Pankreas-Elastase: der Weg im Körper · Biomarker & Stuhlanalyse

Diese Seite zeigt den biochemischen Weg hinter dem Laborwert Pankreatische Elastase-1 (PE-1): welche Stationen aufeinander folgen, welche Enzyme den Schritt machen und welche Cofaktoren sie dafür brauchen. Jede Aussage hat eine Quelle. Die Seite beschreibt allgemeines Lehrbuchwissen und sagt nichts über einen einzelnen Menschen.

Kurz erklärt

Die pankreatische Elastase-1 ist ein eiweißspaltendes Enzym, das die Bauchspeicheldrüse als inaktive Vorstufe in den Darm abgibt. Dort aktiviert Trypsin sie; sie zerlegt Nahrungseiweiß und erscheint zum Teil unverändert im Stuhl. Ist wenig da, wird Eiweiß langsamer zerlegt.

11 Stationen · 4 Quellen

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Der Weg Schritt für Schritt

An jeder Station steht, was der Stoff dort tut. Drei Zeichen: ↑ liefert — baut auf oder stellt bereit · ↓ zehrt — hemmt, verbraucht oder entzieht · ↕ beides, je nach Menge. Dahinter steht, worauf die Aussage beruht: gesicherte Physiologie, in Studien beobachtet oder umstritten. Die Zeichen bewerten nicht; sie benennen die Richtung.

Azinuszelle → Proelastase Elastase entsteht als inaktive Vorstufe mit einem zusätzlichen Kettenstück. So kann sie im Gewebe der Bauchspeicheldrüse selbst noch nichts spalten. Erst im Darm wird sie aktiv. Quelle 1↑ liefert Die Vorstufe spaltet noch nichts. Erst das zusätzliche Kettenstück abzutrennen, macht aus ihr ein aktives Enzym; so bleibt das Gewebe der Bauchspeicheldrüse unberührt, während der Vorrat bereitliegt. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Werden Vorstufen schon in der Bauchspeicheldrüse aktiv, beginnen die Enzyme dort das eigene Gewebe zu spalten, statt erst im Darm Nahrungseiweiß.

zu wenig — Wird wenig Proelastase gebildet, steht im Darm weniger Elastase bereit; Trypsin und Chymotrypsin spalten Eiweiß weiter, aber an anderen Stellen der Kette.

gesicherte Physiologie · Quelle 1
Proelastase → Im Pankreassaft · Hydrogencarbonat Mit dem Pankreassaft fließt die Vorstufe durch den Ausführungsgang in den Zwölffingerdarm. Der Saft enthält außerdem Hydrogencarbonat, das die Magensäure abpuffert. So können die Enzyme im Darm arbeiten. Quelle 1↑ liefert Der Saft trägt die Enzymvorstufen in den Darm. Sein Hydrogencarbonat hebt den pH-Wert des sauren Speisebreis an, sodass die Enzyme dort arbeiten können. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Fließt viel Saft, kommen mehr Enzymvorstufen und mehr Hydrogencarbonat im Zwölffingerdarm an, und der Speisebrei wird rascher abgepuffert.

zu wenig — Fließt wenig Saft ab, erreichen weniger Vorstufen den Darm, und der Speisebrei bleibt länger sauer; die Enzyme arbeiten dann langsamer.

gesicherte Physiologie · Quelle 1
Trypsinogen → Trypsin Enteropeptidase Trypsin ist der Schalter der Eiweißverdauung: Es aktiviert die übrigen Vorstufen aus der Bauchspeicheldrüse, darunter die Proelastase. Ist wenig Trypsin aktiv, bleibt mehr Proelastase inaktiv. Quelle 1↑ liefert Trypsin schneidet Eiweiße hinter Lysin und Arginin und schaltet zugleich die anderen Vorstufen frei. Ohne aktives Trypsin bliebe die Proelastase eine Vorstufe. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Ist viel aktives Trypsin im Darm, spaltet es auch sich selbst und andere Enzyme; so begrenzt sich seine Wirkung im Darm von selbst.

zu wenig — Ist wenig Trypsin aktiv, werden weniger Vorstufen umgeschaltet; Elastase und Chymotrypsin bleiben dann zum Teil inaktiv.

