D-Arabinitol: der Weg im Körper

D-Arabinitol ist Teil des Weges „Candida“. Diese Seite zeigt den ganzen Weg; die Station von D-Arabinitol ist hervorgehoben.

Hier steht dieser Laborwert: D-Arabinitol — Zuckeralkohol der Hefe. Candida-Hefen bilden aus Glukose über den Pentosephosphatweg den Zuckeralkohol D-Arabinitol und geben ihn großteils nach außen ab. Er gelangt ins Blut und über die Nieren in den Urin; der Körper selbst bildet vor allem L-Arabinitol. Quelle 10, 12

Kurz erklärt

Candida albicans ist ein Hefepilz, der bei vielen Menschen auf Schleimhäuten und im Darm vorkommt. Er kann von runden Hefezellen zu Fäden wechseln und bildet dabei das Peptid Candidalysin, auf das Schleimhaut- und Abwehrzellen reagieren. Die Abwehr erkennt ihn am β-Glucan.

Der Weg Schritt für Schritt

An jeder Station steht, was der Stoff dort tut. Drei Zeichen: ↑ liefert — baut auf oder stellt bereit · ↓ zehrt — hemmt, verbraucht oder entzieht · ↕ beides, je nach Menge. Dahinter steht, worauf die Aussage beruht: gesicherte Physiologie, in Studien beobachtet oder umstritten. Die Zeichen bewerten nicht; sie benennen die Richtung.

1. Candida als Hefezelle → Hyphe · cAMP-PKA-Signalweg Wärme, pH-Wert und bestimmte Nährstoffe schalten über den cAMP-Signalweg ein Programm an: Die Zelle wächst zu langen Fäden aus und bildet Haftmoleküle wie Als3 an ihrer Oberfläche. In dieser Form kann er in Schleimhaut eindringen. Quelle 1, 2↓ zehrt Die Fäden haften mit Als3 an Schleimhautzellen und dringen zwischen und in sie ein; zugleich ist ihr β-Glucan stärker verdeckt. Nur in der Fadenform entsteht Candidalysin. in Studien beobachtet Quelle 2, 1, 3
   ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

   zu viel — Wachsen viele Zellen als Fäden, entsteht mehr Candidalysin, und die Schleimhaut schaltet ihr Alarmprogramm an; ihre Botenstoffe locken dann Neutrophile an.

   zu wenig — Wachsen wenige Fäden aus, bleibt Candida überwiegend in der Hefeform; im Tiermodell dringen Stämme, die keine Fäden bilden können, kaum in Gewebe ein.

   in Studien beobachtet · Quelle 2, 3, 1

2. Hyphe → Ece1-Protein In der Fadenform liest der Pilz das Gen ECE1 ab. Das Eiweiß besteht aus acht hintereinander liegenden Abschnitten. Es ist die Vorstufe von Candidalysin. Quelle 3, 4↑ liefert Ece1 ist das Vorläufereiweiß: Erst wenn Kex2 es zerschneidet, wird der dritte Abschnitt als Candidalysin frei. In Zellkultur schädigt von den acht Abschnitten nur dieser die Membran. in Studien beobachtet Quelle 3, 4
   ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

   zu viel — Wird viel Ece1 gebildet, steht mehr Vorläufer für Candidalysin bereit; wie viel davon frei wird, bestimmt das Zerschneiden durch Kex2.

   zu wenig — Wird kein Ece1 gebildet, entsteht kein Candidalysin; in Zellkultur und Tiermodell wachsen solche Stämme zwar als Fäden, schädigen die Schleimhaut aber kaum.

   in Studien beobachtet · Quelle 4, 3

3. Ece1-Protein → Candidalysin Kex2-Protease Die Protease Kex2 schneidet das Eiweiß auf. Der dritte Abschnitt ist Candidalysin: ein kleines Peptid, das sich in Zellmembranen einlagert und sie durchlässig macht. Die Menge entscheidet, ob es nur Alarm auslöst oder Zellen schädigt. Quelle 3, 4↕ beides, je nach Menge In kleiner Menge löst Candidalysin in Schleimhautzellen nur das Alarmsignal aus, in größerer macht es die Membran durchlässig: Calcium strömt ein, und die Zelle verliert Inhalt. Die Menge bestimmt, was überwiegt. in Studien beobachtet Quelle 3
   ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

   zu viel — Staut sich viel Candidalysin an der Schleimhaut, werden Zellmembranen durchlässig, und die Zellen gehen zugrunde; in Zellkultur steigt dann die Freisetzung des Enzyms LDH.

   zu wenig — Ist wenig Candidalysin da, bleibt die Membran dicht, und die Schleimhaut schaltet ihr Alarmprogramm kaum an, auch wenn Fäden vorhanden sind.

