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Vitamin B2 (Riboflavin): der Weg im Körper

Vitamin B2 (Riboflavin) ist Teil des Weges „Vitamin B2“. Diese Seite zeigt den ganzen Weg; die Station von Vitamin B2 (Riboflavin) ist hervorgehoben.

Hier steht dieser Laborwert: Riboflavin im Blut — teils an Eiweiße gebunden. Der Transporter RFVT3 holt Riboflavin in die Darmzelle, RFVT1 gibt es auf der Blutseite ab. Im Blut ist es teils an Albumin gebunden; Überschuss scheiden die Nieren aus. Quelle 4, 1

Kurz erklärt

Vitamin B2 (Riboflavin) ist ein wasserlösliches, gelbes Vitamin. Die Zelle baut es zu FMN und FAD um, den Cofaktoren der Flavoenzyme, die in Atmungskette, Fettsäureabbau, Glutathion-Rückgewinnung und bei der Aktivierung von Vitamin B6 Elektronen übertragen.

10 Stationen · 6 Quellen
ORYAufnahmeWirkung in der ZelleFAD-SynthetaseATPPNPOFMNGlutathionreduktaseFADPhosphatasenRFVT3, RFVT1RiboflavinkinaseATPüber RFVT in die ZelleRiboflavin (Nahrung)meist als FAD und FMNFreies Riboflavinim DünndarmRiboflavin im Blutteils an Eiweiße gebundenRiboflavin in der Zelleaufgenommen über RFVTFMNFlavinmononukleotidFADFlavin-Adenin-DinukleotidPyridoxin-5-phosphataus Vitamin B6PLPaktive Form von Vitamin B6GSSGoxidiertes GlutathionGSHreduziertes Glutathion

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Der Weg Schritt für Schritt

An jeder Station steht, was der Stoff dort tut. Drei Zeichen: ↑ liefert — baut auf oder stellt bereit · ↓ zehrt — hemmt, verbraucht oder entzieht · ↕ beides, je nach Menge. Dahinter steht, worauf die Aussage beruht: gesicherte Physiologie, in Studien beobachtet oder umstritten. Die Zeichen bewerten nicht; sie benennen die Richtung.

  1. Riboflavin (Nahrung) → Freies Riboflavin Phosphatasen Phosphatasen im Dünndarm spalten FAD und FMN, bis freies Riboflavin übrig bleibt. Nur in dieser Form wird es aufgenommen. Quelle 1↑ liefert Die Spaltung macht aus den gebundenen Formen der Nahrung das kleine Riboflavin-Molekül, das die Transporter der Darmzelle erkennen. gesicherte Physiologie Quelle 1
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Liegt viel freies Riboflavin vor, sind die Transporter bald ausgelastet, und nur ein kleiner Teil gelangt zusätzlich durch passive Diffusion hinein.

    zu wenig — Wird wenig aus FAD und FMN freigesetzt, steht den Transportern weniger Riboflavin zur Aufnahme bereit.

    gesicherte Physiologie · Quelle 1

  2. Freies Riboflavin → Riboflavin im Blut RFVT3, RFVT1 Der Transporter RFVT3 holt Riboflavin in die Darmzelle, RFVT1 gibt es auf der Blutseite ab. Im Blut ist es teils an Albumin gebunden; Überschuss scheiden die Nieren aus. Quelle 4, 1↑ liefert Das Blut verteilt Riboflavin an alle Gewebe; jede Zelle braucht es, weil Flavoenzyme in allen Zellen arbeiten. gesicherte Physiologie Quelle 4
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Steigt Riboflavin im Blut, scheiden die Nieren den freien Anteil rasch mit dem Urin aus, der sich dabei kräftig gelb färbt.

    zu wenig — Kommt wenig aus dem Darm nach, sinkt Riboflavin im Blut, und die Gewebe erhalten weniger für die Bildung von FMN und FAD.

    gesicherte Physiologie · Quelle 1

  3. Riboflavin in der Zelle → FMN Riboflavinkinase · ATP Die Riboflavinkinase hängt ein Phosphat aus ATP an Riboflavin; so entsteht FMN. Es ist Cofaktor etwa im Komplex I der Atmungskette und in der PNPO, die Vitamin B6 aktiviert. Quelle 3, 2↑ liefert FMN nimmt in seinen Enzymen Elektronen auf und gibt sie weiter; im Komplex I übernimmt es sie von NADH, in der PNPO von Pyridoxin-5-phosphat. gesicherte Physiologie Quelle 2, 5
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Entsteht viel FMN, setzt die FAD-Synthetase einen Teil davon zu FAD um; FMN-Enzyme arbeiten nicht über ihre Menge hinaus.

