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Quecksilber: der Weg im Körper · Biomarker & Urinanalyse

Quecksilber ist Teil des Weges „Quecksilber“. Diese Seite zeigt den ganzen Weg; die Station von Quecksilber ist hervorgehoben.

Hier steht dieser Laborwert: Quecksilber-Formen — Dampf, Salze, Methyl-Hg. Quecksilber kommt in drei Formen vor: als Dampf, der über die Lunge ins Blut geht, als anorganisches Salz und als Methylquecksilber, das über die Nahrung in den Darm gelangt. Jede Form folgt ihrem eigenen Weg. Quelle 1

Kurz erklärt

Quecksilber ist ein Schwermetall, das als Dampf, als anorganisches Salz und als Methylquecksilber vorkommt. Im Körper bindet es fest an Schwefel- und Selen-Gruppen von Proteinen und wird über Galle, Stuhl und Urin ausgeschieden. Am Selenocystein besetzt es Selenoenzyme.

12 Stationen · 7 Quellen
ORYAufnahme und VerteilungWirkung und AusscheidungSelenocysteinMRP2L-CysteinKatalaseLAT1OAT1Cystein, GlutathionSelenGlutathionDarmbakterienQuecksilber-FormenDampf, Salze, Methyl-HgMethylquecksilbergebunden an L-CysteinAnorgan. QuecksilberHg-Ionen im BlutIns Gewebeüber LAT1-TransporterNiereAufnahme im NierentubulusMetallothioneincysteinreiches ProteinHg an ThiolgruppenSH-Gruppen von ProteinenSelenoproteinemit SelenocysteinHg-Selen-Verbindungschwer löslichHg-Glutathion-Komplexin der LeberzelleGalleAbgabe über MRP2DarmStuhl oder Rückaufnahme

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Der Weg Schritt für Schritt

An jeder Station steht, was der Stoff dort tut. Drei Zeichen: ↑ liefert — baut auf oder stellt bereit · ↓ zehrt — hemmt, verbraucht oder entzieht · ↕ beides, je nach Menge. Dahinter steht, worauf die Aussage beruht: gesicherte Physiologie, in Studien beobachtet oder umstritten. Die Zeichen bewerten nicht; sie benennen die Richtung.

  1. Quecksilber-Formen → Methylquecksilber · L-Cystein Methylquecksilber wird im Darm fast vollständig aufgenommen. Im Körper liegt es an Thiole gebunden vor, etwa an die Aminosäure L-Cystein. Der Komplex ähnelt dann einer Aminosäure. Quelle 1, 2↑ liefert Gebunden an L-Cystein ähnelt Methylquecksilber einer Aminosäure und wird von Aminosäure-Transportern in Zellen befördert. gesicherte Physiologie Quelle 2, 3
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Ist viel Methylquecksilber im Blut, liegt der größte Teil in den roten Blutkörperchen an Thiole gebunden, und mehr davon erreicht die Gewebe.

    zu wenig — Ist wenig Methylquecksilber da, gelangt wenig über die Aminosäure-Transporter in die Zellen.

    gesicherte Physiologie · Quelle 1

  2. Quecksilber-Formen → Anorgan. Quecksilber Katalase Eingeatmeter Quecksilberdampf wird in den roten Blutkörperchen durch das Enzym Katalase zu Quecksilber-Ionen oxidiert. Diese binden im Blut an Thiole und Proteine. Ein Teil des Dampfs erreicht vorher das Gehirn. Quelle 1↓ zehrt Die Oxidation macht aus dem membrangängigen Dampf Ionen, die an Thiole binden und Zellmembranen kaum noch durchdringen; ein Teil des Dampfs erreicht vorher noch das Gehirn. gesicherte Physiologie Quelle 1
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Wird viel Dampf eingeatmet, bleibt mehr davon vor der Oxidation ungebunden und gelangt durch Membranen auch ins Gehirn, wo er dann zu Ionen wird.

    zu wenig — Wird wenig eingeatmet, wird der Dampf rasch zu Ionen oxidiert, die vor allem zur Niere gelangen.

