Estradiol (E2): der Weg im Körper

Estradiol (E2) ist Teil des Weges „Estradiol“. Diese Seite zeigt den ganzen Weg; die Station von Estradiol (E2) ist hervorgehoben.

Hier steht dieser Laborwert: Estradiol im Blut — gebunden an SHBG. Im Blut ist Estradiol größtenteils an SHBG und an Albumin gebunden. Nur der ungebundene Anteil tritt in die Zellen über. Quelle 3

Kurz erklärt

Estradiol ist das wichtigste Östrogen, ein Steroidhormon aus Cholesterin. Die Aromatase bildet es aus Testosteron; in der Zelle bindet es an den Östrogen-Rezeptor, der mitbestimmt, welche Gene abgelesen werden.

13 Stationen · 7 Quellen

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Der Weg Schritt für Schritt

Cholesterin → Pregnenolon CYP11A1 · NADPH, Sauerstoff Das Enzym CYP11A1 kürzt die Seitenkette des Cholesterins. Dafür braucht es Sauerstoff und Elektronen, die aus NADPH stammen. Quelle 1
Pregnenolon → DHEA CYP17A1 · NADPH, Cytochrom b5 CYP17A1 hängt zuerst eine OH-Gruppe an und trennt dann zwei Kohlenstoffatome ab. So entsteht DHEA, eine Vorstufe der Geschlechtshormone. Quelle 1
DHEA → Androstendion 3β-HSD · NAD⁺ Die 3β-Hydroxysteroid-Dehydrogenase baut DHEA um und verschiebt dabei eine Doppelbindung im Ringgerüst. Quelle 1
Androstendion → Testosteron 17β-HSD · NADPH Eine 17β-Hydroxysteroid-Dehydrogenase macht aus Androstendion Testosteron. Beide Stoffe sind die unmittelbaren Vorstufen der Östrogene. Quelle 1
Testosteron → Estradiol Aromatase (CYP19A1) · NADPH, Sauerstoff Die Aromatase (CYP19A1) trennt ein Kohlenstoffatom ab und macht aus dem ersten Ring einen aromatischen Ring. Aus Testosteron entsteht so Estradiol, aus Androstendion Estron. Quelle 2, 1
Estradiol im Blut → Östrogen-Rezeptor In der Zelle bindet Estradiol an einen Östrogen-Rezeptor. Zwei Rezeptoren lagern sich zu einem Paar zusammen und binden an bestimmte Abschnitte der DNA. Quelle 4
Östrogen-Rezeptor → Ablesen von Genen Zusammen mit weiteren Eiweißen bestimmt der Rezeptor mit, wie stark einzelne Gene abgelesen werden. Welche Gene das sind, hängt vom Gewebe ab. Quelle 4
Estradiol im Blut → Estron 17β-HSD Typ 2 · NAD⁺ Eine 17β-Hydroxysteroid-Dehydrogenase wandelt Estradiol in Estron um. Die Reaktion läuft in beide Richtungen; das Gewebe bestimmt, welche überwiegt. Quelle 1, 5
Estron → 2-Hydroxyestron CYP1A1, CYP1B1 · NADPH Enzyme der Cytochrom-P450-Familie, vor allem CYP1A1 und CYP1B1, hängen eine OH-Gruppe an den aromatischen Ring. Quelle 5
2-Hydroxyestron → 2-Methoxyestron COMT · SAM, Magnesium Die Catechol-O-Methyltransferase (COMT) hängt eine Methylgruppe an. Diese stammt von SAM, dem Methylgruppen-Spender der Zelle. Quelle 5
2-Methoxyestron → Konjugate UGT, SULT Transferasen koppeln die Abbauprodukte an Glucuronsäure oder Sulfat. Wasserlöslich geworden, verlassen sie den Körper über Urin und Galle. Quelle 5

Cofaktoren dieses Weges

NADPH — Elektronenspender für CYP11A1, CYP17A1 und die Aromatase Quelle 1, 2
Eisen — Zentralatom des Häms in den beteiligten Cytochrom-P450-Enzymen Quelle 1Im ORY-Katalog als Laborwert: Eisen
NAD⁺ — Nimmt bei der 3β-HSD und der 17β-HSD Typ 2 Wasserstoff auf Quelle 1Im ORY-Katalog als Laborwert: NAD⁺ (Nicotinamidadenindinukleotid)
SAM (aus Methionin) — Methylgruppen-Spender der COMT beim Umbau der Catechol-Östrogene Quelle 5Im ORY-Katalog als Laborwert: Methionin
Magnesium — Ion im aktiven Zentrum der COMT, die Catechol-Östrogene methyliert Quelle 5Im ORY-Katalog als Laborwert: Magnesium
Zink — Hält die beiden Zinkfinger im DNA-bindenden Teil des Östrogen-Rezeptors in Form Quelle 7Im ORY-Katalog als Laborwert: Zink

Was auf diesen Weg einwirkt

Aromatasehemmer — Anastrozol lagert sich an die Aromatase an und blockiert sie; dadurch bildet der Körper weniger Estradiol. Die vorangehenden Schritte des Weges bleiben davon unberührt. Quelle 6

Quellen

Miller WL, Auchus RJ. The molecular biology, biochemistry, and physiology of human steroidogenesis and its disorders. Endocr Rev 2011 · PubMed 21051590
Simpson ER, Mahendroo MS, Means GD et al. Aromatase cytochrome P450, the enzyme responsible for estrogen biosynthesis. Endocr Rev 1994 · PubMed 8076586
Hammond GL. Plasma steroid-binding proteins: primary gatekeepers of steroid hormone action. J Endocrinol 2016 · PubMed 27113851
Heldring N, Pike A, Andersson S et al. Estrogen receptors: how do they signal and what are their targets. Physiol Rev 2007 · PubMed 17615392
Thomas MP, Potter BV. The structural biology of oestrogen metabolism. J Steroid Biochem Mol Biol 2013 · PubMed 23291110
Cuzick J. Anastrozole. Drugs Today (Barc) 2005 · PubMed 16034487
Arao Y, Korach KS. The physiological role of estrogen receptor functional domains. Essays Biochem 2021 · PubMed 34028522

Ganzer Weg: Estradiol