    zu wenig — Ist wenig FMN da, arbeiten FMN-Enzyme wie die PNPO langsamer, und es entsteht auch weniger FAD.

    gesicherte Physiologie · Quelle 2, 3

  4. FMN → FAD FAD-Synthetase · ATP Die FAD-Synthetase verbindet FMN mit dem AMP-Teil eines ATP. FAD ist Cofaktor von Komplex II, der Glutathionreduktase, der MTHFR und der Enzyme des Fettsäureabbaus. Quelle 3, 2↑ liefert FAD überträgt in vielen Enzymen Elektronen: Es nimmt sie beim Abbau von Succinat und Fettsäuren auf und gibt sie in der Glutathionreduktase und der MTHFR an ihr Ziel weiter. gesicherte Physiologie Quelle 2, 6
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Sind die Flavoenzyme mit FAD besetzt, bringt weiteres FAD keine zusätzliche Aktivität; manche Enzyme werden mit gebundenem FAD aber langsamer abgebaut.

    zu wenig — Ist wenig FAD da, arbeiten Glutathionreduktase, MTHFR und die Enzyme des Fettsäureabbaus langsamer; manche Flavoenzyme werden ohne FAD rascher abgebaut.

    gesicherte Physiologie · Quelle 2, 3

  5. Pyridoxin-5-phosphat → PLP PNPO · FMN Die PNPO wandelt Pyridoxin-5-phosphat in Pyridoxal-5-phosphat (PLP) um; FMN nimmt dabei die Elektronen auf. PLP ist der Cofaktor vieler Enzyme des Aminosäure-Stoffwechsels. Quelle 5↑ liefert PLP sitzt als Cofaktor in Enzymen, die Aminosäuren umbauen, Botenstoffe wie Serotonin und GABA bilden und Homocystein abbauen. gesicherte Physiologie Quelle 5
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Entsteht viel PLP, bremst es die PNPO selbst und wird in der Zelle an Eiweiße gebunden oder wieder dephosphoryliert.

    zu wenig — Ist wenig FMN da, bildet die PNPO weniger PLP; dann arbeiten auch die B6-abhängigen Enzyme langsamer.

    gesicherte Physiologie · Quelle 5

  6. GSSG → GSH Glutathionreduktase · FAD Die Glutathionreduktase stellt aus GSSG wieder zwei GSH her. FAD reicht dabei Elektronen von NADPH an das Glutathion weiter. Quelle 2↑ liefert GSH gibt Elektronen an Glutathionperoxidasen ab, die Peroxide zu Wasser umsetzen; durch die FAD-abhängige Rückgewinnung kann dasselbe Molekül viele Male arbeiten. gesicherte Physiologie Quelle 2
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Liegt viel GSH vor, wird die Reduktase durch ihr Produkt gebremst, und mehr NADPH bleibt für andere Wege übrig.

    zu wenig — Arbeitet die Reduktase langsam, etwa weil wenig FAD da ist, wird weniger GSH zurückgewonnen, und Peroxide werden langsamer abgebaut.

    gesicherte Physiologie · Quelle 2

Weitere Stationen

Cofaktoren dieses Weges

Quellen

  1. Said HM, Nexo E. Gastrointestinal Handling of Water-Soluble Vitamins. Compr Physiol 2018 · PubMed 30215865
  2. Lienhart WD, Gudipati V, Macheroux P. The human flavoproteome. Arch Biochem Biophys 2013 · PubMed 23500531
  3. Balasubramaniam S, Christodoulou J, Rahman S. Disorders of riboflavin metabolism. J Inherit Metab Dis 2019 · PubMed 30680745
  4. Yonezawa A, Inui K. Novel riboflavin transporter family RFVT/SLC52: identification, nomenclature, functional characterization and genetic diseases of RFVT/SLC52. Mol Aspects Med 2013 · PubMed 23506902
  5. di Salvo ML, Contestabile R, Safo MK. Vitamin B(6) salvage enzymes: mechanism, structure and regulation. Biochim Biophys Acta 2011 · PubMed 21182989
  6. Froese DS, Fowler B, Baumgartner MR. Vitamin B12, folate, and the methionine remethylation cycle-biochemistry, pathways, and regulation. J Inherit Metab Dis 2019 · PubMed 30693532

Ganzer Weg: Vitamin B2

Verwandte Wege

Stand 2026-10-05. Entwurf, von Claude nach Schema v2 geschrieben; Quellen in PubMed geprüft; fachliche Freigabe offen
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