Vitamin B3 (Niacin, Nicotinamid): der Weg im Körper

Vitamin B3 (Niacin, Nicotinamid) ist Teil des Weges „NAD⁺“. Diese Seite zeigt den ganzen Weg; die Station von Vitamin B3 (Niacin, Nicotinamid) ist hervorgehoben.

Hier steht dieser Laborwert: Nicotinsäure — Form von Vitamin B3. Nicotinsäure ist eine der Formen von Vitamin B3 aus der Nahrung. Das Enzym NAPRT hängt sie an den Zuckerbaustein PRPP; so entsteht dasselbe NaMN wie am Ende des Kynurenin-Wegs. Sie spart den langen Weg aus Tryptophan. Quelle 7, 2

Kurz erklärt

NAD⁺ (Nicotinamidadenindinukleotid) ist ein Coenzym, das der Körper aus Tryptophan oder aus Formen von Vitamin B3 bildet. Es überträgt in vielen Stoffwechselreaktionen Wasserstoff und dient Enzymen wie Sirtuinen und PARP als Ausgangsstoff. Dabei wird es gespalten.

12 Stationen · 7 Quellen

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Der Weg Schritt für Schritt

An jeder Station steht, was der Stoff dort tut. Drei Zeichen: ↑ liefert — baut auf oder stellt bereit · ↓ zehrt — hemmt, verbraucht oder entzieht · ↕ beides, je nach Menge. Dahinter steht, worauf die Aussage beruht: gesicherte Physiologie, in Studien beobachtet oder umstritten. Die Zeichen bewerten nicht; sie benennen die Richtung.

Tryptophan → Chinolinsäure Kynurenin-Weg · Häm-Eisen, Vitamin B6 Über mehrere Schritte des Kynurenin-Wegs entsteht Chinolinsäure. Der erste Schritt öffnet den Ring des Tryptophans; das Enzym dafür trägt Häm-Eisen, ein späterer Schritt braucht Vitamin B6. Am NMDA-Rezeptor wirkt sie zugleich erregend. Quelle 3↕ beides, je nach Menge Chinolinsäure ist der Baustein, den QPRT zu NAD⁺ weiterführt. Am NMDA-Rezeptor von Nervenzellen wirkt sie zugleich erregend; welche Seite überwiegt, hängt davon ab, wie rasch QPRT sie abnimmt. in Studien beobachtet Quelle 3
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Staut sich Chinolinsäure, weil QPRT nicht nachkommt, bleibt mehr davon am NMDA-Rezeptor; in Zellkultur und Tiermodell belastet das die Nervenzellen.

zu wenig — Entsteht wenig Chinolinsäure, trägt der Weg aus Tryptophan kaum zum NAD⁺ bei; der Nachschub stammt dann aus Nicotinsäure, Nicotinamid und dem Recycling.

in Studien beobachtet · Quelle 3
Chinolinsäure → NaMN QPRT Beide Wege treffen sich hier: QPRT hängt Chinolinsäure an den Zuckerbaustein PRPP und spaltet Kohlendioxid ab, NAPRT tut dasselbe mit Nicotinsäure. So entsteht Nicotinsäuremononukleotid (NaMN). Ab hier teilen beide Wege dieselben Schritte. Quelle 2, 7↑ liefert NaMN ist der Sammelpunkt zweier Wege: Chinolinsäure aus Tryptophan und Nicotinsäure aus der Nahrung münden hier. Von hier an teilen sie dieselben Schritte bis zum NAD⁺. gesicherte Physiologie Quelle 2, 7
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Entsteht viel NaMN, bestimmen die NMNAT-Enzyme und die NAD-Synthetase danach das Tempo, nicht der Nachschub an Vorstufen.

zu wenig — Entsteht wenig NaMN, trägt dieser Weg weniger zum NAD⁺ bei, und der Nachschub stützt sich stärker auf das Recycling über NAMPT.

