GOT (AST, Aspartat-Aminotransferase): der Weg im Körper

GOT (AST, Aspartat-Aminotransferase) ist Teil des Weges „Leberwerte“. Diese Seite zeigt den ganzen Weg; die Station von GOT (AST, Aspartat-Aminotransferase) ist hervorgehoben.

Hier steht dieser Laborwert: GOT (AST) — Aspartat-Aminotransferase. GOT kommt in Leber, Herzmuskel und Skelettmuskel vor, im Zellplasma und in den Mitochondrien. Sie überträgt die Aminogruppe von Aspartat auf α-Ketoglutarat. Im Blut stammt sie deshalb nicht nur aus der Leber. Quelle 1, 4

Kurz erklärt

Leberwerte sind Enzyme, deren Aktivität im Blut gemessen wird: GPT, GOT, LDH, γGT, alkalische Phosphatase und Cholinesterase. Sie arbeiten im Zellinneren, an der Zellmembran oder im Plasma und gelangen beim laufenden Zellumsatz ins Blut.

17 Stationen · 10 Quellen

Grafik seitlich wischen

Der Weg Schritt für Schritt

An jeder Station steht, was der Stoff dort tut. Drei Zeichen: ↑ liefert — baut auf oder stellt bereit · ↓ zehrt — hemmt, verbraucht oder entzieht · ↕ beides, je nach Menge. Dahinter steht, worauf die Aussage beruht: gesicherte Physiologie, in Studien beobachtet oder umstritten. Die Zeichen bewerten nicht; sie benennen die Richtung.

Alanin → Pyruvat GPT · Vitamin B6 (PLP) Aus Alanin entsteht durch GPT Pyruvat. In der Leber dient es als Ausgangsstoff für neue Glucose oder wird im Mitochondrium zur Energiegewinnung abgebaut. Quelle 3, 5↕ beides, je nach Menge Pyruvat ist eine Weiche: In der Leber geht es in die Zuckerneubildung, im Mitochondrium in den Citratzyklus, und über LDH kann es zu Laktat werden. Welcher Weg läuft, hängt vom Bedarf der Zelle ab. gesicherte Physiologie Quelle 5
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Staut sich Pyruvat, weil das Mitochondrium nicht nachkommt, setzt LDH mehr davon zu Laktat um.

zu wenig — Ist wenig Pyruvat da, steht weniger Ausgangsstoff für neue Glucose und für den Citratzyklus bereit.

gesicherte Physiologie · Quelle 5
Aspartat → Oxalacetat GOT · Vitamin B6 (PLP) Oxalacetat ist ein Zwischenstoff des Citratzyklus. In der Leber ist es zugleich Ausgangspunkt der Zuckerneubildung. Quelle 4, 5↑ liefert Oxalacetat nimmt im Citratzyklus Acetyl-CoA auf und hält den Kreis in Gang; in der Leber liefert es das Gerüst für neue Glucose. gesicherte Physiologie Quelle 4, 5
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Steht viel Oxalacetat bereit, kann der Citratzyklus mehr Acetyl-CoA aufnehmen, und die Leber kann mehr Glucose bilden.

zu wenig — Ist wenig Oxalacetat da, nimmt der Citratzyklus weniger Acetyl-CoA auf.

gesicherte Physiologie · Quelle 4, 5
Pyruvat → Laktat LDH · NADH Laktat entsteht, wenn LDH Pyruvat mit NADH umsetzt. Es verlässt die Zelle und wird in Leber, Herz und Muskeln wieder verwertet. Quelle 5↑ liefert Laktat ist kein Abfall, sondern ein Brennstoff: Herz und Muskeln verbrennen es, die Leber baut daraus neue Glucose. So verteilt das Blut Energie zwischen den Geweben. gesicherte Physiologie Quelle 5
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Bildet sich mehr Laktat, als Leber und Muskeln abnehmen, steigt es im Blut an; das zeigt sich nach starker Belastung.

zu wenig — Entsteht wenig Laktat, läuft der Abbau von Pyruvat überwiegend im Mitochondrium weiter.

