminogruppe als Ammoniak; so entsteht 2-Oxobutyrat. Sie arbeitet mit Pyridoxalphosphat, der aktiven Form von Vitamin B6. Quelle 5, 1
5. 2-Oxobutyrat → Propionyl-CoA Ketosäure-DH-Komplex · Thiamin (TPP), NAD⁺ Ein Ketosäure-Dehydrogenase-Komplex im Mitochondrium spaltet Kohlendioxid ab und hängt Coenzym A an. Solche Komplexe arbeiten mit Thiaminpyrophosphat, Liponsäure, FAD und NAD⁺. Quelle 6, 7
6. Propionyl-CoA → Methylmalonyl-CoA PCC · Biotin Die Propionyl-CoA-Carboxylase hängt unter Verbrauch von ATP eine Carboxylgruppe an. Das Enzym trägt Biotin als gebundenen Cofaktor. Quelle 8, 9, 6
7. Methylmalonyl-CoA → Succinyl-CoA MCM · Vitamin B12 Die Methylmalonyl-CoA-Mutase ordnet das Molekül zu Succinyl-CoA um. Sie braucht Adenosylcobalamin, eine aktive Form von Vitamin B12. Succinyl-CoA ist ein Zwischenprodukt des Citratzyklus. Quelle 10, 6

Cofaktoren dieses Weges

• Vitamin B6 (PLP) — Cofaktor der Serin-/Threonin-Dehydratase, die Threonin zu 2-Oxobutyrat umbaut Quelle 5Im ORY-Katalog als Laborwert: Vitamin B6
• Biotin — Gebundener Cofaktor der Propionyl-CoA-Carboxylase, die Propionyl-CoA zu Methylmalonyl-CoA umbaut Quelle 8, 9
• Vitamin B12 — Als Adenosylcobalamin Cofaktor der Methylmalonyl-CoA-Mutase auf dem Weg zu Succinyl-CoA Quelle 10Im ORY-Katalog als Laborwert: Vitamin B12
• Thiamin (Vitamin B1) — Als Thiaminpyrophosphat Cofaktor des Ketosäure-Dehydrogenase-Komplexes, der CO₂ abspaltet Quelle 7
• NAD⁺ — Nimmt im Ketosäure-Dehydrogenase-Komplex die Elektronen auf Quelle 7Im ORY-Katalog als Laborwert: NAD⁺ (Nicotinamidadenindinukleotid)
• Liponsäure — Trägt im Ketosäure-Dehydrogenase-Komplex die Acylgruppe zur Übergabe an Coenzym A Quelle 7

Quellen

1. Tang Q, Tan P, Ma N et al. Physiological Functions of Threonine in Animals: Beyond Nutrition Metabolism. Nutrients 2021 · PubMed 34444752
2. Bröer S. Amino acid transport across mammalian intestinal and renal epithelia. Physiol Rev 2008 · PubMed 18195088
3. Arike L, Hansson GC. The Densely O-Glycosylated MUC2 Mucin Protects the Intestine and Provides Food for the Commensal Bacteria. J Mol Biol 2016 · PubMed 26880333
4. Ubersax JA, Ferrell JE Jr. Mechanisms of specificity in protein phosphorylation. Nat Rev Mol Cell Biol 2007 · PubMed 17585314
5. Sun L, Bartlam M, Liu Y et al. Crystal structure of the pyridoxal-5'-phosphate-dependent serine dehydratase from human liver. Protein Sci 2005 · PubMed 15689518
6. Bui D, Ravasz D, Chinopoulos C. The Effect of 2-Ketobutyrate on Mitochondrial Substrate-Level Phosphorylation. Neurochem Res 2019 · PubMed 30810978
7. Szabo E, Nagy B, Czajlik A et al. Mitochondrial Alpha-Keto Acid Dehydrogenase Complexes: Recent Developments on Structure and Function in Health and Disease. Subcell Biochem 2024 · PubMed 38963492
8. Wongkittichote P, Ah Mew N, Chapman KA. Propionyl-CoA carboxylase - A review. Mol Genet Metab 2017 · PubMed 29033250
9. Tong L. Striking Diversity in Holoenzyme Architecture and Extensive Conformational Variability in Biotin-Dependent Carboxylases. Adv Protein Chem Struct Biol 2017 · PubMed 28683917
10. Takahashi-Iñiguez T, García-Hernandez E et al. Role of vitamin B12 on methylmalonyl-CoA mutase activity. J Zhejiang Univ Sci B 2012 · PubMed 22661206
11. Edgar AJ. The human L-threonine 3-dehydrogenase gene is an expressed pseudogene. BMC Genet 2002 · PubMed 12361482

Verwandte Wege

• Verzweigtkettige Aminosäuren — nahrungseiweiß
• Vitamin B12 — methylmalonyl-coa
• Citratzyklus — succinyl-coa
• Pankreas-Elastase — nahrungseiweiß
• Alanin — Vitamin B6, NAD⁺ (Nicotinamidadenindinukleotid)

Stand 2026-09-17. Entwurf, von Claude nach Schema v2 geschrieben; Quellen in PubMed geprüft; fachliche Freigabe offen
Impressum Datenschutz Alle Biomarker