Threonin: der Weg im Körper · Biomarker & Blutanalyse

Threonin ist Teil des Weges „Threonin“. Diese Seite zeigt den ganzen Weg; die Station von Threonin ist hervorgehoben.

Hier steht dieser Laborwert: Threonin — unentbehrliche Aminosäure. Threonin kann der Körper nicht selbst bilden; es stammt vollständig aus der Nahrung. Seine Seitenkette trägt eine OH-Gruppe. Diese OH-Gruppe ist Anknüpfstelle für Zucker und Phosphat. Quelle 1, 11

Kurz erklärt

Threonin ist eine Aminosäure, die der Körper nicht selbst bilden kann; sie stammt aus dem Eiweiß der Nahrung. Threonin wird in Eiweiße eingebaut, besonders in das Schleimeiweiß MUC2 der Darmwand, und in der Leber über Propionyl-CoA zu Succinyl-CoA abgebaut. Das liefert Energie.

10 Stationen · 11 Quellen

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Der Weg Schritt für Schritt

An jeder Station steht, was der Stoff dort tut. Drei Zeichen: ↑ liefert — baut auf oder stellt bereit · ↓ zehrt — hemmt, verbraucht oder entzieht · ↕ beides, je nach Menge. Dahinter steht, worauf die Aussage beruht: gesicherte Physiologie, in Studien beobachtet oder umstritten. Die Zeichen bewerten nicht; sie benennen die Richtung.

Nahrungseiweiß → Threonin Verdauungsenzyme Threonin kann der Körper nicht selbst bilden; es stammt vollständig aus der Nahrung. Seine Seitenkette trägt eine OH-Gruppe. Diese OH-Gruppe ist Anknüpfstelle für Zucker und Phosphat. Quelle 1, 11↑ liefert Mit seiner OH-Gruppe wird Threonin zum Anknüpfpunkt: für Zuckerketten im Schleim und für Phosphat in Signaleiweißen. Da der Körper es nicht bildet, hängt der Vorrat ganz an der Zufuhr. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Ist mehr Threonin da, als Eiweißaufbau und Schleimbildung brauchen, wird der Überschuss in der Leber abgebaut; einen Speicher für freies Threonin hat der Körper nicht.

zu wenig — Ist wenig Threonin da, kann der Körper nicht ausweichen, weil er es nicht selbst bildet; Eiweißaufbau und Schleimbildung bekommen dann weniger Baustein.

gesicherte Physiologie · Quelle 1, 11
Threonin → Darmschleimhaut B⁰AT-Träger Der Transporter B⁰AT in der Bürstensaummembran des Dünndarms nimmt Threonin auf. Ein großer Teil davon wird gleich in der Darmschleimhaut verbraucht, der Rest gelangt ins Blut. Die Schleimhaut nutzt es vor allem für ihren Schleim. Quelle 1, 2↑ liefert Die Darmschleimhaut behält einen großen Teil des aufgenommenen Threonins für sich, vor allem für ihren Schleim; in Tierversuchen erreicht nur der Rest die Leber und die übrigen Gewebe. in Studien beobachtet Quelle 1, 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Kommt viel Threonin an, ist der Bedarf der Schleimhaut gedeckt, und ein größerer Teil geht ins Blut weiter.

zu wenig — Ist wenig Threonin da, behält die Schleimhaut zuerst, was sie für den Schleim braucht; für die übrigen Gewebe bleibt in Tiermodellen entsprechend weniger.

in Studien beobachtet · Quelle 1
Darmschleimhaut → Muzin MUC2 Das Rückgrat des Schleimeiweißes MUC2 enthält besonders viel Threonin. An dessen OH-Gruppe werden dichte Zuckerketten geknüpft (O-Glykosylierung); so entsteht die Schleimschicht auf der Darmwand. Die Zuckerketten binden Wasser. Quelle 1, 3↑ liefert Die dichten Zuckerketten am Threonin binden Wasser und machen MUC2 zu einem Gel. Die innere Schicht hält Bakterien von den Zellen der Darmwand fern, die äußere dient Darmbakterien als Nahrung. gesicherte Physiologie Quelle 3
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Wird viel MUC2 gebildet, wächst die Schleimschicht; Bakterien in der äußeren Schicht zerlegen die Zuckerketten und nutzen sie als Nahrung.