gesicherte Physiologie · Quelle 2, 7
Nicotinsäure → NaMN NAPRT Beide Wege treffen sich hier: QPRT hängt Chinolinsäure an den Zuckerbaustein PRPP und spaltet Kohlendioxid ab, NAPRT tut dasselbe mit Nicotinsäure. So entsteht Nicotinsäuremononukleotid (NaMN). Ab hier teilen beide Wege dieselben Schritte. Quelle 2, 7↑ liefert NaMN ist der Sammelpunkt zweier Wege: Chinolinsäure aus Tryptophan und Nicotinsäure aus der Nahrung münden hier. Von hier an teilen sie dieselben Schritte bis zum NAD⁺. gesicherte Physiologie Quelle 2, 7
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Entsteht viel NaMN, bestimmen die NMNAT-Enzyme und die NAD-Synthetase danach das Tempo, nicht der Nachschub an Vorstufen.

zu wenig — Entsteht wenig NaMN, trägt dieser Weg weniger zum NAD⁺ bei, und der Nachschub stützt sich stärker auf das Recycling über NAMPT.

gesicherte Physiologie · Quelle 2, 7
NaMN → NaAD NMNAT1-3 · ATP Die Enzyme der NMNAT-Familie hängen an NaMN einen Adenin-Baustein aus ATP an. Sie arbeiten im Zellkern, im Zellplasma und im Mitochondrium. So bildet jeder Bereich der Zelle seinen eigenen Vorrat. Quelle 2↑ liefert NaAD ist die Vorstufe, der nur noch die Amidgruppe fehlt. Weil die NMNAT-Enzyme in Zellkern, Zellplasma und Mitochondrium sitzen, kann jeder Bereich der Zelle seinen eigenen NAD⁺-Vorrat bilden. gesicherte Physiologie Quelle 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Liegt viel NaAD vor, setzt die NAD-Synthetase die Grenze; sie braucht für jeden Umbau Glutamin und ATP.

zu wenig — Entsteht wenig NaAD, etwa weil wenig ATP bereitsteht, bekommt die NAD-Synthetase weniger Material, und auf diesem Weg entsteht weniger NAD⁺.

gesicherte Physiologie · Quelle 2
NaAD → NAD⁺ NAD-Synthetase · ATP Die NAD-Synthetase tauscht die Säuregruppe gegen eine Amidgruppe aus Glutamin. Damit ist NAD⁺ fertig. Es dient als Wasserstoffträger und wird von Sirtuinen, PARP und CD38 gespalten. Quelle 2↑ liefert Fertiges NAD⁺ hat zwei Aufgaben: Es überträgt Wasserstoff im Energiestoffwechsel und dient Sirtuinen, PARP und CD38 als Ausgangsstoff, die es dabei aufspalten. Beide Aufgaben schöpfen aus demselben Vorrat. gesicherte Physiologie Quelle 1, 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — NAD⁺ häuft sich nicht beliebig an: Ein Teil wird zu NADP⁺ umgebaut, ein Teil von Sirtuinen, PARP und CD38 laufend gespalten, und viel NAD⁺ bremst das Enzym NAMPT.

zu wenig — Ist wenig NAD⁺ da, greifen Energiestoffwechsel und die spaltenden Enzyme auf dieselben Moleküle zu; Sirtuine arbeiten dann langsamer, weil sie NAD⁺ weniger fest binden als PARP.

gesicherte Physiologie · Quelle 1, 2
NMN → NAD⁺ NMNAT1-3 · ATP Die NAD-Synthetase tauscht die Säuregruppe gegen eine Amidgruppe aus Glutamin. Damit ist NAD⁺ fertig. Es dient als Wasserstoffträger und wird von Sirtuinen, PARP und CD38 gespalten. Quelle 2↑ liefert Fertiges NAD⁺ hat zwei Aufgaben: Es überträgt Wasserstoff im Energiestoffwechsel und dient Sirtuinen, PARP und CD38 als Ausgangsstoff, die es dabei aufspalten. Beide Aufgaben schöpfen aus demselben Vorrat. gesicherte Physiologie Quelle 1, 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — NAD⁺ häuft sich nicht beliebig an: Ein Teil wird zu NADP⁺ umgebaut, ein Teil von Sirtuinen, PARP und CD38 laufend gespalten, und viel NAD⁺ bremst das Enzym NAMPT.