gesicherte Physiologie · Quelle 5
Glutathion → Cysteinylglycin γGT Nach der Spaltung bleibt Cysteinylglycin übrig. Dipeptidasen trennen es in Cystein und Glycin, die die Zellen wieder aufnehmen. Quelle 6↑ liefert Cysteinylglycin liefert nach der Spaltung Cystein und Glycin, zwei der drei Bausteine von Glutathion. Die Zelle baut daraus neues Glutathion auf. gesicherte Physiologie Quelle 6
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Entsteht viel Cysteinylglycin, steht den Zellen mehr Cystein zur Verfügung.

zu wenig — Entsteht wenig, kommt über diesen Weg wenig Cystein in die Zellen zurück.

gesicherte Physiologie · Quelle 6
Pyrophosphat → Phosphat AP · Zink, Magnesium Durch die Spaltung wird anorganisches Phosphat frei. Im Knochen verbindet es sich mit Calcium zu den Kristallen, die ihn hart machen. Quelle 7↑ liefert Freies Phosphat liefert zusammen mit Calcium das Mineral des Knochens. gesicherte Physiologie Quelle 7
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Wird viel Phosphat frei, kann sich am Ort mehr Calciumphosphat bilden.

zu wenig — Wird wenig Phosphat frei, lagert sich im Knochen langsamer Mineral ein.

gesicherte Physiologie · Quelle 7
Cholinester → Cholin CHE Bei der Spaltung bleiben Cholin und der Säureteil übrig. An den Bindestellen für Acetylcholin wirken diese Spaltstücke kaum noch. Quelle 8↓ zehrt Mit der Spaltung endet die Wirkung des Cholinesters. Wie schnell das geschieht, bestimmt die Aktivität der Cholinesterase im Blut. gesicherte Physiologie Quelle 8
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Wird viel gespalten, endet die Wirkung des Cholinesters rasch.

zu wenig — Wird wenig gespalten, entsteht wenig Cholin, und der Cholinester bleibt länger wirksam.

gesicherte Physiologie · Quelle 8

Weitere Stationen

GPT (ALT) — Alanin-Aminotransferase GPT sitzt im Zellplasma der Leberzellen, in viel kleinerer Menge auch in Muskel und Niere. Sie überträgt die Aminogruppe von Alanin auf α-Ketoglutarat. Ins Blut gelangt sie, wenn Leberzellen sich erneuern oder ihre Hülle durchlässig wird. Quelle 1, 3↑ liefert GPT macht in der Leber aus Alanin Pyruvat und liefert so einen Baustein für neue Glucose; den Stickstoff reicht sie als Glutamat weiter. So verwertet die Leber Alanin, das Muskeln beim Fasten abgeben. gesicherte Physiologie Quelle 3, 1
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Geben viele Leberzellen ihren Inhalt ab, steigt die GPT-Aktivität im Blut. Weil das Enzym vor allem in der Leber sitzt, spiegelt der Anstieg vor allem Vorgänge dort; aus dem Blut verschwindet es erst im Lauf von Tagen.

zu wenig — Ist wenig GPT im Blut, geben nur wenige Leberzellen Enzym ab. In der Zelle arbeitet GPT nur mit gebundenem PLP, der aktiven Form von Vitamin B6.

gesicherte Physiologie · Quelle 1, 9
Forschungsfeld — Die GPT-Aktivität im Blut ist Gegenstand klinischer Leitlinien zu Erkrankungen der Leber. Quelle 2
GOT (AST) — Aspartat-Aminotransferase GOT kommt in Leber, Herzmuskel und Skelettmuskel vor, im Zellplasma und in den Mitochondrien. Sie überträgt die Aminogruppe von Aspartat auf α-Ketoglutarat. Im Blut stammt sie deshalb nicht nur aus der Leber. Quelle 1, 4↕ beides, je nach Menge GOT arbeitet in beide Richtungen: Sie bildet Oxalacetat für Citratzyklus und Zuckerneubildung oder Aspartat für den Malat-Aspartat-Shuttle. Welche Richtung läuft, bestimmt das Angebot an beiden Seiten. gesicherte Physiologie Quelle 4
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Geben Leber-, Herz- oder Skelettmuskelzellen vermehrt Inhalt ab, steigt GOT im Blut; auch kräftige Muskelarbeit trägt bei. Aus dem Blut verschwindet GOT schneller als GPT.

