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Alanin: der Weg im Körper · Biomarker & Blutanalyse

Diese Seite zeigt den biochemischen Weg hinter dem Laborwert Alanin: welche Stationen aufeinander folgen, welche Enzyme den Schritt machen und welche Cofaktoren sie dafür brauchen. Jede Aussage hat eine Quelle. Die Seite beschreibt allgemeines Lehrbuchwissen und sagt nichts über einen einzelnen Menschen.

Kurz erklärt

Alanin ist eine Aminosäure, die der Körper selbst bilden kann. Der Muskel baut sie aus Pyruvat und einer Aminogruppe auf und schickt sie zur Leber, die daraus wieder Glucose und Harnstoff macht. So verlässt Stickstoff den Muskel ohne freies Ammonium.

10 Stationen · 9 Quellen
ORYIm MuskelIn der LeberHarnstoffzyklusATPGlykolyseNAD⁺ALTVitamin B6 (PLP)GlutamatALTVitamin B6 (PLP)Pyruvat-CarboxylaseBiotinATPALTα-KetoglutaratGlutamat-Dehydrogen.NAD⁺über das Blut zur LeberGlucoseaus dem BlutPyruvatEnde der GlykolyseAlaninAminosäureAlanin im Blutauf dem Weg zur LeberAlanin in der Leberaus dem Blut geholtPyruvat in der LeberAminogruppe abgegebenNeue GlucoseGluconeogeneseGlutamatträgt die AminogruppeAmmoniumin der LeberzelleHarnstoffgeht über die Niere ab

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Der Weg Schritt für Schritt

An jeder Station steht, was der Stoff dort tut. Drei Zeichen: ↑ liefert — baut auf oder stellt bereit · ↓ zehrt — hemmt, verbraucht oder entzieht · ↕ beides, je nach Menge. Dahinter steht, worauf die Aussage beruht: gesicherte Physiologie, in Studien beobachtet oder umstritten. Die Zeichen bewerten nicht; sie benennen die Richtung.

  1. Glucose → Pyruvat Glykolyse · NAD⁺ In der Glykolyse wird Glucose über mehrere Schritte zu Pyruvat abgebaut. Dabei gewinnt die Zelle ATP. Pyruvat ist das Kohlenstoffgerüst, das eine Aminogruppe aufnehmen kann. Quelle 4↑ liefert Pyruvat ist eine Kreuzung: Es wird in den Mitochondrien weiter abgebaut oder nimmt über die ALT eine Aminogruppe auf und wird zu Alanin. Im zweiten Fall verlässt sein Kohlenstoff den Muskel. gesicherte Physiologie Quelle 4, 1
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Staut sich Pyruvat im Muskel, nimmt die ALT mehr davon auf und überträgt mehr Aminogruppen von Glutamat; es entsteht mehr Alanin.

    zu wenig — Ist wenig Pyruvat da, findet die ALT weniger Empfänger für die Aminogruppe; der Muskel gibt seinen Stickstoff dann stärker als Glutamin ab.

    gesicherte Physiologie · Quelle 1, 2, 6

  2. Pyruvat → Alanin ALT · Vitamin B6 (PLP), Glutamat Die Alanin-Aminotransferase (ALT) überträgt eine Aminogruppe von Glutamat auf Pyruvat; so entsteht Alanin. Das Glutamat kommt großenteils aus dem Abbau von Leucin, Isoleucin und Valin im Muskel. So bindet der Muskel Stickstoff. Quelle 1, 2, 3↑ liefert Alanin bündelt eine Aminogruppe und ein Kohlenstoffgerüst in einem Molekül. So gibt der Muskel den Stickstoff aus dem Abbau von Leucin, Isoleucin und Valin in einer gut transportierbaren Form weiter. gesicherte Physiologie Quelle 1, 2, 3
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Entsteht viel Alanin, gibt der Muskel mehr davon ins Blut ab. Die ALT-Reaktion ist umkehrbar und läuft je nach Angebot an Pyruvat und Glutamat in die eine oder andere Richtung.

