CoQ10 (Coenzym Q10): der Weg im Körper · Biomarker & Blutanalyse

CoQ10 (Coenzym Q10) ist Teil des Weges „Coenzym Q10“. Diese Seite zeigt den ganzen Weg; die Station von CoQ10 (Coenzym Q10) ist hervorgehoben.

Hier steht dieser Laborwert: Q10 im Blut — in Lipoproteinen. Im Blut reist Q10 in Lipoproteinen mit, überwiegend in der reduzierten Form Ubichinol. Den größten Teil bildet der Körper selbst, ein kleinerer stammt aus der Nahrung. Seine Menge im Blut folgt der Menge der Lipoproteine. Quelle 2

Kurz erklärt

Coenzym Q10 ist ein fettlösliches Molekül aus einem Ring und einer Kette von zehn Isopren-Einheiten. In der inneren Mitochondrienmembran trägt es Elektronen von einem Komplex der Atmungskette zum nächsten. Als Ubichinol fängt es zudem Radikale in Membranen ab.

13 Stationen · 4 Quellen

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Der Weg Schritt für Schritt

An jeder Station steht, was der Stoff dort tut. Drei Zeichen: ↑ liefert — baut auf oder stellt bereit · ↓ zehrt — hemmt, verbraucht oder entzieht · ↕ beides, je nach Menge. Dahinter steht, worauf die Aussage beruht: gesicherte Physiologie, in Studien beobachtet oder umstritten. Die Zeichen bewerten nicht; sie benennen die Richtung.

Acetyl-CoA → Mevalonat HMG-CoA-Reduktase · NADPH Über HMG-CoA entsteht Mevalonat. Diese Strecke liefert nicht nur Cholesterin, sondern auch die Bausteine für den Schwanz des Q10. Die HMG-CoA-Reduktase davor ist der geregelte Engpass des Wegs. Quelle 4, 1↑ liefert Mevalonat entsteht am Engpass des Wegs: Die HMG-CoA-Reduktase davor ist der am stärksten geregelte Schritt. Was hier entsteht, verteilt sich auf Cholesterin, Q10 und weitere Isoprenoide. gesicherte Physiologie Quelle 4, 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Häufen sich Sterole in der Zelle an, drosselt sie die HMG-CoA-Reduktase und baut das Enzym verstärkt ab; dann entsteht weniger Mevalonat, für Cholesterin wie für Q10.

zu wenig — Entsteht wenig Mevalonat, etwa weil Statine die HMG-CoA-Reduktase hemmen, stehen weniger Bausteine bereit, für Cholesterin wie für den Schwanz des Q10.

gesicherte Physiologie · Quelle 4, 3
Mevalonat → Farnesyl-PP FPP-Synthase Aus Mevalonat entstehen aktivierte Isopren-Einheiten, die zu Farnesyl-Pyrophosphat verknüpft werden. Von hier zweigen mehrere Wege ab. Alle Abzweige teilen sich denselben Vorrat. Quelle 1↑ liefert Farnesyl-PP ist die Gabelung: Von hier gehen Bausteine zu Cholesterin, zu Q10 und zu weiteren Isoprenoiden. Alle Abzweige teilen denselben Vorrat; was der eine nimmt, steht den anderen nicht mehr zur Verfügung. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Steht viel Farnesyl-PP bereit, geht der größte Teil in die Cholesterinbildung; der Abzweig zum Q10 nimmt nur einen kleinen Anteil davon.

zu wenig — Ist wenig Farnesyl-PP da, teilen sich alle Abzweige den kleineren Vorrat, und auch die Kette für Q10 wird langsamer verlängert.

gesicherte Physiologie · Quelle 1, 4
Farnesyl-PP → Decaprenyl-PP PDSS1, PDSS2 Zwei Enzyme verlängern die Kette auf zehn Isopren-Einheiten. Daher der Name Q10: Beim Menschen trägt das Molekül zehn dieser Bausteine. Mit dieser Länge liegt Q10 in der Mitte der Membran. Quelle 1↑ liefert Die Kettenlänge bestimmt, wo das Molekül sitzt: Mit zehn Isopren-Einheiten ist der Schwanz so lang und fettlöslich, dass Q10 in der Mitte der Membran liegt und sich dort zwischen den Komplexen bewegen kann. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Mehr Kette bringt nicht beliebig mehr Q10: Der Einbau an den Ring durch COQ2 und die folgenden COQ-Enzyme setzen die Grenze.