zu wenig — Ist wenig GOT im Blut, geben wenige Zellen Enzym ab. In der Zelle arbeitet GOT nur mit gebundenem PLP, der aktiven Form von Vitamin B6.

gesicherte Physiologie · Quelle 1, 9
Alanin — kommt aus dem Muskel Muskeln geben beim Fasten und bei Belastung Stickstoff in Form von Alanin ins Blut ab. Die Leber nimmt es auf. Dieser Kreislauf heißt Glucose-Alanin-Zyklus. Quelle 3↑ liefert Alanin liefert der Leber Kohlenstoff für neue Glucose und Stickstoff, den sie in Harnstoff überführt. So gelangt Stickstoff aus dem Muskel in einer ungiftigen Form zur Leber. gesicherte Physiologie Quelle 3
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Kommt viel Alanin an, etwa bei langem Fasten oder Muskelarbeit, setzt die Leber mehr davon über GPT um und bildet mehr Glucose daraus.

zu wenig — Kommt wenig Alanin an, trägt dieser Weg wenig zur Glucose bei; die Leber nutzt dann vor allem andere Ausgangsstoffe wie Laktat.

gesicherte Physiologie · Quelle 3, 5
Aspartat — Aminosäure Aspartat ist eine Aminosäure, die in fast jeder Zelle vorkommt. GOT verschiebt ihre Aminogruppe auf α-Ketoglutarat; dabei entstehen Oxalacetat und Glutamat. Quelle 4↑ liefert Aspartat liefert die Aminogruppe, die GOT weiterreicht, und ist Teil des Malat-Aspartat-Shuttles. Über ihn bringt die Zelle Wasserstoff aus dem Zellplasma in die Mitochondrien. gesicherte Physiologie Quelle 4
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Ist reichlich Aspartat da, bildet GOT mehr Oxalacetat und Glutamat, solange genug α-Ketoglutarat bereitsteht.

zu wenig — Ist wenig Aspartat da, läuft der Malat-Aspartat-Shuttle langsamer, und weniger Wasserstoff aus dem Zellplasma erreicht die Atmungskette.

gesicherte Physiologie · Quelle 4
LDH — Laktatdehydrogenase LDH kommt im Zellplasma fast aller Zellen vor, besonders in roten Blutzellen, Muskeln, Herz und Leber. Sie wandelt Pyruvat in Laktat um und zurück. Im Blut stammt ihre Aktivität deshalb aus vielen Geweben. Quelle 5↕ beides, je nach Menge LDH arbeitet in beide Richtungen: Bei wenig Sauerstoff macht sie aus Pyruvat Laktat und gewinnt dabei NAD⁺ zurück, damit die Glykolyse weiterläuft; in Leber und Herz wird Laktat wieder zu Pyruvat. gesicherte Physiologie Quelle 5
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Geben viele Zellen ihren Inhalt ab, steigt die LDH-Aktivität im Blut; weil fast jedes Gewebe LDH enthält, zeigt sie nicht, woher sie stammt. Fresszellen der Leber nehmen das Enzym aus dem Blut wieder auf.

zu wenig — Ist wenig LDH im Blut, geben wenige Zellen Enzym ab. Die Laktatbildung in der Zelle hängt nicht vom Blutwert ab, sondern vom Enzym, das jede Zelle selbst bildet.

gesicherte Physiologie · Quelle 5, 10
γGT — Gamma-Glutamyltransferase γGT sitzt an der Außenseite der Zellmembran, besonders in Gallenwegen, Leber, Niere und Bauchspeicheldrüse. Sie spaltet Glutathion außerhalb der Zelle. Ihre Bildung in der Leber kann durch Alkohol und manche Arzneimittel angeregt werden. Quelle 6, 1↑ liefert γGT zerlegt Glutathion außerhalb der Zelle und liefert so Cystein zurück, das die Zelle für neues Glutathion braucht. Den Glutamylrest überträgt sie auf andere Aminosäuren oder auf Wasser. gesicherte Physiologie Quelle 6
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Bildet die Leber mehr γGT oder staut sich Galle, gelangt mehr Enzym von den Membranen ins Blut. Der Anstieg zeigt dann eine angeregte Enzymbildung oder einen gestörten Gallenfluss an.