    gesicherte Physiologie · Quelle 1

  3. Methylquecksilber → Ins Gewebe LAT1 Der Komplex aus Methylquecksilber und L-Cystein ähnelt der Aminosäure Methionin. Der Aminosäure-Transporter LAT1 befördert ihn deshalb in Zellen, auch über die Blut-Hirn-Schranke. Methionin konkurriert dabei um den Transporter. Quelle 3, 2↑ liefert LAT1 bringt den Methylquecksilber-Cystein-Komplex in Zellen und über die Blut-Hirn-Schranke, weil er ihn wie Methionin behandelt. in Studien beobachtet Quelle 3, 2
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Ist viel Komplex im Blut, konkurriert er an LAT1 mit Methionin und anderen großen Aminosäuren.

    zu wenig — Ist wenig Komplex da, befördert LAT1 vor allem seine eigentlichen Aminosäuren.

    in Studien beobachtet · Quelle 3

  4. Anorgan. Quecksilber → Niere OAT1 · Cystein, Glutathion Die Niere nimmt Quecksilber-Ionen als Komplex mit Cystein oder Glutathion auf, unter anderem über den Transporter OAT1. Dort bindet es an Metallothionein. Dort sammelt es sich vor allem. Quelle 4, 2↑ liefert Über Transporter wie OAT1 holt die Niere Quecksilber-Komplexe in die Zellen der Nierenkanälchen; deshalb sammelt sich anorganisches Quecksilber vor allem in der Niere. gesicherte Physiologie Quelle 4, 2
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Kommt viel anorganisches Quecksilber in der Niere an, sammelt es sich in den Zellen der Nierenkanälchen und belegt dort mehr Schwefelgruppen.

    zu wenig — Kommt wenig an, bindet das vorhandene Metallothionein es weitgehend, und die Ausscheidung mit dem Urin bleibt gering.

    in Studien beobachtet · Quelle 4

  5. Ins Gewebe → Metallothionein Im Gewebe wird Methylquecksilber langsam zu Quecksilber-Ionen umgewandelt. Diese binden an Metallothionein, ein kleines Protein mit vielen Cysteinen, das auch Zink bindet. Quecksilber kann dabei Zink verdrängen. Quelle 1, 4↓ zehrt Metallothionein entzieht der Zelle freie Quecksilber-Ionen und bindet sie fest; Quecksilber kann dabei Zink aus dem Eiweiß verdrängen. in Studien beobachtet Quelle 1, 4
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Bindet viel Quecksilber an Metallothionein, wird Zink verdrängt; das frei gewordene Zink regt die Bildung von neuem Metallothionein an.

    zu wenig — Ist wenig Metallothionein da, bleiben mehr Quecksilber-Ionen frei und binden an andere Schwefelgruppen der Zelle.

    in Studien beobachtet · Quelle 4

  6. Hg an Thiolgruppen → Selenoproteine · Selenocystein Noch fester bindet Quecksilber an die Selenol-Gruppe von Selenocystein. Diese Aminosäure sitzt im aktiven Zentrum von Enzymen wie der Thioredoxin-Reduktase und der Glutathion-Peroxidase. In Studien hemmen schon kleine Mengen diese Enzyme. Quelle 7, 6↓ zehrt Quecksilber besetzt das Selenocystein im aktiven Zentrum von Thioredoxin-Reduktase und Glutathion-Peroxidase; in Studien werden diese Enzyme schon durch kleine Mengen gehemmt. in Studien beobachtet Quelle 7, 6
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Sind viele Selenoenzyme besetzt, werden Peroxide und oxidierte Eiweiße in Studien langsamer abgebaut.

    zu wenig — Ist wenig Quecksilber da, bleibt das Selenocystein frei, und die Selenoenzyme arbeiten wie vorgesehen.

    in Studien beobachtet · Quelle 7, 6

  7. Selenoproteine → Hg-Selen-Verbindung · Selen Quecksilber und Selen bilden schwer lösliche Verbindungen. Das so gebundene Selen steht für den Aufbau neuer Selenoproteine nicht mehr zur Verfügung. Es hängt vom Mengenverhältnis ab, was überwiegt. Quelle 6↕ beides, je nach Menge Die Verbindung mit Selen bindet Quecksilber fest, verbraucht aber Selen; ob sie eher Quecksilber abfängt oder Selen entzieht, hängt vom Verhältnis der beiden Mengen ab. in Studien beobachtet Quelle 6
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Übersteigt Quecksilber die Menge an Selen, wird so viel Selen gebunden, dass für neue Selenoproteine wenig bleibt.

