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Blei: der Weg im Körper · Biomarker & Laboranalyse

Diese Seite zeigt den biochemischen Weg der Substanz Blei: wie sie in den Körper gelangt, welche Stationen sie durchläuft und welche Schritte sie berührt. Jede Aussage hat eine Quelle. Die Seite beschreibt allgemeines Lehrbuchwissen und sagt nichts über einen einzelnen Menschen.

Kurz erklärt

Blei ist ein Schwermetall, das im Körper keine bekannte Aufgabe hat. Es wird über Darm und Lunge aufgenommen, im Blut in den Erythrozyten getragen, im Knochen an Stelle von Calcium eingelagert und hemmt Enzyme der Häm-Bildung. Vorstufen des Häms stauen sich dann.

12 Stationen · 8 Quellen
ORYAufnahme und VerteilungWirkung in der Zellestatt CalciumALADZinkDMT1mehrere EnzymeFerrochelataseEisenFerrochelataseZinküber das Blut in die ZellehemmthemmtBlei in Nahrung und Luftüber Darm und LungeIn die Darmzelleüber DMT1 und CalciumwegeBlei im Blutfast ganz in ErythrozytenKnochenEinbau ins KnochenmineralNiereAbgabe in den UrinBlei in der Zellebindet an SH-GruppenZinkCofaktor der ALAD5-AminolävulinsäureALA, erste Vorstufe des HämsPorphobilinogenzweiter Schritt zum HämProtoporphyrin IXletzte Vorstufe des HämsHämmit Eisen im ZentrumZink-ProtoporphyrinZink statt Eisen eingebaut

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Der Weg Schritt für Schritt

An jeder Station steht, was der Stoff dort tut. Drei Zeichen: ↑ liefert — baut auf oder stellt bereit · ↓ zehrt — hemmt, verbraucht oder entzieht · ↕ beides, je nach Menge. Dahinter steht, worauf die Aussage beruht: gesicherte Physiologie, in Studien beobachtet oder umstritten. Die Zeichen bewerten nicht; sie benennen die Richtung.

  1. Blei in Nahrung und Luft → In die Darmzelle DMT1 Im Darm nutzt Blei Transportwege anderer Metalle: den Eisen-Transporter DMT1 und Aufnahmewege für Calcium. Man nennt das Ionen-Mimikry. So konkurriert es mit Eisen und Calcium. Quelle 1↑ liefert DMT1 und Calcium-Wege liefern Blei in die Darmzelle, weil es als zweiwertiges Ion Eisen und Calcium ähnelt. gesicherte Physiologie Quelle 1
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Ist viel Blei im Darm, nutzt es diese Wege stärker und konkurriert dort mit Eisen und Calcium.

    zu wenig — Ist wenig Blei im Darm, befördern die Transporter fast nur Eisen und Calcium; ist von diesen beiden wenig da, werden die Wege vermehrt gebildet und nehmen auch Blei leichter auf.

    in Studien beobachtet · Quelle 1

  2. In die Darmzelle → Blei im Blut Im Blut liegt Blei fast vollständig in den roten Blutkörperchen (Erythrozyten), dort vor allem an das Enzym ALAD gebunden. Nur ein kleiner Teil ist im Plasma frei beweglich. Nur der freie Teil erreicht die Gewebe. Quelle 2↑ liefert In den roten Blutkörperchen bindet Blei an ALAD und wird so im Körper verteilt; nur der kleine freie Anteil im Plasma erreicht Gewebe und Knochen. gesicherte Physiologie Quelle 2
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Steigt Blei im Blut, werden die Bindestellen in den roten Blutkörperchen zunehmend belegt, und der freie Anteil im Plasma wächst überproportional.

    zu wenig — Ist wenig Blei im Blut, ist fast alles in den roten Blutkörperchen gebunden, und im Plasma bleibt nur sehr wenig frei.

    in Studien beobachtet · Quelle 2

  3. Blei im Blut → Knochen · statt Calcium Blei wird im Knochenmineral an Stelle von Calcium eingebaut. Der Knochen ist der größte Speicher; beim Knochenumbau gibt er Blei langsam wieder ins Blut ab. So liefert er Blei über Jahre nach. Quelle 3, 2↓ zehrt Das Knochenmineral entzieht dem Blut Blei und speichert es über Jahre; beim Knochenumbau gibt es einen Teil wieder ab, sodass der Knochen lange Blei nachliefert. gesicherte Physiologie Quelle 3, 2
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Ist viel Blei im Knochen gespeichert, gelangt beim Knochenumbau mehr davon zurück ins Blut, besonders in Zeiten verstärkten Umbaus.

    zu wenig — Ist wenig Blei im Knochen gespeichert, liefert der Knochenumbau kaum Blei nach, und die Menge im Blut folgt vor allem der aktuellen Aufnahme.

    gesicherte Physiologie · Quelle 3

  4. Blei im Blut → Niere Aus dem Plasma gelangt Blei in Weichgewebe wie Niere und Leber und bindet dort an Metallothionein. Ausgeschieden wird es vor allem mit dem Urin, ein kleiner Teil über die Galle. Die Ausscheidung verläuft langsam. Quelle 2, 7↓ zehrt Metallothionein in Niere und Leber bindet einen Teil des Bleis; über den Urin und zu einem kleinen Teil über die Galle verlässt es den Körper. gesicherte Physiologie Quelle 2, 7
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Ist viel Blei in Niere und Leber, wird mehr Metallothionein belegt; ungebundenes Blei bleibt in den Zellen und bindet an andere Schwefelgruppen.