zu wenig — Ist wenig Threonin da, wird in Tiermodellen weniger MUC2 gebildet und die Schleimschicht dünner; Bakterien gelangen dann näher an die Zellen der Darmwand.

in Studien beobachtet · Quelle 3, 1
Threonin in der Leber → 2-Oxobutyrat Dehydratase · Vitamin B6 (PLP) Die Serin-/Threonin-Dehydratase der Leber entfernt die Aminogruppe als Ammoniak; so entsteht 2-Oxobutyrat. Sie arbeitet mit Pyridoxalphosphat, der aktiven Form von Vitamin B6. Der Kohlenstoff geht weiter in den Energiestoffwechsel. Quelle 5, 1↑ liefert 2-Oxobutyrat ist der Übergang in den Energiestoffwechsel: Über Propionyl-CoA gelangt sein Kohlenstoff in den Citratzyklus. In isolierten Mitochondrien wird es dort als Brennstoff verwertet. in Studien beobachtet Quelle 6
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Staut sich 2-Oxobutyrat, beansprucht es im Mitochondrium einen Dehydrogenase-Komplex, den auch andere Ketosäuren nutzen; in isolierten Mitochondrien verändert es die Substratphosphorylierung.

zu wenig — Entsteht wenig 2-Oxobutyrat, kommt aus Threonin entsprechend wenig Propionyl-CoA; der Weg erhält es dann aus anderen Quellen wie Isoleucin, Valin oder ungeradzahligen Fettsäuren.

in Studien beobachtet · Quelle 6, 7, 8
2-Oxobutyrat → Propionyl-CoA Ketosäure-DH-Komplex · Thiamin (TPP), NAD⁺ Ein Ketosäure-Dehydrogenase-Komplex im Mitochondrium spaltet Kohlendioxid ab und hängt Coenzym A an. Solche Komplexe arbeiten mit Thiaminpyrophosphat, Liponsäure, FAD und NAD⁺. Dabei entsteht NADH. Quelle 6, 7↑ liefert Der Komplex macht aus der Ketosäure eine aktivierte Säure und gewinnt dabei NADH für die Atmungskette. Propionyl-CoA ist damit bereit für den Weg in den Citratzyklus. gesicherte Physiologie Quelle 7, 8
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Staut sich Propionyl-CoA, weil die Carboxylase nicht nachkommt, entstehen daraus Nebenprodukte wie Propionsäure und Propionylcarnitin.

zu wenig — Ist wenig Thiamin oder NAD⁺ da, arbeitet der Komplex langsamer, und 2-Oxobutyrat wird langsamer zu Propionyl-CoA.

gesicherte Physiologie · Quelle 8, 7
Propionyl-CoA → Methylmalonyl-CoA PCC · Biotin Die Propionyl-CoA-Carboxylase hängt unter Verbrauch von ATP eine Carboxylgruppe an. Das Enzym trägt Biotin als gebundenen Cofaktor. Ist wenig Biotin da, staut sich Propionyl-CoA. Quelle 8, 9, 6↑ liefert Die Carboxylierung hängt einen Kohlenstoff an und bereitet so den Umbau in ein Molekül des Citratzyklus vor; dafür verbraucht sie ATP und braucht gebundenes Biotin. gesicherte Physiologie Quelle 8, 9
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Staut sich Methylmalonyl-CoA, wird ein Teil zu Methylmalonsäure gespalten, die in Blut und Urin erscheint.

