Zink (intrazellulär): der Weg im Körper · Biomarker & Blutanalyse

Zink (intrazellulär) ist Teil des Weges „Zink“. Diese Seite zeigt den ganzen Weg; die Station von Zink (intrazellulär) ist hervorgehoben.

Hier steht dieser Laborwert: Zink in der Nahrung — an Eiweiß gebunden. Zink kommt vor allem in Fleisch, Käse, Nüssen, Hülsenfrüchten und Getreide vor. Es liegt dort nicht frei vor, sondern an Eiweiße und andere Moleküle gebunden. Einen großen Speicher für Zink hat der Körper nicht. Quelle 4

Kurz erklärt

Zink ist ein Spurenelement, das in Tausenden von Eiweißen sitzt. Es besetzt in Enzymen das aktive Zentrum, gibt Zinkfinger-Proteinen ihre Form, und ein winziger freier Anteil wirkt als Signal in der Zelle. Ist wenig Zink da, arbeiten Zink-Enzyme langsamer.

9 Stationen · 9 Quellen

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Der Weg Schritt für Schritt

An jeder Station steht, was der Stoff dort tut. Drei Zeichen: ↑ liefert — baut auf oder stellt bereit · ↓ zehrt — hemmt, verbraucht oder entzieht · ↕ beides, je nach Menge. Dahinter steht, worauf die Aussage beruht: gesicherte Physiologie, in Studien beobachtet oder umstritten. Die Zeichen bewerten nicht; sie benennen die Richtung.

Zink in der Nahrung → Freies Zink im Darm Verdauungsenzyme Verdauungsenzyme zerlegen die Eiweiße und setzen Zink frei. Phytat aus Getreide und Hülsenfrüchten bindet freie Zink-Ionen im Darminhalt und hält einen Teil davon fest. Was gebunden bleibt, geht mit dem Stuhl hinaus. Quelle 4, 1↑ liefert Erst als freies Ion kann Zink an den Transporter ZIP4 binden. Phytat bildet mit Zink schwer lösliche Komplexe; was so gebunden bleibt, steht für die Aufnahme nicht bereit und geht mit dem Stuhl hinaus. gesicherte Physiologie Quelle 4, 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Ist viel freies Zink im Darminhalt, nimmt die Darmzelle mehr davon auf, bis ihre Transporter ausgelastet sind; der Rest bleibt im Darm und wird ausgeschieden.

zu wenig — Ist wenig freies Zink da, etwa weil Phytat viel davon bindet, erreicht weniger Zink den Transporter ZIP4, und die Darmzelle baut mehr ZIP4 ein.

gesicherte Physiologie · Quelle 1, 4
Freies Zink im Darm → In die Darmzelle ZIP4 Der Transporter ZIP4 sitzt an der dem Darminhalt zugewandten Seite der Darmzelle und schleust Zink ins Zellinnere. Bei knappem Angebot baut die Zelle mehr ZIP4 ein. Staut sich Zink in der Zelle, hält Metallothionein auch Kupfer zurück. Quelle 1↑ liefert ZIP4 ist der Hauptweg für Zink in die Darmzelle. Die Zelle passt die Menge an das Angebot an: Ist wenig Zink im Darm, sitzt mehr ZIP4 in der Membran; ist viel da, wird ZIP4 abgebaut. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Staut sich Zink in der Darmzelle, bildet sie mehr Metallothionein. Es bindet auch Kupfer und hält es in der Zelle fest; mit der abgeschilferten Darmzelle geht dieses Kupfer verloren, statt ins Blut zu gelangen.

zu wenig — Ist wenig ZIP4 aktiv, gelangt weniger Zink in die Darmzelle, auch wenn im Darminhalt genug davon vorliegt.

gesicherte Physiologie · Quelle 7, 1
In die Darmzelle → Zink im Blut ZnT1 Auf der anderen Seite der Darmzelle gibt der Transporter ZnT1 Zink ins Blut ab. Dort wird es überwiegend an Albumin gebunden weitergereicht. Ist wenig Zink im Blut, erreicht weniger davon die Gewebe. Quelle 1, 4↑ liefert Im Blut ist Zink fast ganz an Albumin und andere Eiweiße gebunden und wird so zu den Geweben gebracht. Der Anteil im Blut ist nur ein kleiner Bruchteil des Zinks im Körper und wird rasch ausgetauscht. gesicherte Physiologie Quelle 1, 4
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Steigt das Zink im Blut, nehmen Leber und andere Gewebe mehr davon auf, und Bauchspeicheldrüse und Darm geben mehr Zink in den Darm ab, wo es ausgeschieden wird.