zu wenig — Arbeiten PDSS1 und PDSS2 langsamer, entsteht weniger Kette, und es wird weniger Q10 gebildet, auch wenn genug Ring vorhanden ist.

gesicherte Physiologie · Quelle 1
Decaprenyl-PP → Ubichinon (Q10) COQ2 und COQ-Enzyme Das Enzym COQ2 hängt die Kette an einen Ring aus 4-Hydroxybenzoat. Weitere COQ-Enzyme bauen den Ring im Mitochondrium um; damit ist Ubichinon fertig. Jede Zelle baut es selbst, dort, wo es gebraucht wird. Quelle 1↑ liefert Ubichinon wird in jeder Zelle selbst gebaut, im Mitochondrium, wo es gebraucht wird. Dort ist es Elektronenträger der Atmungskette, und in seiner reduzierten Form wirkt es als fettlösliches Antioxidans. gesicherte Physiologie Quelle 1, 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Ubichinon liegt nicht nur im Mitochondrium vor, sondern auch in anderen Membranen der Zelle, etwa im Golgi-Apparat und in der Zellmembran, wo es ebenfalls Elektronen übernehmen kann.

zu wenig — Arbeitet eines der COQ-Enzyme langsamer, entsteht weniger fertiges Ubichinon; der Atmungskette stehen weniger Träger zur Verfügung, und Elektronen aus Komplex I und II werden langsamer weitergereicht.

gesicherte Physiologie · Quelle 2, 1
Ubichinon (Q10) → Q10 im Blut · Lipoproteine Im Blut reist Q10 in Lipoproteinen mit, überwiegend in der reduzierten Form Ubichinol. Den größten Teil bildet der Körper selbst, ein kleinerer stammt aus der Nahrung. Seine Menge im Blut folgt der Menge der Lipoproteine. Quelle 2↑ liefert Im Blut ist Q10 vor allem eine Transportform: Es folgt den Lipoproteinen, und seine Menge dort hängt davon ab, wie viele Lipoproteine kreisen. Als Ubichinol fängt es auch in den Lipoproteinen Radikale ab. gesicherte Physiologie Quelle 2, 3
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Kreisen mehr Lipoproteine, wird auch mehr Q10 im Blut mitgeführt; die Menge im Blut spiegelt dann vor allem den Transport, weniger den Vorrat in den Geweben.

zu wenig — Kreisen weniger Lipoproteine, etwa unter Statinen, wird auch weniger Q10 im Blut mitgeführt; ein Teil der niedrigeren Menge folgt so dem Transport.

gesicherte Physiologie · Quelle 2, 3
Ubichinon → Ubichinol Komplex I und II · NADH, FADH2 Komplex I und Komplex II geben Elektronen aus NADH und FADH2 an Q10 ab. Mit zwei Elektronen und zwei Protonen entsteht Ubichinol. Ubichinol ist zugleich ein fettlösliches Antioxidans. Quelle 2↕ beides, je nach Menge Ubichinol trägt die Elektronen zu Komplex III und gibt sie in Membranen auch an Radikale ab. Ist der Vorrat stark beladen, können Elektronen an Komplex I zurücklaufen und dort Sauerstoffradikale bilden; die Beladung bestimmt die Seite. in Studien beobachtet Quelle 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Ist der Q10-Vorrat stark beladen, laufen Elektronen an Komplex I zurück; in isolierten Mitochondrien und im Tiermodell entsteht dabei Superoxid, ein Sauerstoffradikal.

zu wenig — Ist wenig Ubichinol da, erhält Komplex III weniger Elektronen, und in den Membranen stehen weniger Elektronen bereit, um Radikale abzufangen.

in Studien beobachtet · Quelle 2
Ubichinol → Komplex III · Cytochrom c Komplex III nimmt die Elektronen ab und reicht sie über Cytochrom c weiter. Q10 liegt danach wieder oxidiert vor und beginnt von vorn. So bleibt der Kreislauf zwischen beiden Formen in Gang. Quelle 2↑ liefert Komplex III gibt die Elektronen an Cytochrom c weiter, pumpt dabei Protonen und gibt das Q10 oxidiert zurück. So hält er den Kreislauf zwischen beladener und freier Form in Gang. gesicherte Physiologie Quelle 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Arbeitet Komplex III zügig, bleibt mehr Q10 in der oxidierten Form, und Komplex I und II finden laufend Abnehmer für ihre Elektronen.

zu wenig — Arbeitet Komplex III langsamer, bleibt Q10 beladen, und Elektronen stauen sich davor; in isolierten Mitochondrien gehen sie an dieser Stelle auch auf Sauerstoff über und bilden Superoxid.