zu wenig — Ist wenig NAD⁺ da, greifen Energiestoffwechsel und die spaltenden Enzyme auf dieselben Moleküle zu; Sirtuine arbeiten dann langsamer, weil sie NAD⁺ weniger fest binden als PARP.

gesicherte Physiologie · Quelle 1, 2
NAD⁺ im Stoffwechsel → NADH Dehydrogenasen In Glykolyse, Fettsäureabbau und Citratzyklus nehmen Dehydrogenasen Wasserstoff von den Nährstoffen ab und übertragen ihn auf NAD⁺. Daraus wird NADH. NADH bringt die Elektronen zur Atmungskette. Quelle 1↑ liefert NADH ist der beladene Träger: Es bringt Elektronen aus Glykolyse, Fettsäureabbau und Citratzyklus zur Atmungskette, wo daraus ATP entsteht. Erst wenn es sie abgegeben hat, steht NAD⁺ wieder bereit. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Staut sich NADH, etwa wenn die Atmungskette nicht nachkommt, verlangsamen sich die Dehydrogenasen, weil ihnen NAD⁺ als Abnehmer fehlt.

zu wenig — Entsteht wenig NADH, gelangen weniger Elektronen zu Komplex I, und in der Atmungskette wird weniger ATP gebildet.

gesicherte Physiologie · Quelle 1
NADH → Atmungskette Komplex I NADH gibt seine Elektronen an Komplex I der Atmungskette ab. Dabei entsteht ATP, und NAD⁺ steht wieder zur Verfügung. So hält sie das Verhältnis von NAD⁺ zu NADH im Gleichgewicht. Quelle 1↑ liefert Die Atmungskette gibt NAD⁺ zurück und gewinnt dabei Energie: Komplex I nimmt die Elektronen des NADH ab und pumpt Protonen, deren Gefälle die ATP-Synthase antreibt. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Arbeitet die Atmungskette zügig, wird NADH rasch zu NAD⁺ zurückgebildet, und das Verhältnis verschiebt sich zur unbeladenen Form.

zu wenig — Arbeitet die Atmungskette langsamer, bleibt mehr NADH beladen, NAD⁺ wird knapper, und die Dehydrogenasen davor verlangsamen sich.

gesicherte Physiologie · Quelle 1
NAD⁺ im Stoffwechsel → Nicotinamid Sirtuine, PARP, CD38 Sirtuine, PARP und CD38 spalten NAD⁺ wirklich auf: Sirtuine nehmen Acetylgruppen von Eiweißen ab, PARP arbeitet an DNA-Brüchen, CD38 baut NAD⁺ ab. Übrig bleibt jedes Mal Nicotinamid; es kommt auch aus der Nahrung. NAMPT holt es zurück. Quelle 1, 2↓ zehrt Hier wird NAD⁺ verbraucht, nicht nur umgeladen: Sirtuine, PARP und CD38 spalten es und setzen Nicotinamid frei. Je stärker sie arbeiten, desto mehr NAD⁺ muss über NAMPT nachgebildet werden. gesicherte Physiologie Quelle 1, 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Arbeiten PARP oder CD38 stark, etwa bei vielen DNA-Brüchen oder in Abwehrzellen, wird NAD⁺ schneller gespalten, als NAMPT nachbildet, und der Vorrat sinkt.

zu wenig — Arbeiten die spaltenden Enzyme wenig, bleibt mehr NAD⁺ erhalten; zugleich nehmen Sirtuine weniger Acetylgruppen von Eiweißen ab, und PARP markiert DNA-Brüche seltener.

gesicherte Physiologie · Quelle 2, 1
NAD⁺ im Stoffwechsel → NADP⁺ NAD-Kinase · ATP Die NAD-Kinase hängt eine Phosphatgruppe an NAD⁺. NADP⁺ und seine beladene Form NADPH werden getrennt geführt und dienen dem Aufbau von Fetten und dem Umgang mit reaktiven Sauerstoffverbindungen. NADPH gewinnt auch Glutathion zurück. Quelle 4↑ liefert Die NAD-Kinase ist die einzige Quelle für neues NADP⁺. Als NADPH liefert es die Elektronen für den Aufbau von Fetten und für die Rückgewinnung von Glutathion, das reaktive Sauerstoffverbindungen abfängt. gesicherte Physiologie Quelle 4
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Wird viel NAD⁺ zu NADP⁺ umgebaut, steht dieser Anteil dem Energiestoffwechsel nicht mehr zur Verfügung.