zu wenig — Ist wenig Biotin da, arbeitet die Carboxylase langsamer, und Propionyl-CoA staut sich vor diesem Schritt.

gesicherte Physiologie · Quelle 10, 8
Methylmalonyl-CoA → Succinyl-CoA MCM · Vitamin B12 Die Methylmalonyl-CoA-Mutase ordnet das Molekül zu Succinyl-CoA um. Sie braucht Adenosylcobalamin, eine aktive Form von Vitamin B12. Succinyl-CoA ist ein Zwischenprodukt des Citratzyklus. Ist wenig Vitamin B12 da, staut sich Methylmalonyl-CoA. Quelle 10, 6↑ liefert Succinyl-CoA füllt den Citratzyklus auf; der Kohlenstoff aus Threonin wird so zu Brennstoff. Beim Schritt zu Succinat entsteht direkt ein energiereiches Phosphat (Substratphosphorylierung). gesicherte Physiologie Quelle 10, 6
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Kommt reichlich Succinyl-CoA an, wird es im Citratzyklus weiter umgesetzt; der Zyklus nimmt den Kohlenstoff aus Threonin als Brennstoff auf.

zu wenig — Ist wenig Vitamin B12 da, kommt die Mutase nicht nach; es entsteht weniger Succinyl-CoA, und Methylmalonyl-CoA staut sich davor.

gesicherte Physiologie · Quelle 10

Weitere Stationen

Nahrungseiweiß — Quelle von Threonin Threonin ist Baustein der Eiweiße in der Nahrung. Verdauungsenzyme zerlegen diese Eiweiße im Darm in einzelne Aminosäuren. Sie sind die einzige Quelle für Threonin. Quelle 1↑ liefert Nahrungseiweiß ist die einzige Quelle für Threonin: Was die Verdauung daraus freisetzt, bestimmt, wie viel für Eiweißaufbau, Schleimbildung und Abbau bereitsteht. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Kommt viel Threonin mit der Nahrung an, baut die Leber den Teil, der nicht in Eiweiße eingebaut wird, über 2-Oxobutyrat ab.

zu wenig — Kommt wenig Eiweiß an, steht weniger Threonin bereit; in Tiermodellen wird dann weniger Schleimeiweiß in der Darmwand gebildet.

in Studien beobachtet · Quelle 1, 3
Phosphat am Threonin — Serin/Threonin-Kinasen In Eiweißen dient die OH-Gruppe von Threonin als Anknüpfstelle für Phosphat. Serin/Threonin-Kinasen hängen es an und schalten so die Aktivität vieler Eiweiße um. Phosphatasen nehmen es wieder ab. Quelle 4↑ liefert Ein Phosphat am Threonin ändert Ladung und Form des Eiweißes; je nach Eiweiß schaltet es ein Enzym an oder ab. Phosphatasen nehmen es wieder ab, so bleibt das Signal umkehrbar. gesicherte Physiologie Quelle 4
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Bleiben viele Phosphatgruppen hängen, weil Kinasen schneller arbeiten als Phosphatasen, verharren die betroffenen Eiweiße im geschalteten Zustand.

zu wenig — Werden wenige Phosphatgruppen angehängt, bleiben die Eiweiße im Ausgangszustand, und das Signal der Kinase kommt nicht an.

gesicherte Physiologie · Quelle 4
Threonin in der Leber — Beginn des Abbaus In der Leber beginnt der Abbau. Der Weg über die Threonin-Dehydrogenase zu Glycin ist beim Menschen stillgelegt, weil das Gen dafür kein funktionsfähiges Enzym mehr liefert. Threonin wird hier zu Brennstoff. Quelle 1, 11↓ zehrt Der Abbau entzieht Threonin dem Eiweißaufbau und macht es zu Brennstoff. Beim Menschen bleibt dafür vor allem der Weg über die Dehydratase, weil die Threonin-Dehydrogenase kein funktionsfähiges Enzym bildet. gesicherte Physiologie Quelle 1, 11
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Kommt viel Threonin in der Leber an, läuft mehr über die Dehydratase; der Weg zu Glycin steht beim Menschen dafür nicht offen.