in Studien beobachtet · Quelle 2
Komplex III → Protonen-Gefälle Bei jedem Durchgang werden Protonen aus der Matrix gepumpt. So entsteht ein Gefälle über die innere Membran des Mitochondriums. Es ist der Zwischenspeicher der Energie. Quelle 2↑ liefert Das Protonen-Gefälle ist der Zwischenspeicher der Energie: Die Atmungskette baut es auf, die ATP-Synthase baut es ab. Wie schnell Elektronen über Q10 fließen, hängt auch davon ab, wie rasch das Gefälle wieder abgebaut wird. gesicherte Physiologie Quelle 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Staut sich das Gefälle, weil wenig ADP zur ATP-Synthase kommt, bremst es den Elektronenfluss; der Q10-Vorrat bleibt dann stärker beladen.

zu wenig — Ist das Gefälle schwach, etwa weil weniger Elektronen über Q10 fließen, treibt es die ATP-Synthase langsamer an.

gesicherte Physiologie · Quelle 2
Protonen-Gefälle → ATP ATP-Synthase · ADP Die Protonen strömen durch die ATP-Synthase zurück. Deren Drehbewegung setzt ADP und Phosphat zu ATP zusammen. Fließen weniger Elektronen über Q10, entsteht weniger ATP. Quelle 2↑ liefert ATP ist die Energiewährung der Zelle: Es treibt Muskelarbeit, Transport durch Membranen und den Aufbau neuer Moleküle an. Ein großer Teil davon entsteht über diesen Weg im Mitochondrium. gesicherte Physiologie Quelle 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Liegt viel ATP und wenig ADP vor, hat die ATP-Synthase wenig zu tun; das Gefälle bleibt bestehen, und der Elektronenfluss über Q10 verlangsamt sich.

zu wenig — Fließen weniger Elektronen über Q10, bildet das Mitochondrium weniger ATP; Gewebe mit hohem Energieumsatz wie Muskel und Gehirn hängen am stärksten an diesem Weg.

gesicherte Physiologie · Quelle 2
Ubichinol → Fette der Membran Ubichinol gibt auch außerhalb der Atmungskette Elektronen ab. Es fängt Radikale in Membranen ab und unterbricht damit die Kettenreaktion der Fett-Oxidation. Dabei gibt es auch oxidiertem Vitamin E Elektronen zurück. Quelle 2↓ zehrt Ubichinol bremst die Fett-Oxidation in Membranen: Es fängt Radikale ab und gibt Elektronen an oxidiertes Vitamin E zurück, das so erneut wirken kann. Dabei wird es selbst zu Ubichinon und muss wieder beladen werden. gesicherte Physiologie Quelle 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Wird viel Ubichinol für das Abfangen von Radikalen verbraucht, liegt mehr Q10 in der oxidierten Form vor, bis Enzyme der Zelle es wieder beladen.

zu wenig — Ist wenig Ubichinol in der Membran, laufen Kettenreaktionen der Fett-Oxidation länger, und oxidiertes Vitamin E wird langsamer zurückgewonnen.

gesicherte Physiologie · Quelle 2

Weitere Stationen

Acetyl-CoA — Baustein aus dem Abbau Der Schwanz des Coenzyms Q10 entsteht auf demselben Weg wie Cholesterin. Am Anfang steht Acetyl-CoA aus dem Abbau von Zucker und Fettsäuren. Derselbe Baustein dient auch dem Citratzyklus und dem Aufbau von Fettsäuren. Quelle 1, 4↑ liefert Acetyl-CoA ist der Rohstoff des Mevalonatwegs, aus dem Cholesterin und der Schwanz des Q10 entstehen. Derselbe Baustein wird auch im Citratzyklus und für Fettsäuren gebraucht; welcher Weg ihn bekommt, regelt die Zelle über ihre Enzyme. gesicherte Physiologie Quelle 4, 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Steht viel Acetyl-CoA bereit, setzt nicht der Rohstoff die Grenze, sondern die HMG-CoA-Reduktase: Sie ist der geregelte Schritt des Mevalonatwegs und wird gedrosselt, wenn reichlich Sterole vorliegen.

zu wenig — Ist wenig Acetyl-CoA da, stehen dem Mevalonatweg weniger Bausteine zur Verfügung; Citratzyklus und Fettsäureaufbau greifen auf denselben Vorrat zu.

