Testosteron: der Weg im Körper

Diese Seite zeigt den biochemischen Weg hinter dem Laborwert Testosteron: welche Stationen aufeinander folgen, welche Enzyme den Schritt machen und welche Cofaktoren sie dafür brauchen. Jede Aussage hat eine Quelle. Die Seite beschreibt allgemeines Lehrbuchwissen und sagt nichts über einen einzelnen Menschen.

Kurz erklärt

Testosteron ist das wichtigste Androgen, ein Steroidhormon aus Cholesterin. Die Leydig-Zellen des Hodens bilden es; in der Zelle bindet es an den Androgen-Rezeptor, der mitbestimmt, welche Gene abgelesen werden.

13 Stationen · 6 Quellen

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Der Weg Schritt für Schritt

Cholesterin → Pregnenolon CYP11A1 · StAR-Transport Das Eiweiß StAR schleust Cholesterin in das Mitochondrium. Dort trennt das Enzym CYP11A1 ein Stück der Seitenkette ab; es entsteht Pregnenolon, die gemeinsame Vorstufe aller Steroidhormone. Quelle 1
Pregnenolon → DHEA CYP17A1 CYP17A1 arbeitet in zwei Schritten: Erst hängt es eine OH-Gruppe an, dann trennt es zwei Kohlenstoff-Atome ab. So entsteht DHEA. Quelle 1
DHEA → Androstendion 3-beta-HSD · NAD+ Das Enzym 3-beta-HSD baut die OH-Gruppe zu einer Keto-Gruppe um und verschiebt eine Doppelbindung im Ringgerüst. Quelle 1
Androstendion → Testosteron 17-beta-HSD3 · NADPH 17-beta-HSD3 macht aus der Keto-Gruppe an Position 17 eine OH-Gruppe. Damit ist Testosteron fertig und tritt aus der Zelle ins Blut über. Quelle 1, 2
Testosteron im Blut → Abbau in der Leber Leber-Enzyme Die Leber baut Testosteron zu Androsteron und Etiocholanolon um und koppelt diese an Glukuronsäure. In dieser wasserlöslichen Form verlässt es den Körper über den Urin. Quelle 1
Testosteron im Blut → Freies Testosteron · SHBG löst sich SHBG hält Testosteron fest und gibt es nur langsam ab. Es wirkt damit wie ein Puffer zwischen der Bildung im Hoden und der Aufnahme in die Zelle. Quelle 3
Freies Testosteron → DHT 5-alpha-Reduktase · NADPH Die 5-alpha-Reduktase macht aus Testosteron Dihydrotestosteron. DHT bindet fester an den Androgen-Rezeptor und hält das Signal dort länger aufrecht. Quelle 1
Freies Testosteron → Estradiol Aromatase (CYP19A1) Die Aromatase wandelt einen kleinen Teil des Testosterons in Estradiol um. Sie sitzt unter anderem im Fettgewebe, im Gehirn und im Hoden selbst. Quelle 1
Freies Testosteron → Androgen-Rezeptor Testosteron und DHT binden im Zellinneren an denselben Rezeptor. Der beladene Rezeptor wandert daraufhin in den Zellkern. Quelle 1
Androgen-Rezeptor → Ablesen von Genen Im Zellkern setzt sich der Rezeptor an bestimmte Abschnitte der DNA und regelt dort, welche Eiweiße die Zelle bildet. Quelle 1

Cofaktoren dieses Weges

NADPH — Elektronenspender für CYP11A1, CYP17A1, 17-beta-HSD3 und die 5-alpha-Reduktase Quelle 1
Eisen — Zentralatom des Häms in den Cytochrom-P450-Enzymen dieses Weges Quelle 1Im ORY-Katalog als Laborwert: Eisen
NAD⁺ — Nimmt bei der 3-beta-HSD Wasserstoff auf Quelle 1Im ORY-Katalog als Laborwert: NAD⁺ (Nicotinamidadenindinukleotid)
Zink — Hält die beiden Zinkfinger im DNA-bindenden Teil des Androgen-Rezeptors in Form Quelle 6Im ORY-Katalog als Laborwert: Zink

Was auf diesen Weg einwirkt

Finasterid — Finasterid hemmt die 5-alpha-Reduktase vom Typ II. Weniger Testosteron wird dadurch zu DHT umgebaut; dieser Mechanismus ist pharmakologisch beschrieben. Quelle 4
Anastrozol — Anastrozol blockiert die Aromatase. Der Umbau von Testosteron zu Estradiol nimmt dadurch ab; auch dieser Mechanismus ist pharmakologisch beschrieben. Quelle 5

Quellen

Miller WL, Auchus RJ. The molecular biology, biochemistry, and physiology of human steroidogenesis and its disorders. Endocr Rev 2011 · PubMed 21051590
Zirkin BR, Papadopoulos V. Leydig cells: formation, function, and regulation. Biol Reprod 2018 · PubMed 29566165
Hammond GL. Plasma steroid-binding proteins: primary gatekeepers of steroid hormone action. J Endocrinol 2016 · PubMed 27113851
Yim E, Nole KL, Tosti A. 5alpha-Reductase inhibitors in androgenetic alopecia. Curr Opin Endocrinol Diabetes Obes 2014 · PubMed 25268732
Kelly CM, Buzdar AU. Anastrozole. Expert Opin Drug Saf 2010 · PubMed 20923259
Davey RA, Grossmann M. Androgen Receptor Structure, Function and Biology: From Bench to Bedside. Clin Biochem Rev 2016 · PubMed 27057074