   in Studien beobachtet · Quelle 3

4. β-Glucan der Zellwand → Dectin-1 Fresszellen tragen mit Dectin-1 eine Empfängerstelle, die genau an β-Glucan bindet. Weitere Rezeptoren erkennen die Mannose-Ketten der Zellwand. So nimmt die Fresszelle den Pilz auf. Quelle 5↑ liefert Dectin-1 übersetzt die Bindung an β-Glucan in ein Signal ins Zellinnere: Sein Bindemotiv wird phosphoryliert und holt die Kinase Syk heran. Darüber nimmt die Fresszelle den Pilz auf und bildet Botenstoffe. in Studien beobachtet Quelle 5
   ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

   zu viel — Werden viele Dectin-1-Rezeptoren besetzt, geben Fresszellen mehr Botenstoffe ab und bilden mehr reaktive Sauerstoffverbindungen.

   zu wenig — Kommt wenig Signal von Dectin-1, nehmen Fresszellen den Pilz schlechter auf; in einigen Tiermodellen ohne Dectin-1 bleibt mehr Candida im Gewebe zurück.

   in Studien beobachtet · Quelle 5

5. Dectin-1 → Syk und CARD9 Syk-Kinase · ATP Nach der Bindung schaltet die Kinase Syk den Signalweg über CARD9 an. Er führt zu Genen, die Botenstoffe der Abwehr hervorbringen. Darüber wird die Th17-Antwort angestoßen. Quelle 5, 2↑ liefert Syk und CARD9 leiten das Signal zum Schalter NF-κB weiter; darüber werden Gene für Botenstoffe wie IL-6, IL-23 und IL-1β abgelesen, die eine Th17-Antwort anstoßen. in Studien beobachtet Quelle 5, 2
   ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

   zu viel — Läuft das Signal über Syk und CARD9 stark, entstehen mehr Botenstoffe, und mehr T-Zellen schlagen den Weg zur Th17-Antwort ein.

   zu wenig — Läuft wenig Signal über CARD9, bilden die Fresszellen weniger Botenstoffe; im Tiermodell ohne CARD9 kommt die Th17-Antwort gegen Candida kaum in Gang.

   in Studien beobachtet · Quelle 5, 2

6. Syk und CARD9 → Botenstoffe Die Zellen geben Zytokine ab. Sie locken weitere Abwehrzellen an und lenken die Antwort der T-Zellen, unter anderem über die Interleukin-17-Achse. Sie rufen vor allem Neutrophile herbei. Quelle 2, 5↑ liefert Die Botenstoffe ziehen Neutrophile an und lenken T-Zellen zur Th17-Antwort; IL-17 bringt Schleimhautzellen dazu, weitere Lockstoffe und abwehrende Peptide abzugeben. in Studien beobachtet Quelle 2, 5
   ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

   zu viel — Werden viele Botenstoffe abgegeben, wandern viele Neutrophile ein; ihre Enzyme und Sauerstoffverbindungen treffen dann auch das umgebende Gewebe.

   zu wenig — Werden wenige Botenstoffe abgegeben, kommen wenige Neutrophile an, und die Th17-Antwort bleibt schwach; im Tiermodell ohne IL-17-Signal halten sich Pilzzellen länger auf der Schleimhaut.

   in Studien beobachtet · Quelle 2, 8

7. Botenstoffe → Neutrophile Zellen Neutrophile Granulozyten folgen den Botenstoffen, nehmen Pilzzellen auf und bauen sie mit Enzymen und reaktiven Sauerstoffverbindungen ab. Dabei bildet die Myeloperoxidase Hypochlorit. Quelle 2, 5↓ zehrt Neutrophile bauen Pilzzellen ab: Die NADPH-Oxidase bildet Superoxid und daraus Wasserstoffperoxid, die Myeloperoxidase setzt es mit Chlorid zu Hypochlorit um. Diese Oxidantien töten aufgenommene Pilzzellen ab. in Studien beobachtet Quelle 8
   ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

   zu viel — Sammeln sich viele Neutrophile, gelangen Oxidantien auch in die Umgebung; Hypochlorit verändert dann Eiweiße des umliegenden Gewebes.

   zu wenig — Kommen wenige Neutrophile an oder arbeitet ihre NADPH-Oxidase langsam, entsteht wenig Hypochlorit, und aufgenommene Pilzzellen überleben länger.

   in Studien beobachtet · Quelle 8

8. Alarm der Epithelzelle → Neutrophile Zellen Neutrophile Granulozyten folgen den Botenstoffen, nehmen Pilzzellen auf und bauen sie mit Enzymen und reaktiven Sauerstoffverbindungen ab. Dabei bildet die Myeloperoxidase Hypochlorit. Quelle 2, 5↓ zehrt Neutrophile bauen Pilzzellen ab: Die NADPH-Oxidase bildet Superoxid und daraus Wasserstoffperoxid, die Myeloperoxidase setzt es mit Chlorid zu Hypochlorit um. Diese Oxidantien töten aufgenommene Pilzzellen ab. in Studien beobachtet Quelle 8
   ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

   zu viel — Sammeln sich viele Neutrophile, gelangen Oxidantien auch in die Umgebung; Hypochlorit verändert dann Eiweiße des umliegenden Gewebes.