zu wenig — Ist wenig γGT im Blut, wird das Enzym weder vermehrt gebildet noch vermehrt von den Membranen gelöst.

gesicherte Physiologie · Quelle 6, 1
Forschungsfeld — Die γGT-Aktivität im Blut wird bei Erkrankungen der Leber und der Gallenwege untersucht. Quelle 2
Glutathion — außerhalb der Zelle Glutathion besteht aus Glutamat, Cystein und Glycin. Zellen geben es nach außen ab, etwa in Galle und Harn. Dort wird es von γGT zerlegt. Quelle 6↑ liefert Außerhalb der Zelle ist Glutathion ein Vorrat an Cystein. Über γGT und Dipeptidasen kommen seine Bausteine wieder in die Zellen. gesicherte Physiologie Quelle 6
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Ist viel Glutathion außerhalb der Zellen, hat γGT mehr Ausgangsstoff, und mehr Cystein wird zurückgewonnen.

zu wenig — Ist außerhalb wenig Glutathion da, kommt über diesen Weg wenig Cystein zurück; die Zelle ist dann stärker auf Cystein aus dem Blut angewiesen.

gesicherte Physiologie · Quelle 6
AP — Alkalische Phosphatase Die alkalische Phosphatase sitzt an Zellmembranen in Leber und Gallenwegen, Knochen, Darm und Plazenta. Sie arbeitet am besten in leicht basischer Umgebung und braucht Zink und Magnesium. Im Blut stammt sie vor allem aus Leber und Knochen. Quelle 7, 1↑ liefert AP spaltet Phosphatgruppen ab, etwa vom Pyrophosphat und vom PLP. Im Knochen entfernt sie so einen Hemmstoff der Mineralisierung und liefert Phosphat; PLP macht sie für die Aufnahme in Zellen passend. gesicherte Physiologie Quelle 7
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Bildet der Knochen mehr AP, etwa im Wachstum, oder staut sich Galle, gelangt mehr Enzym ins Blut. Welche Quelle beiträgt, lässt sich über die Unterformen trennen.

zu wenig — Ist die AP-Aktivität gering, wird weniger Pyrophosphat abgebaut; in Knochen und Zähnen lagert sich dann langsamer Mineral ein.

gesicherte Physiologie · Quelle 7, 1
Pyrophosphat — und andere Phosphatester Pyrophosphat besteht aus zwei verbundenen Phosphatgruppen. Es hemmt die Bildung von Kristallen aus Calcium und Phosphat. Quelle 7↓ zehrt Pyrophosphat bremst die Einlagerung von Calciumphosphat. So entsteht Mineral vor allem dort, wo AP den Hemmstoff abbaut. gesicherte Physiologie Quelle 7
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Staut sich Pyrophosphat, weil wenig AP es spaltet, wird die Mineralisierung von Knochen und Zähnen gebremst.

zu wenig — Ist wenig Pyrophosphat da, fehlt die Bremse, und Calciumphosphat kann sich leichter ablagern.

gesicherte Physiologie · Quelle 7
CHE — Cholinesterase aus der Leber Die Cholinesterase im Blut, genauer Butyrylcholinesterase, bildet die Leber und gibt sie ins Plasma ab. Sie ist nicht dieselbe wie die Acetylcholinesterase an den Nervenenden. Ihre Menge folgt der Eiweißbildung der Leber. Quelle 8↓ zehrt Die Cholinesterase spaltet im Blut Cholinester wie das Narkosemittel Succinylcholin. So fängt sie solche Stoffe ab, bevor sie an Nervenenden und Muskeln wirken. gesicherte Physiologie Quelle 8
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Bildet die Leber viel Eiweiß, ist auch mehr Cholinesterase im Blut; sie spaltet Cholinester dann entsprechend rascher.