gesicherte Physiologie · Quelle 1
Proelastase im Darm → Elastase Trypsin Trypsin trennt das zusätzliche Kettenstück ab; damit ist die Elastase aktiv. Beim Menschen sind es vor allem die chymotrypsinähnlichen Formen CELA3A und CELA3B. Sie zerlegt auch das zähe Elastin. Quelle 1↑ liefert Aktive Elastase spaltet Eiweißketten hinter Bausteinen mit kleinen Seitengruppen und kann auch das zähe Elastin zerlegen. So liefert sie Bruchstücke, an denen die weiteren Peptidasen ansetzen. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Ist viel Elastase aktiv, wird Nahrungseiweiß rascher in Bruchstücke zerlegt; wie schnell die Bausteine ins Blut gelangen, bestimmen dann die Peptidasen und Transporter der Darmzelle.

zu wenig — Ist wenig Elastase aktiv, übernehmen Trypsin und Chymotrypsin nur einen Teil ihrer Schnitte; Eiweiß wird dann langsamer zerlegt.

gesicherte Physiologie · Quelle 1, 4
Elastase → Elastase im Stuhl · Weg durch den Darm Ein Teil der Elastase übersteht den Weg durch den Darm fast unverändert und erscheint im Stuhl. Deshalb lässt sie sich dort nachweisen. Wird wenig Elastase abgegeben, erscheint auch wenig im Stuhl. Quelle 2↑ liefert Im Stuhl wirkt die Elastase nicht mehr an der Verdauung mit. Weil der Darm sie kaum abbaut, bleibt sie als Spur der Menge erhalten, die die Bauchspeicheldrüse abgegeben hat. gesicherte Physiologie Quelle 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Gibt die Bauchspeicheldrüse viel Elastase ab, erscheint auch mehr davon im Stuhl, weil sie den Weg durch den Darm weitgehend unverändert übersteht.

zu wenig — Gibt die Bauchspeicheldrüse wenig Elastase ab, erscheint auch wenig davon im Stuhl.

gesicherte Physiologie · Quelle 2
Nahrungseiweiß → Kurze Peptide Elastase Elastase schneidet die Kette hinter Bausteinen mit kleinen Seitengruppen, etwa Alanin, Glycin oder Valin. Es entstehen kurze Bruchstücke. Di- und Tripeptide nimmt die Darmzelle auch direkt über PEPT1 auf. Quelle 1↑ liefert Die kurzen Bruchstücke sind die Vorlage für die Peptidasen an der Oberfläche der Darmzelle; Di- und Tripeptide nimmt die Darmzelle auch direkt über den Transporter PEPT1 auf. gesicherte Physiologie Quelle 1, 4
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Entstehen viele Peptide, nimmt PEPT1 mehr davon auf, bis der Transporter ausgelastet ist; den Rest zerlegen die Peptidasen weiter zu Aminosäuren.

zu wenig — Entstehen wenige Peptide, etwa weil wenig Elastase und Trypsin aktiv sind, bleibt mehr Eiweiß in langen Ketten, die die Darmzelle nicht aufnehmen kann.

gesicherte Physiologie · Quelle 4, 1
Kurze Peptide → Aminosäuren Peptidasen Weitere Enzyme zerlegen die Bruchstücke bis zu einzelnen Aminosäuren und sehr kurzen Peptiden. Diese nimmt die Darmzelle über eigene Transportproteine auf. Natrium und Protonen treiben diese Transporter an. Quelle 1↑ liefert Natrium- und protonengetriebene Transporter bringen Aminosäuren und kurze Peptide in die Darmzelle; von dort gelangen die Aminosäuren über weitere Transporter ins Blut. gesicherte Physiologie Quelle 4
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Sind viele Aminosäuren da, laufen die Transporter bis zu ihrer Auslastung; Aminosäuren, die denselben Transporter nutzen, verdrängen sich dann gegenseitig.

zu wenig — Sind wenige Aminosäuren da, nimmt die Darmzelle weniger auf, und es gelangen weniger Bausteine ins Blut.

gesicherte Physiologie · Quelle 4

Weitere Stationen

Azinuszelle — in der Bauchspeicheldrüse Die Azinuszellen der Bauchspeicheldrüse stellen die Verdauungsenzyme her und lagern sie in kleinen Bläschen, bis eine Mahlzeit den Abfluss auslöst. Ein Calciumsignal löst die Abgabe aus. Quelle 1↑ liefert Die Azinuszelle stellt den Vorrat an Verdauungsenzymen bereit. Nach einer Mahlzeit steigt in ihr das Calcium an; das Signal lässt die Bläschen mit der Zellwand verschmelzen und ihren Inhalt in den Gang abgeben. gesicherte Physiologie Quelle 1, 3
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Bleibt das Calcium in der Azinuszelle lange und stark erhöht, werden Enzymvorstufen schon in der Zelle aktiv und beginnen sie zu schädigen. Das ist vor allem in Zellkultur und Tiermodell beschrieben.