    zu wenig — Entsteht wenig Alanin, gibt der Muskel die Aminogruppen auf anderem Weg ab, vor allem als Glutamin.

    gesicherte Physiologie · Quelle 1, 2, 8

  3. Alanin → Alanin im Blut Der Muskel gibt Alanin ins Blut ab. Auf diesem Weg verlassen Kohlenstoff und Stickstoff den Muskel gemeinsam, ohne dass freies Ammonium entsteht. In der Leber liefert Alanin Kohlenstoff für Glucose und Stickstoff für Harnstoff. Quelle 1, 2↑ liefert Alanin im Blut ist eine Transportform: Es bringt Kohlenstoff für die Gluconeogenese und Stickstoff für den Harnstoffzyklus zur Leber, ohne dass unterwegs freies Ammonium entsteht. gesicherte Physiologie Quelle 1, 2
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Kommt mehr Alanin in der Leber an, steht dort mehr Pyruvat für neue Glucose und mehr Stickstoff für den Harnstoffzyklus bereit.

    zu wenig — Kommt wenig Alanin an, erhält die Leber weniger Kohlenstoff aus dem Muskel und baut neue Glucose stärker aus Laktat und Glycerin auf.

    gesicherte Physiologie · Quelle 1, 4

  4. Alanin in der Leber → Pyruvat in der Leber ALT · Vitamin B6 (PLP) In der Leber läuft dieselbe Reaktion andersherum: Die ALT gibt die Aminogruppe des Alanins an α-Ketoglutarat ab. Zurück bleibt Pyruvat. Pyruvat ist hier der Startpunkt für neue Glucose. Quelle 1, 2↑ liefert In der Leber ist Pyruvat der Startpunkt der Gluconeogenese: Die Pyruvat-Carboxylase setzt es mit Biotin, ATP und Hydrogencarbonat zu Oxalacetat um. gesicherte Physiologie Quelle 4, 9
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Staut sich Pyruvat, setzt die Pyruvat-Carboxylase mehr davon zu Oxalacetat um; Acetyl-CoA aus dem Fettabbau schaltet das Enzym dabei zusätzlich an.

    zu wenig — Ist wenig Pyruvat da, entsteht über diesen Weg weniger Oxalacetat und damit weniger neue Glucose.

    gesicherte Physiologie · Quelle 9, 4

  5. Pyruvat in der Leber → Neue Glucose Pyruvat-Carboxylase · Biotin, ATP Aus Pyruvat baut die Leber über die Gluconeogenese wieder Glucose auf. Der erste Schritt, die Pyruvat-Carboxylase, braucht Biotin. Die Glucose geht ins Blut — der Kreis schließt sich. Sie versorgt im Fasten Gehirn und Muskel. Quelle 4, 1↑ liefert Die neue Glucose geht ins Blut und versorgt im Fasten Gehirn, rote Blutkörperchen und Muskel. Ein Teil kehrt in den Muskel zurück und liefert dort wieder Pyruvat. gesicherte Physiologie Quelle 4, 1
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Bildet die Leber mehr Glucose, als verbraucht wird, steigt die Glucose im Blut; Insulin hemmt daraufhin die Gluconeogenese in der Leber.

    zu wenig — Bildet die Leber wenig neue Glucose, muss der Nachschub im Fasten aus ihrem Glykogenspeicher kommen; ist er leer, bleibt nur die Gluconeogenese.

    gesicherte Physiologie · Quelle 4

  6. Alanin in der Leber → Glutamat ALT · α-Ketoglutarat Die abgegebene Aminogruppe landet auf α-Ketoglutarat; daraus wird Glutamat. So kommt der Stickstoff aus dem Muskel in der Leber an. Glutamat sammelt so die Aminogruppen der Leberzelle. Quelle 2, 6↑ liefert Glutamat sammelt die Aminogruppen in der Leberzelle. Es gibt sie an die Glutamat-Dehydrogenase oder über Aspartat an den Harnstoffzyklus weiter. gesicherte Physiologie Quelle 6, 7
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Staut sich Glutamat, setzt die Glutamat-Dehydrogenase mehr Ammonium frei; zugleich entsteht aus Glutamat mehr N-Acetylglutamat, das den ersten Schritt des Harnstoffzyklus anschaltet.

