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Quecksilber: der Weg im Körper

Quecksilber ist Teil des Weges „Quecksilber“. Diese Seite zeigt den ganzen Weg; die Station von Quecksilber ist hervorgehoben.

Hier steht dieser Laborwert: Quecksilber-Formen — Dampf, Salze, Methyl-Hg. Quecksilber kommt in drei Formen vor: als Dampf, der über die Lunge ins Blut geht, als anorganisches Salz und als Methylquecksilber, das über die Nahrung in den Darm gelangt. Quelle 1

Kurz erklärt

Quecksilber ist ein Schwermetall, das als Dampf, als anorganisches Salz und als Methylquecksilber vorkommt. Im Körper bindet es fest an Schwefel- und Selen-Gruppen von Proteinen und wird über Galle, Stuhl und Urin ausgeschieden.

12 Stationen · 7 Quellen
ORYAufnahme und VerteilungWirkung und AusscheidungSelenocysteinMRP2L-CysteinKatalaseLAT1OAT1Cystein, GlutathionSelenGlutathionDarmbakterienQuecksilber-FormenDampf, Salze, Methyl-HgMethylquecksilbergebunden an L-CysteinAnorgan. QuecksilberHg-Ionen im BlutIns Gewebeüber LAT1-TransporterNiereAufnahme im NierentubulusMetallothioneincysteinreiches ProteinHg an ThiolgruppenSH-Gruppen von ProteinenSelenoproteinemit SelenocysteinHg-Selen-Verbindungschwer löslichHg-Glutathion-Komplexin der LeberzelleGalleAbgabe über MRP2DarmStuhl oder Rückaufnahme

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Der Weg Schritt für Schritt

  1. Quecksilber-Formen → Methylquecksilber · L-Cystein Methylquecksilber wird im Darm fast vollständig aufgenommen. Im Körper liegt es an Thiole gebunden vor, etwa an die Aminosäure L-Cystein. Quelle 1, 2
  2. Quecksilber-Formen → Anorgan. Quecksilber Katalase Eingeatmeter Quecksilberdampf wird in den roten Blutkörperchen durch das Enzym Katalase zu Quecksilber-Ionen oxidiert. Diese binden im Blut an Thiole und Proteine. Quelle 1
  3. Methylquecksilber → Ins Gewebe LAT1 Der Komplex aus Methylquecksilber und L-Cystein ähnelt der Aminosäure Methionin. Der Aminosäure-Transporter LAT1 befördert ihn deshalb in Zellen, auch über die Blut-Hirn-Schranke. Quelle 3, 2
  4. Anorgan. Quecksilber → Niere OAT1 · Cystein, Glutathion Die Niere nimmt Quecksilber-Ionen als Komplex mit Cystein oder Glutathion auf, unter anderem über den Transporter OAT1. Dort bindet es an Metallothionein. Quelle 4, 2
  5. Ins Gewebe → Metallothionein Im Gewebe wird Methylquecksilber langsam zu Quecksilber-Ionen umgewandelt. Diese binden an Metallothionein, ein kleines Protein mit vielen Cysteinen, das auch Zink bindet. Quelle 1, 4
  6. Hg an Thiolgruppen → Selenoproteine · Selenocystein Noch fester bindet Quecksilber an die Selenol-Gruppe von Selenocystein. Diese Aminosäure sitzt im aktiven Zentrum von Enzymen wie der Thioredoxin-Reduktase und der Glutathion-Peroxidase. Quelle 7, 6
  7. Selenoproteine → Hg-Selen-Verbindung · Selen Quecksilber und Selen bilden schwer lösliche Verbindungen. Das so gebundene Selen steht für den Aufbau neuer Selenoproteine nicht mehr zur Verfügung. Quelle 6
  8. Hg an Thiolgruppen → Hg-Glutathion-Komplex · Glutathion In der Leberzelle bindet Quecksilber an Glutathion. Dieser Komplex ist die Form, in der es die Zelle verlassen kann. Quelle 5, 1
  9. Hg-Glutathion-Komplex → Galle MRP2 Der Transporter MRP2 gibt den Glutathion-Komplex in die Galle ab. So gelangt Methylquecksilber in den Darm. Quelle 5, 1
  10. Galle → Darm Darmbakterien Darmbakterien wandeln Methylquecksilber teilweise in anorganisches Quecksilber um, das mit dem Stuhl ausgeschieden wird. Der Rest kann wieder aufgenommen werden. Quelle 1

Cofaktoren dieses Weges

Quellen

  1. Clarkson TW, Magos L. The toxicology of mercury and its chemical compounds. Crit Rev Toxicol 2006 · PubMed 16973445
  2. Bridges CC, Zalups RK. Molecular and ionic mimicry and the transport of toxic metals. Toxicol Appl Pharmacol 2005 · PubMed 15845419
  3. Simmons-Willis TA, Koh AS et al. Transport of a neurotoxicant by molecular mimicry: the methylmercury-L-cysteine complex is a substrate for human L-type large neutral amino acid transporter (LAT) 1 and LAT2. Biochem J 2002 · PubMed 12117417
  4. Zalups RK. Molecular interactions with mercury in the kidney. Pharmacol Rev 2000 · PubMed 10699157
  5. Ballatori N, Clarkson TW. Biliary secretion of glutathione and of glutathione-metal complexes. Fundam Appl Toxicol 1985 · PubMed 4065458
  6. Ralston NVC, Raymond LJ. Mercury's neurotoxicity is characterized by its disruption of selenium biochemistry. Biochim Biophys Acta Gen Subj 2018 · PubMed 29753115
  7. Branco V, Carvalho C. The thioredoxin system as a target for mercury compounds. Biochim Biophys Acta Gen Subj 2019 · PubMed 30447253

Ganzer Weg: Quecksilber

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Stand 2026-09-18. Entwurf, von Claude nach Schema v2 geschrieben; Quellen in PubMed geprüft; fachliche Freigabe offen
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