zu wenig — Ist wenig Zink im Blut, kommt weniger bei den Geweben an. Bei Entzündungsvorgängen holt die Leber über den Transporter ZIP14 zusätzlich Zink aus dem Blut.

gesicherte Physiologie · Quelle 1
Zink im Blut → Zink in der Zelle ZIP-Transporter Zellen holen Zink über ZIP-Transporter herein; ZnT-Transporter bringen es in Speicherräume oder wieder hinaus. Beide Familien zusammen halten die Menge im Zellinneren konstant. Steigt das Zink, bringen ZnT-Transporter mehr hinaus. Quelle 1↑ liefert ZIP- und ZnT-Transporter verteilen Zink auf Zellplasma, Golgi-Apparat und Bläschen. Dort wird es in neu gebildete Enzyme eingebaut oder gesammelt, etwa in den Speicherbläschen für Insulin. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Steigt das Zink in der Zelle, bringen ZnT-Transporter mehr davon hinaus oder in Speicherräume, und die Zelle nimmt ZIP-Transporter aus der Membran zurück.

zu wenig — Ist wenig Zink in der Zelle, holen mehr ZIP-Transporter Zink herein, und ZnT-Transporter geben weniger davon hinaus.

gesicherte Physiologie · Quelle 1
Freies Zink → Metallothionein MTF-1 Steigt das freie Zink, bindet es an den Schalter MTF-1. Dieser setzt sich an die DNA und lässt Metallothionein bilden — ein kleines Eiweiß, das Zink bindet und bei Bedarf wieder abgibt. So puffert es Schwankungen des freien Zinks ab. Quelle 3, 5↕ beides, je nach Menge Metallothionein puffert freies Zink: Es nimmt bei Überschuss bis zu sieben Zink-Ionen auf und gibt sie wieder ab, wenn Zink gebraucht wird. Es bindet auch Kupfer und Cadmium. gesicherte Physiologie Quelle 7, 5
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Ist viel Metallothionein gebildet, bindet es auch Kupfer, und zwar fester als Zink; in der Darmzelle hält es dieses Kupfer zurück, und es geht mit der abgeschilferten Zelle verloren.

zu wenig — Ist wenig Metallothionein da, fehlt der Puffer: Schwankungen des freien Zinks schlagen stärker auf Enzyme und Signalwege durch. Das ist vor allem im Tiermodell beschrieben.

gesicherte Physiologie · Quelle 7
Freies Zink → Zink-Enzyme In vielen Enzymen sitzt ein Zink-Ion fest im aktiven Zentrum und hält dort das Wassermolekül in Position, das die Reaktion ausführt — etwa in der Carboanhydrase oder der alkalischen Phosphatase. Ist wenig Zink da, arbeiten diese Enzyme langsamer. Quelle 2↑ liefert Das Zink-Ion macht das gebundene Wasser reaktionsfähig. So setzt die Carboanhydrase Kohlendioxid zu Hydrogencarbonat um, und die alkalische Phosphatase spaltet Phosphatgruppen ab. gesicherte Physiologie Quelle 2, 8
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Mehr Zink macht die fertigen Enzyme nicht schneller, weil ihr Zentrum schon besetzt ist; freies Zink im Überschuss setzt sich an Nebenstellen mancher Enzyme und hemmt sie.

zu wenig — Ist wenig Zink da, bleiben mehr Enzymmoleküle ohne Zink im Zentrum und arbeiten nicht; zinkabhängige Reaktionen laufen dann langsamer.

in Studien beobachtet · Quelle 2, 5
Freies Zink → Zinkfinger-Proteine In Zinkfinger-Proteinen hält Zink eine kleine Eiweißschleife in Form. Erst dadurch passt die Schleife an eine bestimmte Stelle der DNA, und die Zelle kann dort Gene ablesen. Ist wenig Zink da, werden diese Gene seltener abgelesen. Quelle 2, 5↑ liefert Mit Zink gefaltete Zinkfinger setzen sich an bestimmte Stellen der DNA und schalten Gene an und ab. MTF-1 ist selbst ein Zinkfinger-Protein und reagiert so direkt auf das Zinkangebot der Zelle. gesicherte Physiologie Quelle 2, 3
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Mehr Zink faltet Zinkfinger nicht weiter, weil ihre Bindestellen schon besetzt sind; zusätzliches Zink fängt die Zelle über MTF-1 und Metallothionein ab.

zu wenig — Ist wenig Zink da, bleiben einzelne Zinkfinger ungefaltet und finden ihre Stelle an der DNA nicht; die Gene dort werden seltener abgelesen.