zu wenig — Arbeitet die NAD-Kinase wenig, entsteht weniger NADP⁺; für den Aufbau von Fetten und die Rückgewinnung von Glutathion stehen dann weniger Elektronen bereit.

gesicherte Physiologie · Quelle 4
Nicotinamid → NMN NAMPT · PRPP Der kurze Weg: Das Enzym NAMPT hängt Nicotinamid an PRPP; so entsteht NMN. Über diesen Recyclingweg kommt der größte Teil des NAD⁺-Nachschubs zustande. NAMPT ist dabei der langsamste Schritt. Quelle 1, 2↑ liefert Über NMN holt die Zelle das Nicotinamid zurück, das bei jeder Spaltung von NAD⁺ übrig bleibt. Dieser Kreislauf trägt den größten Teil des Nachschubs; NAMPT ist sein langsamster Schritt. gesicherte Physiologie Quelle 1, 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Ist viel NAD⁺ vorhanden, bremst es NAMPT; die Zelle bildet dann weniger NMN nach, als sie könnte.

zu wenig — Arbeitet NAMPT langsamer, entsteht weniger NMN, und Nicotinamid aus gespaltenem NAD⁺ wird weniger zurückgewonnen; läuft die Spaltung weiter, sinkt der NAD⁺-Vorrat.

gesicherte Physiologie · Quelle 1, 2

Weitere Stationen

Tryptophan — Aminosäure aus der Nahrung Tryptophan ist eine Aminosäure aus Nahrungseiweiß. Ein kleiner Teil davon geht in den Kynurenin-Weg; an dessen Ende steht ein Baustein für NAD⁺. Derselbe Vorrat dient auch dem Eiweißbau und der Serotoninbildung. Quelle 3↑ liefert Tryptophan liefert über den langen Kynurenin-Weg einen Baustein für NAD⁺. Derselbe Vorrat dient auch dem Eiweißbau und der Serotoninbildung; wird ein Weg stärker genutzt, bleibt für die anderen weniger. gesicherte Physiologie Quelle 3
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Kommt mehr Tryptophan an, läuft in der Leber mehr davon über das Enzym TDO in den Kynurenin-Weg; TDO wird durch sein Substrat selbst angeregt.

zu wenig — Kommt wenig Tryptophan an, trägt der lange Weg kaum zum NAD⁺ bei; der Nachschub hängt dann an Nicotinsäure, Nicotinamid und dem Recycling.

gesicherte Physiologie · Quelle 3, 7
NAD⁺ im Stoffwechsel — Überträger von Wasserstoff NAD⁺ nimmt bei vielen Reaktionen Wasserstoff auf und gibt ihn an anderer Stelle wieder ab. Es wird dabei nicht verbraucht, sondern pendelt zwischen zwei Formen. Das Verhältnis von NAD⁺ zu NADH bestimmt, wie zügig Dehydrogenasen arbeiten. Quelle 1↑ liefert Das Verhältnis von NAD⁺ zu NADH bestimmt, wie leicht Dehydrogenasen Wasserstoff abnehmen können: Liegt viel NAD⁺ vor, laufen Glykolyse und Citratzyklus zügig. Die Atmungskette hält dieses Verhältnis im Gleichgewicht. gesicherte Physiologie Quelle 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Liegt viel NAD⁺ und wenig NADH vor, finden die Dehydrogenasen reichlich Abnehmer für Wasserstoff; das Tempo bestimmen dann Nährstoffangebot und Bedarf an ATP.

zu wenig — Liegt wenig NAD⁺ im Verhältnis zu NADH vor, kommen die Dehydrogenasen ins Stocken; in der Glykolyse wird dann mehr Pyruvat zu Laktat umgewandelt, wobei NAD⁺ zurückgewonnen wird.