    zu wenig — Ist wenig Quecksilber im Verhältnis zum Selen da, wird es gebunden, ohne dass die Bildung von Selenoproteinen stockt.

    in Studien beobachtet · Quelle 6

  8. Hg an Thiolgruppen → Hg-Glutathion-Komplex · Glutathion In der Leberzelle bindet Quecksilber an Glutathion. Dieser Komplex ist die Form, in der es die Zelle verlassen kann. Glutathion wird dabei mit ausgeschleust. Quelle 5, 1↑ liefert Glutathion liefert die Form, in der Quecksilber die Leberzelle verlassen kann; es wird dabei selbst mit ausgeschleust. gesicherte Physiologie Quelle 5, 1
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Bindet viel Quecksilber an Glutathion, verliert die Leberzelle mehr Glutathion über die Galle.

    zu wenig — Ist wenig Glutathion in der Leberzelle, wird weniger Quecksilber in die Galle abgegeben; im Tiermodell sinkt dann die Ausscheidung über die Galle.

    in Studien beobachtet · Quelle 5

  9. Hg-Glutathion-Komplex → Galle MRP2 Der Transporter MRP2 gibt den Glutathion-Komplex in die Galle ab. So gelangt Methylquecksilber in den Darm. Es ist der Hauptweg für Methylquecksilber. Quelle 5, 1↓ zehrt MRP2 entzieht der Leberzelle den Glutathion-Komplex und gibt ihn in die Galle ab; das ist der Hauptweg, auf dem Methylquecksilber den Körper verlässt. gesicherte Physiologie Quelle 5, 1
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Wird viel Komplex in die Galle abgegeben, gelangt mehr Methylquecksilber in den Darm, wo ein Teil erneut aufgenommen wird.

    zu wenig — Arbeitet MRP2 langsamer, bleibt mehr Quecksilber in der Leberzelle.

    in Studien beobachtet · Quelle 5, 1

  10. Galle → Darm Darmbakterien Darmbakterien wandeln Methylquecksilber teilweise in anorganisches Quecksilber um, das mit dem Stuhl ausgeschieden wird. Der Rest kann wieder aufgenommen werden. So kreist es zwischen Leber und Darm. Quelle 1↓ zehrt Darmbakterien wandeln Methylquecksilber in anorganisches Quecksilber um, das der Darm kaum aufnimmt; so verlässt es mit dem Stuhl den Körper. gesicherte Physiologie Quelle 1
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Gelangt viel Methylquecksilber in den Darm, wird ein Teil wieder aufgenommen und kreist erneut zwischen Leber und Darm.

    zu wenig — Wandeln die Darmbakterien wenig davon um, wird mehr Methylquecksilber wieder aufgenommen, und es bleibt länger im Körper.

    in Studien beobachtet · Quelle 1

Weitere Stationen

Cofaktoren dieses Weges

Quellen

  1. Clarkson TW, Magos L. The toxicology of mercury and its chemical compounds. Crit Rev Toxicol 2006 · PubMed 16973445
  2. Bridges CC, Zalups RK. Molecular and ionic mimicry and the transport of toxic metals. Toxicol Appl Pharmacol 2005 · PubMed 15845419
  3. Simmons-Willis TA, Koh AS et al. Transport of a neurotoxicant by molecular mimicry: the methylmercury-L-cysteine complex is a substrate for human L-type large neutral amino acid transporter (LAT) 1 and LAT2. Biochem J 2002 · PubMed 12117417
  4. Zalups RK. Molecular interactions with mercury in the kidney. Pharmacol Rev 2000 · PubMed 10699157
  5. Ballatori N, Clarkson TW. Biliary secretion of glutathione and of glutathione-metal complexes. Fundam Appl Toxicol 1985 · PubMed 4065458
  6. Ralston NVC, Raymond LJ. Mercury's neurotoxicity is characterized by its disruption of selenium biochemistry. Biochim Biophys Acta Gen Subj 2018 · PubMed 29753115
  7. Branco V, Carvalho C. The thioredoxin system as a target for mercury compounds. Biochim Biophys Acta Gen Subj 2019 · PubMed 30447253

Ganzer Weg: Quecksilber

Verwandte Wege

Stand 2026-09-18. Entwurf, von Claude nach Schema v2 geschrieben; Quellen in PubMed geprüft; fachlich freigegeben am 09.10.2026
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