Zink: der Weg im Körper
Diese Seite zeigt den biochemischen Weg hinter dem Laborwert Zink: welche Stationen aufeinander folgen, welche Enzyme den Schritt machen und welche Cofaktoren sie dafür brauchen. Jede Aussage hat eine Quelle. Die Seite beschreibt allgemeines Lehrbuchwissen und sagt nichts über einen einzelnen Menschen.
Kurz erklärt
Zink ist ein Spurenelement, das in Tausenden von Eiweißen sitzt. Es besetzt in Enzymen das aktive Zentrum, gibt Zinkfinger-Proteinen ihre Form, und ein winziger freier Anteil wirkt als Signal in der Zelle.
9 Stationen · 9 QuellenGrafik seitlich wischen
Der Weg Schritt für Schritt
- Zink in der Nahrung → Freies Zink im Darm Verdauungsenzyme Verdauungsenzyme zerlegen die Eiweiße und setzen Zink frei. Phytat aus Getreide und Hülsenfrüchten bindet freie Zink-Ionen im Darminhalt und hält einen Teil davon fest. Quelle 4, 1
- Freies Zink im Darm → In die Darmzelle ZIP4 Der Transporter ZIP4 sitzt an der dem Darminhalt zugewandten Seite der Darmzelle und schleust Zink ins Zellinnere. Bei knappem Angebot baut die Zelle mehr ZIP4 ein. Quelle 1
- In die Darmzelle → Zink im Blut ZnT1 Auf der anderen Seite der Darmzelle gibt der Transporter ZnT1 Zink ins Blut ab. Dort wird es überwiegend an Albumin gebunden weitergereicht. Quelle 1, 4
- Zink im Blut → Zink in der Zelle ZIP-Transporter Zellen holen Zink über ZIP-Transporter herein; ZnT-Transporter bringen es in Speicherräume oder wieder hinaus. Beide Familien zusammen halten die Menge im Zellinneren konstant. Quelle 1
- Freies Zink → Metallothionein MTF-1 Steigt das freie Zink, bindet es an den Schalter MTF-1. Dieser setzt sich an die DNA und lässt Metallothionein bilden — ein kleines Eiweiß, das Zink bindet und bei Bedarf wieder abgibt. Quelle 3, 5
- Freies Zink → Zink-Enzyme In vielen Enzymen sitzt ein Zink-Ion fest im aktiven Zentrum und hält dort das Wassermolekül in Position, das die Reaktion ausführt — etwa in der Carboanhydrase oder der alkalischen Phosphatase. Quelle 2
- Freies Zink → Zinkfinger-Proteine In Zinkfinger-Proteinen hält Zink eine kleine Eiweißschleife in Form. Erst dadurch passt die Schleife an eine bestimmte Stelle der DNA, und die Zelle kann dort Gene ablesen. Quelle 2, 5
Cofaktoren dieses Weges
- Cystein — Der Schwefel seiner Seitenkette bindet Zink in Zinkfingern und im Metallothionein Quelle 6, 7
- Histidin — Der Stickstoff seiner Seitenkette bindet Zink in vielen Enzymen und Zinkfingern Quelle 6Im ORY-Katalog als Laborwert: Histidin
- Magnesium — Sitzt in der alkalischen Phosphatase neben zwei Zink-Ionen im aktiven Zentrum Quelle 8Im ORY-Katalog als Laborwert: Magnesium
- Kupfer — Zweites Metall der Superoxid-Dismutase 1: Kupfer setzt um, Zink hält die Form Quelle 9Im ORY-Katalog als Laborwert: Kupfer (Cu)
Quellen
- Kambe T, Tsuji T et al. The Physiological, Biochemical, and Molecular Roles of Zinc Transporters in Zinc Homeostasis and Metabolism. Physiol Rev 2015 · PubMed 26084690
- Maret W. Zinc biochemistry: from a single zinc enzyme to a key element of life. Adv Nutr 2013 · PubMed 23319127
- Andrews GK. Cellular zinc sensors: MTF-1 regulation of gene expression. Biometals 2001 · PubMed 11831458
- Stiles LI, Ferrao K et al. Role of zinc in health and disease. Clin Exp Med 2024 · PubMed 38367035
- Maret W. Zinc in Cellular Regulation: The Nature and Significance of "Zinc Signals". Int J Mol Sci 2017 · PubMed 29088067
- Maret W. Zinc coordination environments in proteins determine zinc functions. J Trace Elem Med Biol 2005 · PubMed 16240665
- Coyle P, Philcox JC, Carey LC et al. Metallothionein: the multipurpose protein. Cell Mol Life Sci 2002 · PubMed 12022471
- Coleman JE. Structure and mechanism of alkaline phosphatase. Annu Rev Biophys Biomol Struct 1992 · PubMed 1525473
- Leitch JM, Yick PJ, Culotta VC. The right to choose: multiple pathways for activating copper,zinc superoxide dismutase. J Biol Chem 2009 · PubMed 19586921
Verwandte Wege
- Histamin — Histidin, Kupfer (Cu)
- Dopamin, Noradrenalin, Adrenalin — Magnesium, Kupfer (Cu)
Stand 2026-09-16. Entwurf, von Claude nach Schema v2 geschrieben; Quellen in PubMed geprüft; fachliche Freigabe offen
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