   zu wenig — Kommen wenige Neutrophile an oder arbeitet ihre NADPH-Oxidase langsam, entsteht wenig Hypochlorit, und aufgenommene Pilzzellen überleben länger.

   in Studien beobachtet · Quelle 8

9. Candida als Hefezelle → D-Arabinitol Pentosephosphatweg Candida-Hefen bilden aus Glukose über den Pentosephosphatweg den Zuckeralkohol D-Arabinitol und geben ihn großteils nach außen ab. Er gelangt ins Blut und über die Nieren in den Urin; der Körper selbst bildet vor allem L-Arabinitol. Quelle 10, 12↑ liefert Für den Pilz ist D-Arabinitol ein Schutzstoff: Bei Wärme und oxidativem Stress bildet und speichert er mehr davon, so wie Glycerin bei Salzstress. Eine Aufgabe im menschlichen Körper ist nicht bekannt. in Studien beobachtet Quelle 11, 13
   ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

   zu viel — Sind viele stoffwechselaktive Candida-Zellen da, gelangt mehr D-Arabinitol ins Blut, und sein Verhältnis zu L-Arabinitol im Urin verschiebt sich. Filtern die Nieren langsamer, steigen beide Formen im Blut an.

   zu wenig — Sind wenige Hefen aktiv oder gehören sie zu Arten, die kein D-Arabinitol bilden, kommt wenig davon im Urin an; was dort erscheint, ist die kleine Menge, die auch ohne Hefen in Körperflüssigkeiten vorkommt.

   in Studien beobachtet · Quelle 12

   Forschungsfeld — Das Verhältnis von D- zu L-Arabinitol wird in der Forschung zu Candida-Infektionen untersucht. Quelle 12

Weitere Stationen

• Candida als Hefezelle — runde, einzelne Zellen Candida albicans kommt bei vielen Menschen als Hefezelle auf Schleimhäuten und im Darm vor. In dieser Form teilt sich der Pilz durch Knospung. Aus ihr kann die Fadenform auswachsen. Quelle 2, 1↕ beides, je nach Menge Die Hefezelle ist die Ausgangsform: In ihr lebt Candida meist auf der Schleimhaut, ohne sie zu schädigen. Aus ihr wächst bei passenden Signalen die Fadenform aus, die in die Schleimhaut eindringen kann. in Studien beobachtet Quelle 2, 1
  ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

  zu viel — Vermehren sich die Hefezellen stark, liegt an mehr Knospungsstellen β-Glucan offen, und mehr Zellen stehen für den Wechsel zur Fadenform bereit.

  zu wenig — Sind wenige Hefezellen da, wachsen auch wenige zu Fäden aus; die Schleimhaut reagiert dann kaum, denn ihr Alarm springt erst bei größerer Pilzmenge in Fadenform an.

  in Studien beobachtet · Quelle 2

• β-Glucan der Zellwand — Zuckergerüst des Pilzes Die Zellwand des Pilzes besteht aus Chitin, Mannoproteinen und β-Glucan. An Knospungsstellen liegt β-Glucan offen; in der Fadenform ist es stärker verdeckt. Offenes β-Glucan wird leichter erkannt. Quelle 2, 5↑ liefert β-Glucan ist das Erkennungszeichen des Pilzes: Liegt es offen, bindet Dectin-1 und schaltet die Abwehr an. Die Fadenform verdeckt es unter Mannoproteinen und wird so schwächer erkannt. in Studien beobachtet Quelle 2, 5
  ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

  zu viel — Liegt viel β-Glucan offen, binden mehr Dectin-1-Rezeptoren; Fresszellen nehmen die Pilzzellen dann rascher auf und bilden mehr Botenstoffe.

  zu wenig — Ist β-Glucan unter der Mannoprotein-Schicht verdeckt, erkennt Dectin-1 die Zelle schwächer; die Erkennung läuft dann stärker über die Rezeptoren für Mannose.

  in Studien beobachtet · Quelle 5, 2

• Alarm der Epithelzelle — EGFR- und MAPK-Signal Die Schleimhautzelle bemerkt Candidalysin an ihrer Membran und schaltet den Signalweg über EGFR und MAP-Kinasen an. Sie gibt daraufhin eigene Botenstoffe ab. So ruft sie Neutrophile herbei. Quelle 3↑ liefert Über das Alarmsignal gibt die Schleimhautzelle Botenstoffe wie IL-1α, IL-6 und G-CSF ab und ruft Neutrophile herbei. So unterscheidet sie Fäden, die Candidalysin bilden, von Hefezellen auf der Oberfläche. in Studien beobachtet Quelle 3, 2
  ⚖ Wenn das Gleichgewicht kippt

  zu viel — Wird der Alarm stark und lange ausgelöst, geben die Zellen fortlaufend Botenstoffe ab, und es sammeln sich viele Neutrophile in der Schleimhaut.

