Quecksilber: der Weg im Körper

Diese Seite zeigt den biochemischen Weg der Substanz Quecksilber: wie sie in den Körper gelangt, welche Stationen sie durchläuft und welche Schritte sie berührt. Jede Aussage hat eine Quelle. Die Seite beschreibt allgemeines Lehrbuchwissen und sagt nichts über einen einzelnen Menschen.

Kurz erklärt

Quecksilber ist ein Schwermetall, das als Dampf, als anorganisches Salz und als Methylquecksilber vorkommt. Im Körper bindet es fest an Schwefel- und Selen-Gruppen von Proteinen und wird über Galle, Stuhl und Urin ausgeschieden.

Der Weg Schritt für Schritt

1. Quecksilber-Formen → Methylquecksilber · L-Cystein Methylquecksilber wird im Darm fast vollständig aufgenommen. Im Körper liegt es an Thiole gebunden vor, etwa an die Aminosäure L-Cystein. Quelle 1, 2
2. Quecksilber-Formen → Anorgan. Quecksilber Katalase Eingeatmeter Quecksilberdampf wird in den roten Blutkörperchen durch das Enzym Katalase zu Quecksilber-Ionen oxidiert. Diese binden im Blut an Thiole und Proteine. Quelle 1
3. Methylquecksilber → Ins Gewebe LAT1 Der Komplex aus Methylquecksilber und L-Cystein ähnelt der Aminosäure Methionin. Der Aminosäure-Transporter LAT1 befördert ihn deshalb in Zellen, auch über die Blut-Hirn-Schranke. Quelle 3, 2
4. Anorgan. Quecksilber → Niere OAT1 · Cystein, Glutathion Die Niere nimmt Quecksilber-Ionen als Komplex mit Cystein oder Glutathion auf, unter anderem über den Transporter OAT1. Dort bindet es an Metallothionein. Quelle 4, 2
5. Ins Gewebe → Metallothionein Im Gewebe wird Methylquecksilber langsam zu Quecksilber-Ionen umgewandelt. Diese binden an Metallothionein, ein kleines Protein mit vielen Cysteinen, das auch Zink bindet. Quelle 1, 4
6. Hg an Thiolgruppen → Selenoproteine · Selenocystein Noch fester bindet Quecksilber an die Selenol-Gruppe von Selenocystein. Diese Aminosäure sitzt im aktiven Zentrum von Enzymen wie der Thioredoxin-Reduktase und der Glutathion-Peroxidase. Quelle 7, 6
7. Selenoproteine → Hg-Selen-Verbindung · Selen Quecksilber und Selen bilden schwer lösliche Verbindungen. Das so gebundene Selen steht für den Aufbau neuer Selenoproteine nicht mehr zur Verfügung. Quelle 6
8. Hg an Thiolgruppen → Hg-Glutathion-Komplex · Glutathion In der Leberzelle bindet Quecksilber an Glutathion. Dieser Komplex ist die Form, in der es die Zelle verlassen kann. Quelle 5, 1
9. Hg-Glutathion-Komplex → Galle MRP2 Der Transporter MRP2 gibt den Glutathion-Komplex in die Galle ab. So gelangt Methylquecksilber in den Darm. Quelle 5, 1
10. Galle → Darm Darmbakterien Darmbakterien wandeln Methylquecksilber teilweise in anorganisches Quecksilber um, das mit dem Stuhl ausgeschieden wird. Der Rest kann wieder aufgenommen werden. Quelle 1

Cofaktoren dieses Weges

• Selen — Sitzt als Selenocystein im Zentrum von Selenoenzymen; Quecksilber bindet es fest Quelle 6, 7Im ORY-Katalog als Laborwert: Selen
• Glutathion — Bildet mit Quecksilber einen Komplex, den MRP2 aus der Zelle in die Galle abgibt Quelle 5, 1Im ORY-Katalog als Laborwert: Glutathion (GSH)
• L-Cystein — Bildet mit Methylquecksilber einen Komplex, den LAT1 wie eine Aminosäure befördert Quelle 3, 2
• Methionin — Der Methylquecksilber-Cystein-Komplex ähnelt Methionin und nutzt dessen Transporter Quelle 3Im ORY-Katalog als Laborwert: Methionin
• Zink — Wird wie Quecksilber von den Cysteinen des Metallothioneins gebunden Quelle 4Im ORY-Katalog als Laborwert: Zink

Quellen

1. Clarkson TW, Magos L. The toxicology of mercury and its chemical compounds. Crit Rev Toxicol 2006 · PubMed 16973445
2. Bridges CC, Zalups RK. Molecular and ionic mimicry and the transport of toxic metals. Toxicol Appl Pharmacol 2005 · PubMed 15845419
3. Simmons-Willis TA, Koh AS et al. Transport of a neurotoxicant by molecular mimicry: the methylmercury-L-cysteine complex is a substrate for human L-type large neutral amino acid transporter (LAT) 1 and LAT2. Biochem J 2002 · PubMed 12117417
4. Zalups RK. Molecular interactions with mercury in the kidney. Pharmacol Rev 2000 · PubMed 10699157
5. Ballatori N, Clarkson TW. Biliary secretion of glutathione and of glutathione-metal complexes. Fundam Appl Toxicol 1985 · PubMed 4065458
6. Ralston NVC, Raymond LJ. Mercury's neurotoxicity is characterized by its disruption of selenium biochemistry. Biochim Biophys Acta Gen Subj 2018 · PubMed 29753115
7. Branco V, Carvalho C. The thioredoxin system as a target for mercury compounds. Biochim Biophys Acta Gen Subj 2019 · PubMed 30447253

Verwandte Wege

• Arsen — Selen, Glutathion (GSH)
• Blei — Glutathion (GSH), Zink
• Cadmium — Glutathion (GSH), Zink
• Nickel — Glutathion (GSH), Zink

Stand 2026-09-18. Entwurf, von Claude nach Schema v2 geschrieben; Quellen in PubMed geprüft; fachliche Freigabe offen
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