zu wenig — Bildet die Leber weniger Eiweiß oder ist das Enzym durch eine erbliche Variante wenig aktiv, wird Succinylcholin langsamer gespalten und wirkt länger.

gesicherte Physiologie · Quelle 8
Cholinester — z. B. Succinylcholin Cholinester sind Verbindungen aus Cholin und einer Säure. Dazu gehören Arzneistoffe wie Succinylcholin und manche örtlichen Betäubungsmittel. Quelle 8↓ zehrt Succinylcholin besetzt an der Muskelfaser die Bindestellen für Acetylcholin. Solange es nicht gespalten ist, bleibt der Muskel erschlafft. gesicherte Physiologie Quelle 8
⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

zu viel — Kommt mehr Cholinester an, als die Cholinesterase spalten kann, bleibt mehr davon wirksam.

zu wenig — Kommt wenig Cholinester an, hat die Cholinesterase wenig zu tun; ihre Aktivität im Blut ändert sich dadurch nicht.

gesicherte Physiologie · Quelle 8

Cofaktoren dieses Weges

Vitamin B6 (PLP) — Cofaktor von GPT und GOT; als PLP gebunden trägt er die Aminogruppe von einem Partner zum anderen Quelle 9Im ORY-Katalog als Laborwert: Vitamin B6
α-Ketoglutarat — Nimmt bei GPT und GOT die Aminogruppe auf und wird dabei zu Glutamat Quelle 3, 4Im ORY-Katalog als Laborwert: Alpha-Ketoglutarat (2-Oxoglutarat)
NADH und NAD⁺ — Partner der LDH: beim Umbau von Pyruvat zu Laktat wird NADH zu NAD⁺, das die Glykolyse weiterlaufen lässt Quelle 5Im ORY-Katalog als Laborwert: NAD⁺ (Nicotinamidadenindinukleotid)
Zink — Sitzt im aktiven Zentrum der alkalischen Phosphatase; ohne Zink spaltet sie keine Phosphatgruppen ab Quelle 7Im ORY-Katalog als Laborwert: Zink
Magnesium — Drittes Metall-Ion im aktiven Zentrum der alkalischen Phosphatase neben zwei Zink-Ionen Quelle 7Im ORY-Katalog als Laborwert: Magnesium
Glutathion — Ausgangsstoff der γGT; aus ihm gewinnt sie außerhalb der Zelle Cystein für die Zellen zurück Quelle 6Im ORY-Katalog als Laborwert: Glutathion (GSH)

Quellen

Giannini EG, Testa R, Savarino V. Liver enzyme alteration: a guide for clinicians. CMAJ 2005 · PubMed 15684121
Kwo PY, Cohen SM, Lim JK. ACG Clinical Guideline: Evaluation of Abnormal Liver Chemistries. Am J Gastroenterol 2017 · PubMed 27995906
Felig P. The glucose-alanine cycle. Metabolism 1973 · PubMed 4567003
Borst P. The malate-aspartate shuttle (Borst cycle): How it started and developed into a major metabolic pathway. IUBMB Life 2020 · PubMed 32916028
Adeva-Andany M, López-Ojén M, Funcasta-Calderón R et al. Comprehensive review on lactate metabolism in human health. Mitochondrion 2014 · PubMed 24929216
Whitfield JB. Gamma glutamyl transferase. Crit Rev Clin Lab Sci 2001 · PubMed 11563810
Millán JL. Alkaline Phosphatases: Structure, substrate specificity and functional relatedness to other members of a large superfamily of enzymes. Purinergic Signal 2006 · PubMed 18404473
Lockridge O. Review of human butyrylcholinesterase structure, function, genetic variants, history of use in the clinic, and potential therapeutic uses. Pharmacol Ther 2015 · PubMed 25448037
Percudani R, Peracchi A. A genomic overview of pyridoxal-phosphate-dependent enzymes. EMBO Rep 2003 · PubMed 12949584
Smit MJ, Duursma AM, Bouma JM et al. Receptor-mediated endocytosis of lactate dehydrogenase M4 by liver macrophages: a mechanism for elimination of enzymes from plasma. J Biol Chem 1987 · PubMed 2820961

Ganzer Weg: Leberwerte