  zu wenig — Wird wenig Alarm ausgelöst, etwa weil wenig Candidalysin da ist, gibt die Schleimhaut kaum Botenstoffe ab, und Neutrophile werden spärlich gerufen.

  in Studien beobachtet · Quelle 3, 2

Cofaktoren dieses Weges

• cAMP — Botenstoff, der über die Proteinkinase A das Programm zur Fadenbildung anschaltet; ist wenig da, bleibt die Hefeform Quelle 1, 2
• Calcium — Die Protease Kex2, die Candidalysin aus dem Ece1-Protein schneidet, arbeitet calciumabhängig; ohne Calcium ruht sie Quelle 6, 3
• Zink — Wird vom Pilz über das abgegebene Eiweiß Pra1 gebunden und wieder aufgenommen; so holt er sich Zink aus dem Wirt Quelle 7
• ATP — Phosphat-Spender der Kinase Syk, die das Signal von Dectin-1 weitergibt; ohne ATP stockt das Signal Quelle 5
• NADPH — Elektronenlieferant der NADPH-Oxidase, mit der Neutrophile reaktive Sauerstoffverbindungen bilden; daraus wird Superoxid Quelle 8
• Eisen — Zentralatom im Häm der Myeloperoxidase, eines Enzyms der neutrophilen Zellen; ohne Häm bildet sie kein Hypochlorit Quelle 9Im ORY-Katalog als Laborwert: Eisen

Quellen

1. Whiteway M, Bachewich C. Morphogenesis in Candida albicans. Annu Rev Microbiol 2007 · PubMed 17506678
2. Gow NA, van de Veerdonk FL, Brown AJ, Netea MG. Candida albicans morphogenesis and host defence: discriminating invasion from colonization. Nat Rev Microbiol 2011 · PubMed 22158429
3. Moyes DL, Wilson D, Richardson JP et al. Candidalysin is a fungal peptide toxin critical for mucosal infection. Nature 2016 · PubMed 27027296
4. Richardson JP, Mogavero S, Moyes DL et al. Processing of Candida albicans Ece1p Is Critical for Candidalysin Maturation and Fungal Virulence. mBio 2018 · PubMed 29362237
5. Drummond RA, Brown GD. The role of Dectin-1 in the host defence against fungal infections. Curr Opin Microbiol 2011 · PubMed 21803640
6. Fuller RS, Brake A, Thorner J. Yeast prohormone processing enzyme (KEX2 gene product) is a Ca2+-dependent serine protease. Proc Natl Acad Sci U S A 1989 · PubMed 2646633
7. Citiulo F, Jacobsen ID, Miramón P et al. Candida albicans scavenges host zinc via Pra1 during endothelial invasion. PLoS Pathog 2012 · PubMed 22761575
8. Klebanoff SJ, Kettle AJ, Rosen H et al. Myeloperoxidase: a front-line defender against phagocytosed microorganisms. J Leukoc Biol 2013 · PubMed 23066164
9. Singh E, Gupta A, Singh P et al. Exploring mammalian heme peroxidases: A comprehensive review on the structure and function of myeloperoxidase, lactoperoxidase, eosinophil peroxidase, thyroid peroxidase and peroxidasin. Arch Biochem Biophys 2024 · PubMed 39278306
10. Wong B, Leeson S, Grindle S et al. D-arabitol metabolism in Candida albicans: construction and analysis of mutants lacking D-arabitol dehydrogenase. J Bacteriol 1995 · PubMed 7768790
11. Kayingo G, Wong B. The MAP kinase Hog1p differentially regulates stress-induced production and accumulation of glycerol and D-arabitol in Candida albicans. Microbiology (Reading) 2005 · PubMed 16151209
12. Christensson B, Sigmundsdottir G, Larsson L. D-arabinitol--a marker for invasive candidiasis. Med Mycol 1999 · PubMed 10647119
13. Sánchez-Fresneda R, Guirao-Abad JP, Argüelles A et al. Specific stress-induced storage of trehalose, glycerol and D-arabitol in response to oxidative and osmotic stress in Candida albicans. Biochem Biophys Res Commun 2013 · PubMed 23261427

Ganzer Weg: Candida

Stand 2026-09-16. Entwurf, von Claude nach Schema v2 geschrieben; Quellen in PubMed geprüft; fachliche Freigabe offen
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