zu wenig — Geben die Azinuszellen wenig Enzyme ab, kommt weniger Proelastase im Darm an; Eiweiß wird dann langsamer zerlegt.

in Studien beobachtet · Quelle 3, 1
Trypsinogen — Vorstufe des Trypsins Auch Trypsin kommt als Vorstufe im Darm an. Das Enzym Enteropeptidase sitzt in der Darmwand und trennt ein kurzes Stück davon ab. Das entstandene Trypsin aktiviert weiteres Trypsinogen selbst. Quelle 1↑ liefert Enteropeptidase aktiviert zunächst nur wenige Trypsinogen-Moleküle; das entstandene Trypsin aktiviert weiteres Trypsinogen selbst. So läuft die Aktivierung erst im Darm an und verstärkt sich dort. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Wird Trypsinogen schon in der Bauchspeicheldrüse aktiv, setzt es die Kaskade dort in Gang; ein Trypsin-Hemmstoff im Pankreassaft und der Abbau von Trypsin halten dagegen.

zu wenig — Ist wenig Enteropeptidase aktiv, wird kaum Trypsin frei, und auch die übrigen Vorstufen, darunter Proelastase, bleiben inaktiv.

gesicherte Physiologie · Quelle 1
Proelastase im Darm — angekommene Vorstufe Im Zwölffingerdarm trifft die Vorstufe auf bereits aktives Trypsin. Kommt wenig Vorstufe an, entsteht weniger aktive Elastase. Quelle 1↑ liefert Die angekommene Vorstufe ist ein Vorrat: Sie wartet im Zwölffingerdarm auf Trypsin und wird erst dort zum aktiven Enzym. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Kommt viel Vorstufe an, steht mehr Elastase für die Eiweißspaltung bereit, und später erscheint auch mehr davon im Stuhl.

zu wenig — Kommt wenig Vorstufe an, entsteht weniger aktive Elastase; im Stuhl lässt sich dann auch weniger davon nachweisen.

gesicherte Physiologie · Quelle 1, 2
Nahrungseiweiß — lange Aminosäureketten Eiweiße aus der Mahlzeit sind lange Ketten aus Aminosäuren, die nur zerlegt aufgenommen werden können. Zerlegt liefern sie die Bausteine für körpereigene Eiweiße. Quelle 1↑ liefert Nahrungseiweiß liefert die Aminosäuren, aus denen der Körper eigene Eiweiße baut. Dafür muss es erst von Proteasen wie Elastase, Trypsin und Chymotrypsin zerlegt werden. gesicherte Physiologie Quelle 1, 4
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Kommt viel Eiweiß an, entstehen mehr Bruchstücke und Aminosäuren, und die Transporter der Darmzelle werden stärker ausgelastet.

zu wenig — Kommt wenig Eiweiß an, entstehen weniger Bruchstücke, und die Darmzelle nimmt weniger Aminosäuren auf.

gesicherte Physiologie · Quelle 1, 4

Cofaktoren dieses Weges

Calcium — Signal in der Azinuszelle, das die Abgabe der Enzym-Bläschen steuert; ohne Signal bleiben die Bläschen in der Zelle Quelle 3Im ORY-Katalog als Laborwert: Calcium (intrazellulär)
Hydrogencarbonat — Bestandteil des Pankreassafts, der die Magensäure im Zwölffingerdarm abpuffert; so arbeiten die Enzyme dort Quelle 1
Natrium — Treibt Transporter an, die Aminosäuren aus der Verdauung in die Darmzelle bringen; der Gradient liefert die Energie Quelle 4Im ORY-Katalog als Laborwert: Natrium (intrazellulär)
Protonen (H⁺) — Treiben den Transporter PEPT1 an, der kurze Peptide in die Darmzelle bringt; so gelangen Di- und Tripeptide hinein Quelle 4

Quellen

Whitcomb DC, Lowe ME. Human pancreatic digestive enzymes. Dig Dis Sci 2007 · PubMed 17205399
Löser C, Möllgaard A, Fölsch UR. Faecal elastase 1: a novel, highly sensitive, and specific tubeless pancreatic function test. Gut 1996 · PubMed 8944569
Petersen OH. Calcium signalling and secretory epithelia. Cell Calcium 2014 · PubMed 24508392
Bröer S. Amino acid transport across mammalian intestinal and renal epithelia. Physiol Rev 2008 · PubMed 18195088