← Zur Biomarker-Datenbank

Vitamin B2: der Weg im Körper

Diese Seite zeigt den biochemischen Weg hinter dem Laborwert Vitamin B2 (Riboflavin): welche Stationen aufeinander folgen, welche Enzyme den Schritt machen und welche Cofaktoren sie dafür brauchen. Jede Aussage hat eine Quelle. Die Seite beschreibt allgemeines Lehrbuchwissen und sagt nichts über einen einzelnen Menschen.

Kurz erklärt

Vitamin B2 (Riboflavin) ist ein wasserlösliches, gelbes Vitamin. Die Zelle baut es zu FMN und FAD um, den Cofaktoren der Flavoenzyme, die in Atmungskette, Fettsäureabbau, Glutathion-Rückgewinnung und bei der Aktivierung von Vitamin B6 Elektronen übertragen.

10 Stationen · 6 Quellen
ORYAufnahmeWirkung in der ZelleFAD-SynthetaseATPPNPOFMNGlutathionreduktaseFADPhosphatasenRFVT3, RFVT1RiboflavinkinaseATPüber RFVT in die ZelleRiboflavin (Nahrung)meist als FAD und FMNFreies Riboflavinim DünndarmRiboflavin im Blutteils an Eiweiße gebundenRiboflavin in der Zelleaufgenommen über RFVTFMNFlavinmononukleotidFADFlavin-Adenin-DinukleotidPyridoxin-5-phosphataus Vitamin B6PLPaktive Form von Vitamin B6GSSGoxidiertes GlutathionGSHreduziertes Glutathion

Grafik seitlich wischen

Der Weg Schritt für Schritt

An jeder Station steht, was der Stoff dort tut. Drei Zeichen: ↑ liefert — baut auf oder stellt bereit · ↓ zehrt — hemmt, verbraucht oder entzieht · ↕ beides, je nach Menge. Dahinter steht, worauf die Aussage beruht: gesicherte Physiologie, in Studien beobachtet oder umstritten. Die Zeichen bewerten nicht; sie benennen die Richtung.

  1. Riboflavin (Nahrung) → Freies Riboflavin Phosphatasen Phosphatasen im Dünndarm spalten FAD und FMN, bis freies Riboflavin übrig bleibt. Nur in dieser Form wird es aufgenommen. Quelle 1↑ liefert Die Spaltung macht aus den gebundenen Formen der Nahrung das kleine Riboflavin-Molekül, das die Transporter der Darmzelle erkennen. gesicherte Physiologie Quelle 1
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Liegt viel freies Riboflavin vor, sind die Transporter bald ausgelastet, und nur ein kleiner Teil gelangt zusätzlich durch passive Diffusion hinein.

    zu wenig — Wird wenig aus FAD und FMN freigesetzt, steht den Transportern weniger Riboflavin zur Aufnahme bereit.

    gesicherte Physiologie · Quelle 1

  2. Freies Riboflavin → Riboflavin im Blut RFVT3, RFVT1 Der Transporter RFVT3 holt Riboflavin in die Darmzelle, RFVT1 gibt es auf der Blutseite ab. Im Blut ist es teils an Albumin gebunden; Überschuss scheiden die Nieren aus. Quelle 4, 1↑ liefert Das Blut verteilt Riboflavin an alle Gewebe; jede Zelle braucht es, weil Flavoenzyme in allen Zellen arbeiten. gesicherte Physiologie Quelle 4
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Steigt Riboflavin im Blut, scheiden die Nieren den freien Anteil rasch mit dem Urin aus, der sich dabei kräftig gelb färbt.

    zu wenig — Kommt wenig aus dem Darm nach, sinkt Riboflavin im Blut, und die Gewebe erhalten weniger für die Bildung von FMN und FAD.

    gesicherte Physiologie · Quelle 1

  3. Riboflavin in der Zelle → FMN Riboflavinkinase · ATP Die Riboflavinkinase hängt ein Phosphat aus ATP an Riboflavin; so entsteht FMN. Es ist Cofaktor etwa im Komplex I der Atmungskette und in der PNPO, die Vitamin B6 aktiviert. Quelle 3, 2↑ liefert FMN nimmt in seinen Enzymen Elektronen auf und gibt sie weiter; im Komplex I übernimmt es sie von NADH, in der PNPO von Pyridoxin-5-phosphat. gesicherte Physiologie Quelle 2, 5
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Entsteht viel FMN, setzt die FAD-Synthetase einen Teil davon zu FAD um; FMN-Enzyme arbeiten nicht über ihre Menge hinaus.