    zu wenig — Ist wenig Blei dort, reicht das vorhandene Metallothionein aus, um es zu binden, und die Ausscheidung bleibt gering.

    in Studien beobachtet · Quelle 2, 7

  5. 5-Aminolävulinsäure → Porphobilinogen ALAD · Zink Die ALA-Dehydratase (ALAD) verbindet zwei Moleküle ALA zu Porphobilinogen. Blei hemmt genau diesen Schritt; ALA wird dann nicht weiter umgebaut. Danach stockt die Häm-Bildung. Quelle 4, 8↑ liefert Porphobilinogen liefert die Bausteine, von denen vier zusammen den Häm-Ring bilden. ALAD, das es bildet, reagiert schon auf kleine Mengen Blei. gesicherte Physiologie Quelle 4, 8
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Ist reichlich Porphobilinogen da, wird es zügig zu Protoporphyrin IX weiterverarbeitet.

    zu wenig — Entsteht wenig Porphobilinogen, weil Blei ALAD hemmt, stockt die Häm-Bildung an dieser Stelle, und ALA bleibt übrig.

    gesicherte Physiologie · Quelle 4, 8

  6. Porphobilinogen → Protoporphyrin IX mehrere Enzyme Aus Porphobilinogen bauen mehrere Enzyme den Ring Protoporphyrin IX auf. Die letzten Schritte laufen im Mitochondrium. Der Ring ist der Rahmen des Häms. Quelle 8↑ liefert Protoporphyrin IX ist der fertige Ring, in den nur noch das Metall eingesetzt wird; es liefert den Rahmen des Häms. gesicherte Physiologie Quelle 8
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Staut sich Protoporphyrin IX, weil die Ferrochelatase gehemmt ist oder wenig Eisen bereitsteht, wird vermehrt Zink eingesetzt.

    zu wenig — Entsteht wenig Protoporphyrin IX, bildet die Ferrochelatase wenig Häm, auch wenn Eisen reichlich vorhanden ist.

    gesicherte Physiologie · Quelle 8, 5

  7. Protoporphyrin IX → Häm Ferrochelatase · Eisen Die Ferrochelatase setzt Eisen in Protoporphyrin IX ein; so entsteht Häm, der Farbstoff des Hämoglobins. Blei hemmt auch dieses Enzym. Häm bremst seine eigene Bildung. Quelle 8, 4↑ liefert Häm ist das Zentrum des Hämoglobins, das Sauerstoff bindet, und vieler Enzyme wie der Cytochrome; zugleich bremst es seine eigene Bildung an der ALA-Synthase. gesicherte Physiologie Quelle 8, 4
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Ist reichlich Häm da, drosselt es die ALA-Synthase, und die Zelle bildet weniger neue Vorstufen.

    zu wenig — Entsteht wenig Häm, etwa weil Blei ALAD und Ferrochelatase hemmt, wird die ALA-Synthase weniger gebremst, und Vorstufen stauen sich vor den gehemmten Schritten.

    gesicherte Physiologie · Quelle 8, 4

  8. Protoporphyrin IX → Zink-Protoporphyrin Ferrochelatase · Zink Arbeitet die Ferrochelatase nicht mit Eisen, setzt sie Zink in Protoporphyrin IX ein. Es entsteht Zink-Protoporphyrin, das in den roten Blutkörperchen bleibt. Es bindet keinen Sauerstoff. Quelle 5↓ zehrt Zink-Protoporphyrin bindet keinen Sauerstoff; jedes Molekül davon ist Protoporphyrin IX, das nicht zu Häm wird. Es bleibt für die Lebensdauer der roten Blutkörperchen in ihnen. gesicherte Physiologie Quelle 5
    ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

    zu viel — Entsteht viel Zink-Protoporphyrin, sammelt es sich in den roten Blutkörperchen an und bleibt dort, bis sie nach einigen Monaten abgebaut werden.

    zu wenig — Entsteht wenig Zink-Protoporphyrin, wurde fast jedes Protoporphyrin IX mit Eisen zu Häm vervollständigt.

    gesicherte Physiologie · Quelle 5

Weitere Stationen

Cofaktoren dieses Weges

Quellen

  1. Bridges CC, Zalups RK. Molecular and ionic mimicry and the transport of toxic metals. Toxicol Appl Pharmacol 2005 · PubMed 15845419
  2. Barbosa F Jr, Tanus-Santos JE et al. A critical review of biomarkers used for monitoring human exposure to lead: advantages, limitations, and future needs. Environ Health Perspect 2005 · PubMed 16330345
  3. Rabinowitz MB. Toxicokinetics of bone lead. Environ Health Perspect 1991 · PubMed 2040248
  4. Warren MJ, Cooper JB et al. Lead poisoning, haem synthesis and 5-aminolaevulinic acid dehydratase. Trends Biochem Sci 1998 · PubMed 9644976
  5. Labbé RF, Vreman HJ et al. Zinc protoporphyrin: A metabolite with a mission. Clin Chem 1999 · PubMed 10585337
  6. Ahamed M, Siddiqui MK. Low level lead exposure and oxidative stress: current opinions. Clin Chim Acta 2007 · PubMed 17573057
  7. Wong DL, Merrifield-MacRae ME et al. Lead(II) Binding in Metallothioneins. Met Ions Life Sci 2017 · PubMed 28731302
  8. Ajioka RS, Phillips JD et al. Biosynthesis of heme in mammals. Biochim Biophys Acta 2006 · PubMed 16839620

Verwandte Wege

Stand 2026-09-18. Entwurf, von Claude nach Schema v2 geschrieben; Quellen in PubMed geprüft; fachlich freigegeben am 09.10.2026
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