Zink (intrazellulär): der Weg im Körper

Zink (intrazellulär) ist Teil des Weges „Zink“. Diese Seite zeigt den ganzen Weg; die Station von Zink (intrazellulär) ist hervorgehoben.

Hier steht dieser Laborwert: Zink in der Nahrung — an Eiweiß gebunden. Zink kommt vor allem in Fleisch, Käse, Nüssen, Hülsenfrüchten und Getreide vor. Es liegt dort nicht frei vor, sondern an Eiweiße und andere Moleküle gebunden. Quelle 4

Kurz erklärt

Zink ist ein Spurenelement, das in Tausenden von Eiweißen sitzt. Es besetzt in Enzymen das aktive Zentrum, gibt Zinkfinger-Proteinen ihre Form, und ein winziger freier Anteil wirkt als Signal in der Zelle.

Der Weg Schritt für Schritt

1. Zink in der Nahrung → Freies Zink im Darm Verdauungsenzyme Verdauungsenzyme zerlegen die Eiweiße und setzen Zink frei. Phytat aus Getreide und Hülsenfrüchten bindet freie Zink-Ionen im Darminhalt und hält einen Teil davon fest. Quelle 4, 1
2. Freies Zink im Darm → In die Darmzelle ZIP4 Der Transporter ZIP4 sitzt an der dem Darminhalt zugewandten Seite der Darmzelle und schleust Zink ins Zellinnere. Bei knappem Angebot baut die Zelle mehr ZIP4 ein. Quelle 1
3. In die Darmzelle → Zink im Blut ZnT1 Auf der anderen Seite der Darmzelle gibt der Transporter ZnT1 Zink ins Blut ab. Dort wird es überwiegend an Albumin gebunden weitergereicht. Quelle 1, 4
4. Zink im Blut → Zink in der Zelle ZIP-Transporter Zellen holen Zink über ZIP-Transporter herein; ZnT-Transporter bringen es in Speicherräume oder wieder hinaus. Beide Familien zusammen halten die Menge im Zellinneren konstant. Quelle 1
5. Freies Zink → Metallothionein MTF-1 Steigt das freie Zink, bindet es an den Schalter MTF-1. Dieser setzt sich an die DNA und lässt Metallothionein bilden — ein kleines Eiweiß, das Zink bindet und bei Bedarf wieder abgibt. Quelle 3, 5
6. Freies Zink → Zink-Enzyme In vielen Enzymen sitzt ein Zink-Ion fest im aktiven Zentrum und hält dort das Wassermolekül in Position, das die Reaktion ausführt — etwa in der Carboanhydrase oder der alkalischen Phosphatase. Quelle 2
7. Freies Zink → Zinkfinger-Proteine In Zinkfinger-Proteinen hält Zink eine kleine Eiweißschleife in Form. Erst dadurch passt die Schleife an eine bestimmte Stelle der DNA, und die Zelle kann dort Gene ablesen. Quelle 2, 5

Cofaktoren dieses Weges

• Cystein — Der Schwefel seiner Seitenkette bindet Zink in Zinkfingern und im Metallothionein Quelle 6, 7
• Histidin — Der Stickstoff seiner Seitenkette bindet Zink in vielen Enzymen und Zinkfingern Quelle 6Im ORY-Katalog als Laborwert: Histidin
• Magnesium — Sitzt in der alkalischen Phosphatase neben zwei Zink-Ionen im aktiven Zentrum Quelle 8Im ORY-Katalog als Laborwert: Magnesium
• Kupfer — Zweites Metall der Superoxid-Dismutase 1: Kupfer setzt um, Zink hält die Form Quelle 9Im ORY-Katalog als Laborwert: Kupfer (Cu)

Quellen

1. Kambe T, Tsuji T et al. The Physiological, Biochemical, and Molecular Roles of Zinc Transporters in Zinc Homeostasis and Metabolism. Physiol Rev 2015 · PubMed 26084690
2. Maret W. Zinc biochemistry: from a single zinc enzyme to a key element of life. Adv Nutr 2013 · PubMed 23319127
3. Andrews GK. Cellular zinc sensors: MTF-1 regulation of gene expression. Biometals 2001 · PubMed 11831458
4. Stiles LI, Ferrao K et al. Role of zinc in health and disease. Clin Exp Med 2024 · PubMed 38367035
5. Maret W. Zinc in Cellular Regulation: The Nature and Significance of "Zinc Signals". Int J Mol Sci 2017 · PubMed 29088067
6. Maret W. Zinc coordination environments in proteins determine zinc functions. J Trace Elem Med Biol 2005 · PubMed 16240665
7. Coyle P, Philcox JC, Carey LC et al. Metallothionein: the multipurpose protein. Cell Mol Life Sci 2002 · PubMed 12022471
8. Coleman JE. Structure and mechanism of alkaline phosphatase. Annu Rev Biophys Biomol Struct 1992 · PubMed 1525473
9. Leitch JM, Yick PJ, Culotta VC. The right to choose: multiple pathways for activating copper,zinc superoxide dismutase. J Biol Chem 2009 · PubMed 19586921

Ganzer Weg: Zink

Verwandte Wege

• Histamin — Histidin, Kupfer (Cu)
• Dopamin, Noradrenalin, Adrenalin — Magnesium, Kupfer (Cu)

Stand 2026-09-16. Entwurf, von Claude nach Schema v2 geschrieben; Quellen in PubMed geprüft; fachliche Freigabe offen
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