    zu wenig — Ist wenig FMN da, arbeiten FMN-Enzyme wie die PNPO langsamer, und es entsteht auch weniger FAD.

    gesicherte Physiologie · Quelle 2, 3

  4. FMN → FAD FAD-Synthetase · ATP Die FAD-Synthetase verbindet FMN mit dem AMP-Teil eines ATP. FAD ist Cofaktor von Komplex II, der Glutathionreduktase, der MTHFR und der Enzyme des Fettsäureabbaus. Quelle 3, 2↑ liefert FAD überträgt in vielen Enzymen Elektronen: Es nimmt sie beim Abbau von Succinat und Fettsäuren auf und gibt sie in der Glutathionreduktase und der MTHFR an ihr Ziel weiter. gesicherte Physiologie Quelle 2, 6
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Sind die Flavoenzyme mit FAD besetzt, bringt weiteres FAD keine zusätzliche Aktivität; manche Enzyme werden mit gebundenem FAD aber langsamer abgebaut.

    zu wenig — Ist wenig FAD da, arbeiten Glutathionreduktase, MTHFR und die Enzyme des Fettsäureabbaus langsamer; manche Flavoenzyme werden ohne FAD rascher abgebaut.

    gesicherte Physiologie · Quelle 2, 3

  5. Pyridoxin-5-phosphat → PLP PNPO · FMN Die PNPO wandelt Pyridoxin-5-phosphat in Pyridoxal-5-phosphat (PLP) um; FMN nimmt dabei die Elektronen auf. PLP ist der Cofaktor vieler Enzyme des Aminosäure-Stoffwechsels. Quelle 5↑ liefert PLP sitzt als Cofaktor in Enzymen, die Aminosäuren umbauen, Botenstoffe wie Serotonin und GABA bilden und Homocystein abbauen. gesicherte Physiologie Quelle 5
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Entsteht viel PLP, bremst es die PNPO selbst und wird in der Zelle an Eiweiße gebunden oder wieder dephosphoryliert.

    zu wenig — Ist wenig FMN da, bildet die PNPO weniger PLP; dann arbeiten auch die B6-abhängigen Enzyme langsamer.

    gesicherte Physiologie · Quelle 5

  6. GSSG → GSH Glutathionreduktase · FAD Die Glutathionreduktase stellt aus GSSG wieder zwei GSH her. FAD reicht dabei Elektronen von NADPH an das Glutathion weiter. Quelle 2↑ liefert GSH gibt Elektronen an Glutathionperoxidasen ab, die Peroxide zu Wasser umsetzen; durch die FAD-abhängige Rückgewinnung kann dasselbe Molekül viele Male arbeiten. gesicherte Physiologie Quelle 2
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Liegt viel GSH vor, wird die Reduktase durch ihr Produkt gebremst, und mehr NADPH bleibt für andere Wege übrig.

    zu wenig — Arbeitet die Reduktase langsam, etwa weil wenig FAD da ist, wird weniger GSH zurückgewonnen, und Peroxide werden langsamer abgebaut.

    gesicherte Physiologie · Quelle 2

Weitere Stationen

Cofaktoren dieses Weges

Quellen

  1. Said HM, Nexo E. Gastrointestinal Handling of Water-Soluble Vitamins. Compr Physiol 2018 · PubMed 30215865
  2. Lienhart WD, Gudipati V, Macheroux P. The human flavoproteome. Arch Biochem Biophys 2013 · PubMed 23500531
  3. Balasubramaniam S, Christodoulou J, Rahman S. Disorders of riboflavin metabolism. J Inherit Metab Dis 2019 · PubMed 30680745
  4. Yonezawa A, Inui K. Novel riboflavin transporter family RFVT/SLC52: identification, nomenclature, functional characterization and genetic diseases of RFVT/SLC52. Mol Aspects Med 2013 · PubMed 23506902
  5. di Salvo ML, Contestabile R, Safo MK. Vitamin B(6) salvage enzymes: mechanism, structure and regulation. Biochim Biophys Acta 2011 · PubMed 21182989
  6. Froese DS, Fowler B, Baumgartner MR. Vitamin B12, folate, and the methionine remethylation cycle-biochemistry, pathways, and regulation. J Inherit Metab Dis 2019 · PubMed 30693532

Verwandte Wege

Stand 2026-10-05. Entwurf, von Claude nach Schema v2 geschrieben; Quellen in PubMed geprüft; fachliche Freigabe offen
Impressum Datenschutz Alle Biomarker