zu wenig — Kommt wenig Threonin an, wird weniger abgebaut, und mehr davon bleibt für den Eiweißaufbau.

gesicherte Physiologie · Quelle 1, 11

Cofaktoren dieses Weges

Vitamin B6 (PLP) — Cofaktor der Serin-/Threonin-Dehydratase, die Threonin zu 2-Oxobutyrat umbaut; ist wenig PLP da, stockt der Abbau Quelle 5Im ORY-Katalog als Laborwert: Vitamin B6
Biotin — Gebundener Cofaktor der Propionyl-CoA-Carboxylase, die Propionyl-CoA zu Methylmalonyl-CoA umbaut und verbraucht ATP Quelle 8, 9
Vitamin B12 — Als Adenosylcobalamin Cofaktor der Methylmalonyl-CoA-Mutase auf dem Weg zu Succinyl-CoA; ohne B12 stockt der Schritt Quelle 10Im ORY-Katalog als Laborwert: Vitamin B12
Thiamin (Vitamin B1) — Als Thiaminpyrophosphat Cofaktor des Ketosäure-Dehydrogenase-Komplexes, der CO₂ abspaltet; ohne TPP stockt der Abbau Quelle 7
NAD⁺ — Nimmt im Ketosäure-Dehydrogenase-Komplex die Elektronen auf und wird dabei zu NADH Quelle 7Im ORY-Katalog als Laborwert: NAD⁺ (Nicotinamidadenindinukleotid)
Liponsäure — Trägt im Ketosäure-Dehydrogenase-Komplex die Acylgruppe zur Übergabe an Coenzym A; ohne sie stockt der Abbau Quelle 7

Quellen

Tang Q, Tan P, Ma N et al. Physiological Functions of Threonine in Animals: Beyond Nutrition Metabolism. Nutrients 2021 · PubMed 34444752
Bröer S. Amino acid transport across mammalian intestinal and renal epithelia. Physiol Rev 2008 · PubMed 18195088
Arike L, Hansson GC. The Densely O-Glycosylated MUC2 Mucin Protects the Intestine and Provides Food for the Commensal Bacteria. J Mol Biol 2016 · PubMed 26880333
Ubersax JA, Ferrell JE Jr. Mechanisms of specificity in protein phosphorylation. Nat Rev Mol Cell Biol 2007 · PubMed 17585314
Sun L, Bartlam M, Liu Y et al. Crystal structure of the pyridoxal-5'-phosphate-dependent serine dehydratase from human liver. Protein Sci 2005 · PubMed 15689518
Bui D, Ravasz D, Chinopoulos C. The Effect of 2-Ketobutyrate on Mitochondrial Substrate-Level Phosphorylation. Neurochem Res 2019 · PubMed 30810978
Szabo E, Nagy B, Czajlik A et al. Mitochondrial Alpha-Keto Acid Dehydrogenase Complexes: Recent Developments on Structure and Function in Health and Disease. Subcell Biochem 2024 · PubMed 38963492
Wongkittichote P, Ah Mew N, Chapman KA. Propionyl-CoA carboxylase - A review. Mol Genet Metab 2017 · PubMed 29033250
Tong L. Striking Diversity in Holoenzyme Architecture and Extensive Conformational Variability in Biotin-Dependent Carboxylases. Adv Protein Chem Struct Biol 2017 · PubMed 28683917
Takahashi-Iñiguez T, García-Hernandez E et al. Role of vitamin B12 on methylmalonyl-CoA mutase activity. J Zhejiang Univ Sci B 2012 · PubMed 22661206
Edgar AJ. The human L-threonine 3-dehydrogenase gene is an expressed pseudogene. BMC Genet 2002 · PubMed 12361482

Ganzer Weg: Threonin