CRP: der Weg im Körper

Diese Seite zeigt den biochemischen Weg hinter dem Laborwert hsCRP (hochsensitives C-reaktives Protein): welche Stationen aufeinander folgen, welche Enzyme den Schritt machen und welche Cofaktoren sie dafür brauchen. Jede Aussage hat eine Quelle. Die Seite beschreibt allgemeines Lehrbuchwissen und sagt nichts über einen einzelnen Menschen.

Kurz erklärt

CRP (C-reaktives Protein) ist ein ringförmiges Eiweiß, das die Leber auf das Signal Interleukin-6 hin bildet. Es bindet mit Calcium an Phosphocholin auf beschädigten Zellen und Bakterien und markiert sie für Komplementsystem und Fresszellen.

10 Stationen · 6 Quellen

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Der Weg Schritt für Schritt

Interleukin-6 → IL-6-Rezeptor · gp130 Interleukin-6 bindet an seinen Rezeptor. Zusammen mit dem Eiweiß gp130 entsteht daraus ein Signalkomplex in der Zellmembran. Quelle 1
IL-6-Rezeptor → STAT3 im Zellkern JAK-Kinasen · ATP Am Rezeptor sitzende JAK-Kinasen hängen Phosphat an STAT3. Die veränderten STAT3-Moleküle lagern sich paarweise zusammen und wandern in den Zellkern. Quelle 1, 2
STAT3 im Zellkern → CRP-Gen abgelesen · C/EBPβ STAT3 bindet gemeinsam mit dem Faktor C/EBPβ an den Anfang des CRP-Gens. Die RNA-Polymerase schreibt es ab. Quelle 2
CRP-Gen abgelesen → CRP-Pentamer RNA-Polymerase II Die Leberzelle fügt fünf gleiche Eiweiß-Untereinheiten zu einem flachen Ring zusammen und gibt ihn ins Blut ab. Als hsCRP bezeichnet man die besonders empfindliche Messung dieses Proteins. Quelle 2, 3
Bindung an Phosphocholin → C1q Die gebundene Seite des Rings hält C1q fest, den ersten Teil des klassischen Komplementwegs. Quelle 2, 3
Bindung an Phosphocholin → Fcγ-Rezeptoren Dieselbe Seite passt auf Fcγ-Rezeptoren von Fresszellen. Über sie erkennen die Zellen, was CRP markiert hat. Quelle 4
C1q → C3b auf der Oberfläche C1r, C1s, C4, C2 Die Kette der Komplementeiweiße spaltet C3 und heftet C3b fest auf die Oberfläche. Das Teilchen ist damit für die Abwehr gekennzeichnet. Quelle 3
C3b auf der Oberfläche → Aufnahme in Fresszellen Fresszellen erkennen die Markierungen, umschließen das Teilchen und zerlegen es im Inneren. Quelle 3, 4
Fcγ-Rezeptoren → Aufnahme in Fresszellen Fresszellen erkennen die Markierungen, umschließen das Teilchen und zerlegen es im Inneren. Quelle 3, 4

Cofaktoren dieses Weges

Calcium — Zwei Calcium-Ionen je Untereinheit ermöglichen die Bindung von CRP an Phosphocholin Quelle 2, 3Im ORY-Katalog als Laborwert: Calcium (intrazellulär)
Cholin — Baustein des Phosphocholins, an das CRP auf Membranen und Bakterien bindet Quelle 2, 3
Magnesium — Bildet mit ATP den Mg-ATP-Komplex, den die JAK-Kinasen als Phosphatquelle nutzen Quelle 6, 1Im ORY-Katalog als Laborwert: Magnesium
ATP (Adenosintriphosphat) — Liefert den JAK-Kinasen die Phosphatgruppe, die sie an STAT3 hängen Quelle 1

Was auf diesen Weg einwirkt

Tocilizumab — Tocilizumab besetzt den IL-6-Rezeptor, sodass der Botenstoff die Leberzelle nicht mehr erreicht. Die Fachinformation beschreibt, dass die CRP-Werte im Blut darunter abnehmen. Quelle 5

Quellen

Tanaka T, Narazaki M, Kishimoto T. IL-6 in inflammation, immunity, and disease. Cold Spring Harb Perspect Biol 2014 · PubMed 25190079
Black S, Kushner I, Samols D. C-reactive Protein. J Biol Chem 2004 · PubMed 15337754
Sproston NR, Ashworth JJ. Role of C-Reactive Protein at Sites of Inflammation and Infection. Front Immunol 2018 · PubMed 29706967
Lu J, Mold C, Du Clos TW, Sun PD. Pentraxins and Fc Receptor-Mediated Immune Responses. Front Immunol 2018 · PubMed 30483265
US-Fachinformation Tocilizumab (DailyMed), Abschnitt 12.2 Pharmacodynamics · Fachinformation
de Baaij JH, Hoenderop JG, Bindels RJ. Magnesium in man: implications for health and disease. Physiol Rev 2015 · PubMed 25540137