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hsCRP (hochsensitives C-reaktives Protein): der Weg im Körper

hsCRP (hochsensitives C-reaktives Protein) ist Teil des Weges „CRP“. Diese Seite zeigt den ganzen Weg; die Station von hsCRP (hochsensitives C-reaktives Protein) ist hervorgehoben.

Hier steht dieser Laborwert: CRP-Pentamer — fünf gleiche Untereinheiten. Die Leberzelle fügt fünf gleiche Eiweiß-Untereinheiten zu einem flachen Ring zusammen und gibt ihn ins Blut ab. Als hsCRP bezeichnet man die besonders empfindliche Messung dieses Proteins. Quelle 2, 3

Kurz erklärt

CRP (C-reaktives Protein) ist ein ringförmiges Eiweiß, das die Leber auf das Signal Interleukin-6 hin bildet. Es bindet mit Calcium an Phosphocholin auf beschädigten Zellen und Bakterien und markiert sie für Komplementsystem und Fresszellen.

10 Stationen · 6 Quellen
ORYBildung in der LeberFunktion des Proteinsgp130JAK-KinasenATPC/EBPβRNA-Polymerase IIC1r, C1s, C4, C2mit dem Blut zum Ort der ReizungTocilizumabInterleukin-6Botenstoff der AbwehrzellenIL-6-Rezeptorauf der LeberzelleSTAT3 im ZellkernSignalweg JAK–STATCRP-Gen abgelesenzusammen mit C/EBPβCRP-Pentamerfünf gleiche UntereinheitenBindung an Phosphocholinnur mit CalciumC1qStart des KomplementwegsFcγ-Rezeptorenauf FresszellenC3b auf der OberflächeMarkierungAufnahme in FresszellenPhagozytose

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Der Weg Schritt für Schritt

  1. Interleukin-6 → IL-6-Rezeptor · gp130 Interleukin-6 bindet an seinen Rezeptor. Zusammen mit dem Eiweiß gp130 entsteht daraus ein Signalkomplex in der Zellmembran. Quelle 1
  2. IL-6-Rezeptor → STAT3 im Zellkern JAK-Kinasen · ATP Am Rezeptor sitzende JAK-Kinasen hängen Phosphat an STAT3. Die veränderten STAT3-Moleküle lagern sich paarweise zusammen und wandern in den Zellkern. Quelle 1, 2
  3. STAT3 im Zellkern → CRP-Gen abgelesen · C/EBPβ STAT3 bindet gemeinsam mit dem Faktor C/EBPβ an den Anfang des CRP-Gens. Die RNA-Polymerase schreibt es ab. Quelle 2
  4. CRP-Gen abgelesen → CRP-Pentamer RNA-Polymerase II Die Leberzelle fügt fünf gleiche Eiweiß-Untereinheiten zu einem flachen Ring zusammen und gibt ihn ins Blut ab. Als hsCRP bezeichnet man die besonders empfindliche Messung dieses Proteins. Quelle 2, 3
  5. Bindung an Phosphocholin → C1q Die gebundene Seite des Rings hält C1q fest, den ersten Teil des klassischen Komplementwegs. Quelle 2, 3
  6. Bindung an Phosphocholin → Fcγ-Rezeptoren Dieselbe Seite passt auf Fcγ-Rezeptoren von Fresszellen. Über sie erkennen die Zellen, was CRP markiert hat. Quelle 4
  7. C1q → C3b auf der Oberfläche C1r, C1s, C4, C2 Die Kette der Komplementeiweiße spaltet C3 und heftet C3b fest auf die Oberfläche. Das Teilchen ist damit für die Abwehr gekennzeichnet. Quelle 3
  8. C3b auf der Oberfläche → Aufnahme in Fresszellen Fresszellen erkennen die Markierungen, umschließen das Teilchen und zerlegen es im Inneren. Quelle 3, 4
  9. Fcγ-Rezeptoren → Aufnahme in Fresszellen Fresszellen erkennen die Markierungen, umschließen das Teilchen und zerlegen es im Inneren. Quelle 3, 4

Cofaktoren dieses Weges

Was auf diesen Weg einwirkt

Quellen

  1. Tanaka T, Narazaki M, Kishimoto T. IL-6 in inflammation, immunity, and disease. Cold Spring Harb Perspect Biol 2014 · PubMed 25190079
  2. Black S, Kushner I, Samols D. C-reactive Protein. J Biol Chem 2004 · PubMed 15337754
  3. Sproston NR, Ashworth JJ. Role of C-Reactive Protein at Sites of Inflammation and Infection. Front Immunol 2018 · PubMed 29706967
  4. Lu J, Mold C, Du Clos TW, Sun PD. Pentraxins and Fc Receptor-Mediated Immune Responses. Front Immunol 2018 · PubMed 30483265
  5. US-Fachinformation Tocilizumab (DailyMed), Abschnitt 12.2 Pharmacodynamics · Fachinformation
  6. de Baaij JH, Hoenderop JG, Bindels RJ. Magnesium in man: implications for health and disease. Physiol Rev 2015 · PubMed 25540137

Ganzer Weg: CRP

Verwandte Wege

Stand 2026-09-16. Entwurf, von Claude nach Schema v2 geschrieben; Quellen in PubMed geprüft; fachliche Freigabe offen
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