gesicherte Physiologie · Quelle 4
4-Hydroxybenzoat — Ringteil, aus Tyrosin Der Ringteil stammt aus der Aminosäure Tyrosin. An ihm sitzt die Stelle, an der Elektronen aufgenommen und wieder abgegeben werden. Ist wenig davon da, entsteht weniger Ubichinon. Quelle 1↑ liefert Der Ring ist der arbeitende Teil des Moleküls: An ihm werden Elektronen aufgenommen und abgegeben. Ohne 4-Hydroxybenzoat aus Tyrosin hat die Kette nichts, woran COQ2 sie anhängen kann. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Mehr 4-Hydroxybenzoat bringt nicht beliebig mehr Q10: Die Kette und die COQ-Enzyme, die den Ring umbauen, setzen die Grenze.

zu wenig — Ist wenig 4-Hydroxybenzoat da, kann COQ2 weniger Ketten anhängen, und es entsteht weniger Ubichinon, auch wenn der Mevalonatweg genug Bausteine liefert.

gesicherte Physiologie · Quelle 1
Ubichinon — oxidierte Form In der inneren Membran des Mitochondriums wandert Q10 zwischen den Komplexen der Atmungskette hin und her. In der oxidierten Form kann es zwei Elektronen aufnehmen. Nur wenn es bereitsteht, können Komplex I und II weiterarbeiten. Quelle 2↑ liefert Oxidiertes Ubichinon ist der freie Platz für Elektronen: Nur wenn es bereitsteht, können Komplex I und II ihre Elektronen abgeben und weiterarbeiten. Es sammelt Elektronen aus mehreren Quellen in einem gemeinsamen Vorrat. gesicherte Physiologie Quelle 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Liegt viel Q10 in der oxidierten Form vor, finden Komplex I und II reichlich Abnehmer; der Engpass liegt dann bei der Zufuhr von NADH und FADH2.

zu wenig — Ist wenig oxidiertes Ubichinon da, finden Komplex I und II weniger Abnehmer; Elektronen stauen sich davor, und NADH wird langsamer zu NAD⁺ zurückgebildet.

gesicherte Physiologie · Quelle 2

Cofaktoren dieses Weges

Tyrosin — Liefert den Ring 4-Hydroxybenzoat, den Teil des Moleküls, der Elektronen aufnimmt; ohne diesen Ring entsteht kein Q10 Quelle 1Im ORY-Katalog als Laborwert: Tyrosin
NADPH — Elektronenspender der HMG-CoA-Reduktase auf dem Weg zum Isopren-Schwanz; dieser Schritt ist der geregelte Engpass Quelle 4
SAM (aus Methionin) — Methylgruppen-Spender der COQ-Enzyme, die den Ring des Moleküls umbauen; sonst bleibt der Ring unfertig Quelle 1Im ORY-Katalog als Laborwert: Methionin
NAD⁺ — Als NADH Elektronenquelle für Komplex I, der sie an Q10 weitergibt und so Ubichinol bildet Quelle 2Im ORY-Katalog als Laborwert: NAD⁺ (Nicotinamidadenindinukleotid)
FAD (Vitamin B2) — Als FADH₂ Elektronenquelle für Komplex II, der sie an Q10 weitergibt und so Ubichinol bildet Quelle 2
Vitamin E — Ubichinol gibt Elektronen an oxidiertes Tocopherol ab; beide sitzen in derselben Membran und bremsen die Fett-Oxidation Quelle 2Im ORY-Katalog als Laborwert: Vitamin E (Tocopherol)

Was auf diesen Weg einwirkt

Statine — Statine hemmen die HMG-CoA-Reduktase, die auch am Anfang des Q10-Wegs steht. Unter Statinen sind niedrigere Q10-Werte im Blut beschrieben; ein Teil davon folgt den Lipoproteinen, in denen Q10 reist. Quelle 3

Quellen

Guerra RM, Pagliarini DJ. Coenzyme Q biochemistry and biosynthesis. Trends Biochem Sci 2023 · PubMed 36702698
Wang Y, Lilienfeldt N, Hekimi S. Understanding coenzyme Q. Physiol Rev 2024 · PubMed 38722242
Nawarskas JJ. HMG-CoA reductase inhibitors and coenzyme Q10. Cardiol Rev 2005 · PubMed 15705257
Sharpe LJ, Brown AJ. Controlling cholesterol synthesis beyond 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA reductase (HMGCR). J Biol Chem 2013 · PubMed 23696639

Ganzer Weg: Coenzym Q10