in Studien beobachtet · Quelle 6, 3, 5

Weitere Stationen

Zink in der Nahrung — an Eiweiß gebunden Zink kommt vor allem in Fleisch, Käse, Nüssen, Hülsenfrüchten und Getreide vor. Es liegt dort nicht frei vor, sondern an Eiweiße und andere Moleküle gebunden. Einen großen Speicher für Zink hat der Körper nicht. Quelle 4↑ liefert Die Nahrung ist die einzige Zinkquelle; einen großen Speicher, aus dem der Körper lange schöpfen kann, gibt es nicht. Wie viel ankommt, hängt von den Begleitstoffen ab: Aus Eiweiß wird Zink leicht frei, Phytat hält es zurück. gesicherte Physiologie Quelle 4
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Kommt viel Zink an, nimmt der Darm einen kleineren Anteil davon auf; mehr bleibt im Darminhalt und wird ausgeschieden.

zu wenig — Kommt wenig Zink an, nimmt der Darm einen größeren Anteil davon auf, und über den Darm geht weniger körpereigenes Zink verloren.

gesicherte Physiologie · Quelle 1, 4
Freies Zink — sehr kleine Menge Fast alles Zink in der Zelle ist an Eiweiße gebunden. Nur ein winziger, frei beweglicher Anteil bleibt übrig — und genau dieser Anteil wirkt als Signal. In kleinen Mengen bremst es Enzyme wie Phosphatasen. Quelle 2, 5↕ beides, je nach Menge Freies Zink wirkt als Signal: In kleinen Mengen bremst es Enzyme wie Phosphatasen und verändert so Signalwege in der Zelle. Steigt es weiter, besetzt es Bindestellen, die anderen Metallen oder Eiweißen gehören. in Studien beobachtet Quelle 5, 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Staut sich freies Zink, setzt es sich an Enzyme, die es nicht brauchen, und hemmt sie; in Zellkultur belastet das die Zelle. Über MTF-1 lässt sie dann mehr Metallothionein bilden.

zu wenig — Ist wenig freies Zink da, fallen Zinksignale schwächer aus, und Enzyme, die es sonst bremst, bleiben länger aktiv.

in Studien beobachtet · Quelle 5, 3

Cofaktoren dieses Weges

Cystein — Der Schwefel seiner Seitenkette bindet Zink in Zinkfingern und im Metallothionein; so hält es Zink fest gebunden Quelle 6, 7
Histidin — Der Stickstoff seiner Seitenkette bindet Zink in vielen Enzymen und Zinkfingern; so bleibt Zink an seinem Platz Quelle 6Im ORY-Katalog als Laborwert: Histidin
Magnesium — Sitzt in der alkalischen Phosphatase neben zwei Zink-Ionen im aktiven Zentrum; zusammen spalten sie Phosphat ab Quelle 8Im ORY-Katalog als Laborwert: Magnesium
Kupfer — Zweites Metall der Superoxid-Dismutase 1: Kupfer setzt um, Zink hält die Form; das Enzym baut Superoxid ab Quelle 9Im ORY-Katalog als Laborwert: Kupfer (Cu)

Quellen

Kambe T, Tsuji T et al. The Physiological, Biochemical, and Molecular Roles of Zinc Transporters in Zinc Homeostasis and Metabolism. Physiol Rev 2015 · PubMed 26084690
Maret W. Zinc biochemistry: from a single zinc enzyme to a key element of life. Adv Nutr 2013 · PubMed 23319127
Andrews GK. Cellular zinc sensors: MTF-1 regulation of gene expression. Biometals 2001 · PubMed 11831458
Stiles LI, Ferrao K et al. Role of zinc in health and disease. Clin Exp Med 2024 · PubMed 38367035
Maret W. Zinc in Cellular Regulation: The Nature and Significance of "Zinc Signals". Int J Mol Sci 2017 · PubMed 29088067
Maret W. Zinc coordination environments in proteins determine zinc functions. J Trace Elem Med Biol 2005 · PubMed 16240665
Coyle P, Philcox JC, Carey LC et al. Metallothionein: the multipurpose protein. Cell Mol Life Sci 2002 · PubMed 12022471
Coleman JE. Structure and mechanism of alkaline phosphatase. Annu Rev Biophys Biomol Struct 1992 · PubMed 1525473
Leitch JM, Yick PJ, Culotta VC. The right to choose: multiple pathways for activating copper,zinc superoxide dismutase. J Biol Chem 2009 · PubMed 19586921

Ganzer Weg: Zink