    zu wenig — Ist wenig α-Ketoglutarat da, entsteht weniger Glutamat, und die ALT übernimmt weniger Aminogruppen vom Alanin.

    gesicherte Physiologie · Quelle 6, 7, 5

  7. Glutamat → Ammonium Glutamat-Dehydrogen. · NAD⁺ Die Glutamat-Dehydrogenase löst die Aminogruppe als Ammonium ab und gibt α-Ketoglutarat wieder frei, das damit erneut zur Verfügung steht. Die Leber verarbeitet es sofort weiter, damit es sich nicht im Blut anreichert. Quelle 5, 6↕ beides, je nach Menge Ammonium ist der Rohstoff für Harnstoff und Glutamin. Frei und in größerer Menge gelangt es mit dem Blut ins Gehirn, wo Astrozyten es an Glutamat binden; deshalb verarbeitet die Leber es sofort. gesicherte Physiologie Quelle 6
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Staut sich Ammonium, bindet die Leber mehr davon als Glutamin, und mehr gelangt ins Blut; im Gehirn binden Astrozyten es dann zu Glutamin.

    zu wenig — Entsteht wenig Ammonium, läuft der Harnstoffzyklus langsamer; der Stickstoff bleibt dann länger in Aminosäuren gebunden.

    gesicherte Physiologie · Quelle 6, 7

  8. Ammonium → Harnstoff Harnstoffzyklus · ATP Im Harnstoffzyklus baut die Leberzelle Ammonium in Harnstoff ein; der erste Schritt verbraucht ATP. Harnstoff ist gut wasserlöslich und verlässt den Körper über die Niere. So verlässt der Stickstoff aus dem Muskel den Körper. Quelle 7, 6↓ zehrt Harnstoff entzieht dem Körper Stickstoff in einer wasserlöslichen, kaum reaktiven Form. Jedes Molekül trägt zwei Stickstoffatome: eines aus Ammonium, eines aus Aspartat. gesicherte Physiologie Quelle 7, 6
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Wird viel Eiweiß abgebaut, bildet die Leber mehr Harnstoff; die Enzyme des Zyklus passen ihre Menge über Tage an das Eiweißangebot an.

    zu wenig — Wird wenig Harnstoff gebildet, bleibt mehr Stickstoff als Ammonium und Glutamin im Blut.

    gesicherte Physiologie · Quelle 7, 6

Weitere Stationen

Cofaktoren dieses Weges

Quellen

  1. Felig P. The glucose-alanine cycle. Metabolism 1973 · PubMed 4567003
  2. Palmer TN, Caldecourt MA et al. Alanine and inter-organ relationships in branched-chain amino and 2-oxo acid metabolism. Review. Biosci Rep 1985 · PubMed 3938302
  3. Holeček M. Branched-chain amino acids in health and disease: metabolism, alterations in blood plasma, and as supplements. Nutr Metab (Lond) 2018 · PubMed 29755574
  4. Rui L. Energy metabolism in the liver. Compr Physiol 2014 · PubMed 24692138
  5. Treberg JR, Banh S et al. Intertissue differences for the role of glutamate dehydrogenase in metabolism. Neurochem Res 2014 · PubMed 23412807
  6. Adeva MM, Souto G et al. Ammonium metabolism in humans. Metabolism 2012 · PubMed 22921946
  7. Morris SM Jr. Regulation of enzymes of the urea cycle and arginine metabolism. Annu Rev Nutr 2002 · PubMed 12055339
  8. Vanderlinde RE. Review of pyridoxal phosphate and the transaminases in liver disease. Ann Clin Lab Sci 1986 · PubMed 3008634
  9. Jitrapakdee S, St Maurice M, Rayment I et al. Structure, mechanism and regulation of pyruvate carboxylase. Biochem J 2008 · PubMed 18613815

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Stand 2026-09-16. Entwurf, von Claude nach Schema v2 geschrieben; Quellen in PubMed geprüft; fachlich freigegeben am 09.10.2026
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