gesicherte Physiologie · Quelle 1
Nicotinsäure — Form von Vitamin B3 Nicotinsäure ist eine der Formen von Vitamin B3 aus der Nahrung. Das Enzym NAPRT hängt sie an den Zuckerbaustein PRPP; so entsteht dasselbe NaMN wie am Ende des Kynurenin-Wegs. Sie spart den langen Weg aus Tryptophan. Quelle 7, 2↑ liefert Nicotinsäure liefert NAD⁺ auf einem eigenen Weg über NAPRT, unabhängig vom Recycling über NAMPT. Sie spart dem Körper den langen Weg aus Tryptophan. gesicherte Physiologie Quelle 7, 2
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Kommt viel Nicotinsäure an, weitet sie über einen eigenen Rezeptor die Blutgefäße der Haut; so entsteht die bekannte Rötung.

zu wenig — Kommt wenig Nicotinsäure an, stammt das NAD⁺ stärker aus Nicotinamid, aus dem Recycling und aus Tryptophan.

gesicherte Physiologie · Quelle 7

Cofaktoren dieses Weges

Niacin (Vitamin B3) — Nicotinsäure und Nicotinamid sind Vorstufen, aus denen die Zelle NAD⁺ aufbaut; sie sparen den langen Weg aus Tryptophan Quelle 1, 2
Tryptophan — Ausgangsstoff des Kynurenin-Wegs, an dessen Ende Chinolinsäure für NAD⁺ steht; der Weg zu NAD⁺ hat viele Stufen Quelle 3Im ORY-Katalog als Laborwert: Tryptophan
Vitamin B6 — Als Pyridoxalphosphat Cofaktor eines Schritts im Kynurenin-Weg; ist wenig davon da, stockt der Weg Quelle 3Im ORY-Katalog als Laborwert: Vitamin B6
Eisen — Als Häm-Eisen Cofaktor des Enzyms, das den Ring des Tryptophans öffnet; damit beginnt der lange Weg Quelle 3Im ORY-Katalog als Laborwert: Eisen
Glutamin — Liefert der NAD-Synthetase die Amidgruppe; damit wird NAD⁺ fertig Quelle 2Im ORY-Katalog als Laborwert: Glutamin
Magnesium — Bildet mit ATP den Komplex, den NMNAT und NAD-Kinase umsetzen; ohne ihn laufen beide Schritte nicht Quelle 5, 2Im ORY-Katalog als Laborwert: Magnesium
PRPP — Liefert NAPRT, NAMPT und QPRT den Zucker-Phosphat-Teil des Moleküls und wird von allen drei Wegen gebraucht Quelle 2

Was auf diesen Weg einwirkt

Entzündungssignale — Interferon-γ, TNF und bakterielles LPS lassen viele Zellen das Enzym IDO stärker bilden. Dann läuft mehr Tryptophan in den Kynurenin-Weg, an dessen Ende dieser Weg beginnt. Quelle 6, 3

Quellen

Covarrubias AJ, Perrone R et al. NAD(+) metabolism and its roles in cellular processes during ageing. Nat Rev Mol Cell Biol 2021 · PubMed 33353981
Chini CCS, Zeidler JD et al. Evolving concepts in NAD(+) metabolism. Cell Metab 2021 · PubMed 33930322
Badawy AA. Kynurenine Pathway of Tryptophan Metabolism: Regulatory and Functional Aspects. Int J Tryptophan Res 2017 · PubMed 28469468
Oka SI, Titus AS et al. Molecular properties and regulation of NAD(+) kinase (NADK). Redox Biol 2023 · PubMed 36512915
de Baaij JH, Hoenderop JG, Bindels RJ. Magnesium in man: implications for health and disease. Physiol Rev 2015 · PubMed 25540137
Munn DH, Mellor AL. Indoleamine 2,3 dioxygenase and metabolic control of immune responses. Trends Immunol 2013 · PubMed 23103127
Bogan KL, Brenner C. Nicotinic acid, nicotinamide, and nicotinamide riboside: a molecular evaluation of NAD+ precursor vitamins in human nutrition. Annu Rev Nutr 2008 · PubMed 18429699

Ganzer Weg: NAD⁺