Nickel: der Weg im Körper

Diese Seite zeigt den biochemischen Weg der Substanz Nickel: wie sie in den Körper gelangt, welche Stationen sie durchläuft und welche Schritte sie berührt. Jede Aussage hat eine Quelle. Die Seite beschreibt allgemeines Lehrbuchwissen und sagt nichts über einen einzelnen Menschen.

Kurz erklärt

Nickel ist ein Metall, das in Böden, Pflanzen und Lebensmitteln vorkommt. Im Körper liegt es als zweiwertiges Ion vor, bindet an Histidin und Albumin und wird überwiegend über die Niere ausgeschieden.

Der Weg Schritt für Schritt

1. Nickel in der Umwelt → Zweiwertiges Nickel In wässriger Lösung liegt Nickel überwiegend als zweiwertiges Ion vor. In dieser Form ähnelt es Eisen und anderen zweiwertigen Metallen. Quelle 1, 2
2. Zweiwertiges Nickel → Über Eisentransporter DMT1 Der Transporter DMT1 befördert zweiwertiges Eisen in die Darmzelle. Er nimmt dabei auch andere zweiwertige Metalle wie Nickel mit auf. Quelle 3, 2
3. Über Eisentransporter → Nickel im Blut · Albumin Im Blut bindet Nickel an die Aminosäure Histidin und an eine Bindungsstelle am Anfang der Albumin-Kette aus Asparaginsäure, Alanin und Histidin. Quelle 4, 1
4. Nickel im Blut → Verteilung im Körper Über das Blut verteilt sich Nickel in die Gewebe; angereichert findet es sich unter anderem in Niere, Lunge und Haut. Quelle 1, 5
5. Verteilung im Körper → Ausscheidung im Urin Nickel, das ins Blut gelangt ist, wird überwiegend über die Niere ausgeschieden. Der nicht aufgenommene Anteil verlässt den Darm mit dem Stuhl. Quelle 5, 1
6. In die Zelle → Bindung an Histidin Nickel bindet bevorzugt an Stickstoff-Atome, etwa an die Seitenkette der Aminosäure Histidin in Eiweißen; auch Schwefelgruppen von Glutathion binden es. Quelle 1, 2
7. Bindung an Histidin → Eisen-Bindungsstellen In Enzymen, die Eisen oder Zink im Zentrum tragen, kann Nickel diesen Platz besetzen. Das Enzym arbeitet dann anders als mit seinem eigenen Metall. Quelle 2
8. In die Zelle → Bindung an TLR4 Nickel-Ionen binden über Histidine des Rezeptors TLR4; dabei lagern sich zwei Rezeptormoleküle zusammen und geben ein Signal ins Zellinnere. Quelle 6
9. Bindung an TLR4 → Nickel als Hapten Nickel, das an körpereigene Eiweiße gebunden ist, wird von Immunzellen als verändertes Eiweiß erkannt. Ein so wirkender kleiner Stoff heißt Hapten. Quelle 1, 6

Cofaktoren dieses Weges

• Eisen — Nickel nutzt den Eisentransporter DMT1 und kann in Enzymen den Platz des Eisens besetzen Quelle 3, 2Im ORY-Katalog als Laborwert: Eisen
• Histidin — Aminosäure, die Nickel über ihr Stickstoff-Atom bindet und im Blut gelöst hält Quelle 1, 4Im ORY-Katalog als Laborwert: Histidin
• Albumin — Transporteiweiß des Blutes; bindet Nickel an einer Stelle am Anfang seiner Kette Quelle 4
• Glutathion — Bindet Nickel in der Zelle über seine Schwefelgruppe Quelle 1, 2Im ORY-Katalog als Laborwert: Glutathion (GSH)
• Zink — Nickel kann in Eiweißen an Stellen binden, die sonst Zink im Zentrum tragen Quelle 2Im ORY-Katalog als Laborwert: Zink

Quellen

1. Genchi G, Carocci A, Lauria G et al. Nickel: Human Health and Environmental Toxicology. Int J Environ Res Public Health 2020 · PubMed 31973020
2. Denkhaus E, Salnikow K. Nickel essentiality, toxicity, and carcinogenicity. Crit Rev Oncol Hematol 2002 · PubMed 11923067
3. Gunshin H, Mackenzie B, Berger UV et al. Cloning and characterization of a mammalian proton-coupled metal-ion transporter. Nature 1997 · PubMed 9242408
4. Laussac JP, Sarkar B. Characterization of the copper(II)- and nickel(II)-transport site of human serum albumin. Biochemistry 1984 · PubMed 6547847
5. Sunderman FW Jr, Hopfer SM, Sweeney KR et al. Nickel absorption and kinetics in human volunteers. Proc Soc Exp Biol Med 1989 · PubMed 2717626
6. Raghavan B, Martin SF, Esser PR et al. Metal allergens nickel and cobalt facilitate TLR4 homodimerization independently of MD2. EMBO Rep 2012 · PubMed 23059983

Verwandte Wege

• Aluminium — in die zelle
• Blei — Eisen, Glutathion (GSH)
• Cadmium — Eisen, Glutathion (GSH)
• Quecksilber — Glutathion (GSH), Zink

Stand 2026-09-18. Entwurf, von Claude nach Schema v2 geschrieben; Quellen in PubMed geprüft; fachliche Freigabe offen
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